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- PDB-8etp: Cryo-EM structure of cGMP bound closed state of human CNGA3/CNGB3... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8etp
タイトルCryo-EM structure of cGMP bound closed state of human CNGA3/CNGB3 channel in GDN
要素
  • Cyclic nucleotide-gated cation channel alpha-3
  • Cyclic nucleotide-gated cation channel beta-3
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Heterotetramer / ligand-bound
機能・相同性
機能・相同性情報


inorganic cation import across plasma membrane / intracellular cyclic nucleotide activated cation channel complex / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / axon initial segment / sodium channel activity / myosin binding / monoatomic cation transmembrane transport / response to magnesium ion / monoatomic cation transport ...inorganic cation import across plasma membrane / intracellular cyclic nucleotide activated cation channel complex / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / axon initial segment / sodium channel activity / myosin binding / monoatomic cation transmembrane transport / response to magnesium ion / monoatomic cation transport / glial cell projection / cGMP binding / ligand-gated monoatomic ion channel activity / photoreceptor outer segment / transmembrane transporter complex / response to cAMP / visual perception / calcium channel activity / perikaryon / cadherin binding / dendrite / protein-containing complex binding / signal transduction / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cyclic nucleotide-gated channel, C-terminal leucine zipper domain / C-terminal leucine zipper domain of cyclic nucleotide-gated channels / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain ...Cyclic nucleotide-gated channel, C-terminal leucine zipper domain / C-terminal leucine zipper domain of cyclic nucleotide-gated channels / : / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
CYCLIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE / Cyclic nucleotide-gated channel alpha-3 / Cyclic nucleotide-gated channel beta-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.52 Å
データ登録者Hu, Z. / Zheng, X. / Yang, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Conformational trajectory of allosteric gating of the human cone photoreceptor cyclic nucleotide-gated channel.
著者: Zhengshan Hu / Xiangdong Zheng / Jian Yang /
要旨: Cyclic nucleotide-gated (CNG) channels transduce chemical signals into electrical signals in sensory receptors and neurons. They are activated by cGMP or cAMP, which bind to the cyclic nucleotide- ...Cyclic nucleotide-gated (CNG) channels transduce chemical signals into electrical signals in sensory receptors and neurons. They are activated by cGMP or cAMP, which bind to the cyclic nucleotide-binding domain (CNBD) to open a gate located 50-60 Å away in the central cavity. Structures of closed and open vertebrate CNG channels have been solved, but the conformational landscape of this allosteric gating remains to be elucidated and enriched. Here, we report structures of the cGMP-activated human cone photoreceptor CNGA3/CNGB3 channel in closed, intermediate, pre-open and open states in detergent or lipid nanodisc, all with fully bound cGMP. The pre-open and open states are obtained only in the lipid nanodisc, suggesting a critical role of lipids in tuning the energetic landscape of CNGA3/CNGB3 activation. The different states exhibit subunit-unique, incremental and distinct conformational rearrangements that originate in the CNBD, propagate through the gating ring to the transmembrane domain, and gradually open the S6 cavity gate. Our work illustrates a spatial conformational-change wave of allosteric gating of a vertebrate CNG channel by its natural ligand and provides an expanded framework for studying CNG properties and channelopathy.
履歴
登録2022年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclic nucleotide-gated cation channel alpha-3
B: Cyclic nucleotide-gated cation channel alpha-3
C: Cyclic nucleotide-gated cation channel alpha-3
D: Cyclic nucleotide-gated cation channel beta-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)331,14811
ポリマ－329,1034
非ポリマー2,0447
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Cyclic nucleotide-gated cation channel alpha-3 / Cone photoreceptor cGMP-gated channel subunit alpha / Cyclic nucleotide-gated channel alpha-3 / CNG ...Cone photoreceptor cGMP-gated channel subunit alpha / Cyclic nucleotide-gated channel alpha-3 / CNG channel alpha-3 / CNG-3 / CNG3


分子量: 78937.930 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CNGA3, CNCG3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q16281
#2: タンパク質 Cyclic nucleotide-gated cation channel beta-3 / Cone photoreceptor cGMP-gated channel subunit beta / Cyclic nucleotide-gated cation channel ...Cone photoreceptor cGMP-gated channel subunit beta / Cyclic nucleotide-gated cation channel modulatory subunit / Cyclic nucleotide-gated channel beta-3 / CNG channel beta-3


分子量: 92289.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CNGB3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NQW8
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物
ChemComp-PCG / CYCLIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE / cGMP


分子量: 345.205 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N5O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human cone photoreceptor heterotetrameric CNG channel CNGA3/CNGB3 in complex with cGMP
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8.58
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 1900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm
撮影電子線照射量: 55.03 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.52 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 74921 / 対称性のタイプ: POINT
精密化立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 68.61 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.004515166
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.831820594
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05532343
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00742533
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d25.49645514

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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