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- PDB-8esd: Crystal structure of COMMD7-COMMD9-COMMD5-COMMD10 tetramer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8esd
タイトルCrystal structure of COMMD7-COMMD9-COMMD5-COMMD10 tetramer
要素
  • COMM domain-containing protein 10
  • COMM domain-containing protein 5
  • COMM domain-containing protein 7
  • COMM domain-containing protein 9
キーワードENDOCYTOSIS / Complex / Commander / Retriever / Commd5 / Commd7 / Commd9 / Commd10 / Commd
機能・相同性
機能・相同性情報


sodium ion transport / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / NF-kappaB binding / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / cholesterol homeostasis / Neddylation / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / negative regulation of DNA-templated transcription ...sodium ion transport / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / NF-kappaB binding / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / cholesterol homeostasis / Neddylation / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / negative regulation of DNA-templated transcription / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
COMM domain-containing protein 5 / COMM domain-containing protein 7 / COMM domain-containing protein 10 / : / COMMD2-7/10, HN domain / COMM domain-containing protein 9 / : / COMMD9, helical N-terminal domain / COMM domain / COMM domain / COMM domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
COMM domain-containing protein 7 / COMM domain-containing protein 5 / COMM domain-containing protein 9 / COMM domain-containing protein 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.33 Å
データ登録者Healy, M.D. / Collins, B.M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Cell / 年: 2023
タイトル: Structure of the endosomal Commander complex linked to Ritscher-Schinzel syndrome.
著者: Michael D Healy / Kerrie E McNally / Rebeka Butkovič / Molly Chilton / Kohji Kato / Joanna Sacharz / Calum McConville / Edmund R R Moody / Shrestha Shaw / Vicente J Planelles-Herrero / ...著者: Michael D Healy / Kerrie E McNally / Rebeka Butkovič / Molly Chilton / Kohji Kato / Joanna Sacharz / Calum McConville / Edmund R R Moody / Shrestha Shaw / Vicente J Planelles-Herrero / Sathish K N Yadav / Jennifer Ross / Ufuk Borucu / Catherine S Palmer / Kai-En Chen / Tristan I Croll / Ryan J Hall / Nikeisha J Caruana / Rajesh Ghai / Thi H D Nguyen / Kate J Heesom / Shinji Saitoh / Imre Berger / Christiane Schaffitzel / Tom A Williams / David A Stroud / Emmanuel Derivery / Brett M Collins / Peter J Cullen /
要旨: The Commander complex is required for endosomal recycling of diverse transmembrane cargos and is mutated in Ritscher-Schinzel syndrome. It comprises two sub-assemblies: Retriever composed of VPS35L, ...The Commander complex is required for endosomal recycling of diverse transmembrane cargos and is mutated in Ritscher-Schinzel syndrome. It comprises two sub-assemblies: Retriever composed of VPS35L, VPS26C, and VPS29; and the CCC complex which contains twelve subunits: COMMD1-COMMD10 and the coiled-coil domain-containing (CCDC) proteins CCDC22 and CCDC93. Combining X-ray crystallography, electron cryomicroscopy, and in silico predictions, we have assembled a complete structural model of Commander. Retriever is distantly related to the endosomal Retromer complex but has unique features preventing the shared VPS29 subunit from interacting with Retromer-associated factors. The COMMD proteins form a distinctive hetero-decameric ring stabilized by extensive interactions with CCDC22 and CCDC93. These adopt a coiled-coil structure that connects the CCC and Retriever assemblies and recruits a 16th subunit, DENND10, to form the complete Commander complex. The structure allows mapping of disease-causing mutations and reveals the molecular features required for the function of this evolutionarily conserved trafficking machinery.
履歴
登録2022年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
T: COMM domain-containing protein 10
N: COMM domain-containing protein 9
F: COMM domain-containing protein 5
S: COMM domain-containing protein 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0954
ポリマ－60,0954
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12100 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area27760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)215.191, 74.895, 63.632
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.397, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 COMM domain-containing protein 10


分子量: 21828.939 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COMMD10, HSPC305, PTD002 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y6G5
#2: タンパク質 COMM domain-containing protein 9


分子量: 21457.607 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COMMD9, HSPC166 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P000
#3: タンパク質 COMM domain-containing protein 5 / Hypertension-related calcium-regulated gene protein / HCaRG


分子量: 8636.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COMMD5, HT002 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9GZQ3
#4: タンパク質 COMM domain-containing protein 7


分子量: 8172.452 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COMMD7, C20orf92 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86VX2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.82 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 2 uM crown ether and 10% glycerol and grown in 22% ethanol and 5 mM EDTA

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95372 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95372 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.13→48.52 Å / Num. obs: 16930 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 103.34 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.08 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 3.13→3.35 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 2673 / CC1/2: 0.56 / Rpim(I) all: 0.908

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6BP6

6bp6


解像度: 3.33→38.5 Å / SU ML: 0.4188 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 31.9287
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2783 1349 9.9 %
Rwork0.2378 12284 -
obs0.242 13633 91.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 127.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.33→38.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4089 0 0 0 4089
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00314174
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.92225640
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0413668
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0109716
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1631584
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.33-3.450.42281090.3198997X-RAY DIFFRACTION74.53
3.45-3.590.36381160.2791098X-RAY DIFFRACTION81.31
3.59-3.750.3341130.27361143X-RAY DIFFRACTION85.04
3.75-3.950.34771330.2551177X-RAY DIFFRACTION88.51
3.95-4.190.27041420.22891238X-RAY DIFFRACTION93.18
4.19-4.520.27351400.21131289X-RAY DIFFRACTION96.1
4.52-4.970.23811490.1941325X-RAY DIFFRACTION98.4
4.97-5.690.30071480.23041323X-RAY DIFFRACTION98.2
5.69-7.160.30351480.29541324X-RAY DIFFRACTION98.26
7.16-38.50.23511510.22461370X-RAY DIFFRACTION98.32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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