[日本語] English
万見
- PDB-8erp: Structure of Xenopus cholinephosphotransferase1 in complex with C... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8erp
タイトルStructure of Xenopus cholinephosphotransferase1 in complex with CDP-choline
要素Cholinephosphotransferase 1
キーワードTRANSFERASE / CDP-APs / phospholipid synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


diacylglycerol cholinephosphotransferase / diacylglycerol cholinephosphotransferase activity / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Choline/ethanolamine phosphotransferase / CDP-alcohol phosphatidyltransferase / CDP-alcohol phosphatidyltransferase, transmembrane domain / : / CDP-alcohol phosphatidyltransferase / CDP-alcohol phosphatidyltransferases signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CDC / 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine / Cholinephosphotransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Wang, L. / Zhou, M.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK122784 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL086392 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)R1223 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structure of a eukaryotic cholinephosphotransferase-1 reveals mechanisms of substrate recognition and catalysis.
著者: Lie Wang / Ming Zhou /
要旨: Phosphatidylcholine (PC) is the most abundant phospholipid in eukaryotic cell membranes. In eukaryotes, two highly homologous enzymes, cholinephosphotransferase-1 (CHPT1) and choline/ethanolamine ...Phosphatidylcholine (PC) is the most abundant phospholipid in eukaryotic cell membranes. In eukaryotes, two highly homologous enzymes, cholinephosphotransferase-1 (CHPT1) and choline/ethanolamine phosphotransferase-1 (CEPT1) catalyze the final step of de novo PC synthesis. CHPT1/CEPT1 joins two substrates, cytidine diphosphate-choline (CDP-choline) and diacylglycerol (DAG), to produce PC, and Mg is required for the reaction. However, mechanisms of substrate recognition and catalysis remain unresolved. Here we report structures of a CHPT1 from Xenopus laevis (xlCHPT1) determined by cryo-electron microscopy to an overall resolution of ~3.2 Å. xlCHPT1 forms a homodimer, and each protomer has 10 transmembrane helices (TMs). The first 6 TMs carve out a cone-shaped enclosure in the membrane in which the catalysis occurs. The enclosure opens to the cytosolic side, where a CDP-choline and two Mg are coordinated. The structures identify a catalytic site unique to eukaryotic CHPT1/CEPT1 and suggest an entryway for DAG. The structures also reveal an internal pseudo two-fold symmetry between TM3-6 and TM7-10, and suggest that CHPT1/CEPT1 may have evolved from their distant prokaryotic ancestors through gene duplication.
履歴
登録2022年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年4月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32025年5月14日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年5月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Cholinephosphotransferase 1
A: Cholinephosphotransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,36028
ポリマ－89,0842
非ポリマー16,27526
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質 Cholinephosphotransferase 1 / Diacylglycerol cholinephosphotransferase 1


分子量: 44542.230 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: chpt1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q4KLV1, diacylglycerol cholinephosphotransferase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-LBN / 1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine / (2R)-2-[(9Z)-9-Octadecenoyloxy]-3-(palmitoyloxy)propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate


分子量: 760.076 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H82NO8P / コメント: リン脂質*YM
#4: 化合物 ChemComp-CDC / [2-CYTIDYLATE-O'-PHOSPHONYLOXYL]-ETHYL-TRIMETHYL-AMMONIUM


分子量: 488.324 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H26N4O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: homodimer of choline phosphotransferase 1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 20000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 8000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.1_4122: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 381720 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0036202
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6528344
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.8991074
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042956
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.006982

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る