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- PDB-8eqi: Crystal Structure of Danio rerio histone deacetylase 6 catalytic ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8eqi
タイトルCrystal Structure of Danio rerio histone deacetylase 6 catalytic domain 2 complexed with cyclopeptide des4.2.0
要素
  • Cyclopeptide des4.2.0
  • Hdac6 protein
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / Hydrolase / histone deacetylase / inhibitor / metallohydrolase / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin deacetylase activity / swimming behavior / definitive hemopoiesis / protein lysine deacetylase activity / histone deacetylase activity / potassium ion binding / histone deacetylase complex / hematopoietic progenitor cell differentiation / epigenetic regulation of gene expression / angiogenesis / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Protein deacetylase HDAC6
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Watson, P.R. / Christianson, D.W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM49758 米国
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2023
タイトル: Macrocyclic Octapeptide Binding and Inferences on Protein Substrate Binding to Histone Deacetylase 6.
著者: Watson, P.R. / Gupta, S. / Hosseinzadeh, P. / Brown, B.P. / Baker, D. / Christianson, D.W.
履歴
登録2022年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Item: _pdbx_initial_refinement_model.details
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hdac6 protein
B: Hdac6 protein
F: Cyclopeptide des4.2.0
G: Cyclopeptide des4.2.0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,88810
ポリマ－82,6014
非ポリマー2876
水5,278293
1
A: Hdac6 protein
F: Cyclopeptide des4.2.0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4445
ポリマ－41,3012
非ポリマー1443
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area12790 Å2
手法PISA
2
B: Hdac6 protein
G: Cyclopeptide des4.2.0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4445
ポリマ－41,3012
非ポリマー1443
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1160 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area13100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.450, 92.030, 153.200
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Hdac6 protein / Histone Deacetylase 6


分子量: 40285.484 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic domain 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: hdac6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A7YT55
#2: タンパク質・ペプチド Cyclopeptide des4.2.0


分子量: 1015.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.83 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100nL of 10mg/mL HDAC6 with 100nL precipitant (0.2 M ammonium tartrate dibasic pH 7.0, 20% w/v polyethylene glycol 3,350) followed by 25 nL of precipitant solution containing crystal seeds of ...詳細: 100nL of 10mg/mL HDAC6 with 100nL precipitant (0.2 M ammonium tartrate dibasic pH 7.0, 20% w/v polyethylene glycol 3,350) followed by 25 nL of precipitant solution containing crystal seeds of the HDAC6 complex with octapeptide inhibitor des4.3.1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年3月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→78.89 Å / Num. obs: 111093 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 14.16 Å2 / CC1/2: 0.979 / Rmerge(I) obs: 0.256 / Rpim(I) all: 0.115 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 1.037 / Num. unique obs: 10837 / CC1/2: 0.61 / Rpim(I) all: 0.471

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Zanudaデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB: 5EEM

5eem


解像度: 2→78.89 Å / SU ML: 0.1997 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 33.2824
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2721 2820 5.08 %
Rwork0.2355 52713 -
obs0.2374 55533 99.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 15.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→78.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5398 0 144 293 5835
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00735675
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.93097707
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0542847
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00951004
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.6986780
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.030.28861500.26062556X-RAY DIFFRACTION99.52
2.03-2.070.29511460.24772575X-RAY DIFFRACTION99.67
2.07-2.110.3251300.24422608X-RAY DIFFRACTION99.78
2.11-2.150.28181290.25312640X-RAY DIFFRACTION99.57
2.15-2.20.30761330.23872589X-RAY DIFFRACTION99.63
2.2-2.250.29441500.23792593X-RAY DIFFRACTION99.75
2.25-2.310.26511390.2352621X-RAY DIFFRACTION99.64
2.31-2.370.28021450.23312596X-RAY DIFFRACTION99.85
2.37-2.440.29371360.23072617X-RAY DIFFRACTION99.75
2.44-2.520.26121300.23232629X-RAY DIFFRACTION99.64
2.52-2.610.25321250.23072642X-RAY DIFFRACTION99.75
2.61-2.710.26821350.23832640X-RAY DIFFRACTION99.82
2.71-2.840.28911380.24312622X-RAY DIFFRACTION99.86
2.84-2.990.32421360.24052628X-RAY DIFFRACTION99.78
2.99-3.170.30571480.24842657X-RAY DIFFRACTION99.79
3.17-3.420.22061350.24982657X-RAY DIFFRACTION99.79
3.42-3.760.28121360.22992654X-RAY DIFFRACTION99.75
3.76-4.310.25581520.20662674X-RAY DIFFRACTION99.86
4.31-5.430.20071610.21292715X-RAY DIFFRACTION99.65
5.43-78.890.28111660.24872800X-RAY DIFFRACTION98.64

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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