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- PDB-8eq8: The crystal structure of 14-3-3 Beta containing 3-nitrotyrosine a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8eq8
タイトルThe crystal structure of 14-3-3 Beta containing 3-nitrotyrosine at position Y130
要素14-3-3 protein beta/alpha
キーワードPROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / MTOR signalling / ARMS-mediated activation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / Signaling by Hippo / vacuolar membrane / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway ...Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / MTOR signalling / ARMS-mediated activation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / Signaling by Hippo / vacuolar membrane / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of protein import into nucleus / protein phosphatase inhibitor activity / Frs2-mediated activation / protein kinase inhibitor activity / mTORC1-mediated signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / protein sequestering activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / phosphoprotein binding / RAF activation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / histone deacetylase binding / Signaling by RAF1 mutants / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / intracellular protein localization / melanosome / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein beta/alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Zhu, P. / Cooley, R.B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RM1GM144227 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2023
タイトル: Genetic encoding of 3-nitro-tyrosine reveals the impacts of 14-3-3 nitration on client binding and dephosphorylation.
著者: Zhu, P. / Nguyen, K.T. / Estelle, A.B. / Sluchanko, N.N. / Mehl, R.A. / Cooley, R.B.
履歴
登録2022年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年3月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年3月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: 14-3-3 protein beta/alpha
A: 14-3-3 protein beta/alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5632
ポリマ－56,5632
非ポリマー00
水7,188399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2080 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area22880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.400, 124.510, 55.230
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.498, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein beta/alpha / Protein 1054 / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 28281.623 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31946
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 399 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20%-30% PEG 550 MME, 50 mM MgCl2, 100 mM HEPES pH 7-8.3

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データ収集

回折平均測定温度: 96 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→29.09 Å / Num. obs: 102662 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 38.2 % / Biso Wilson estimate: 29.22 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 14.78
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / Num. unique obs: 9538 / CC1/2: 0.179 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
Cootモデル構築
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BQ0

2bq0


解像度: 1.5→29.09 Å / SU ML: 0.3066 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.224
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2049 5132 5 %
Rwork0.1785 97466 -
obs0.1799 102598 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→29.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3630 0 0 399 4029
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01073731
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99985049
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0511567
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063658
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.06911411
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.520.55551560.49613178X-RAY DIFFRACTION99.94
1.52-1.530.47181640.47223326X-RAY DIFFRACTION100
1.53-1.550.43551840.43713180X-RAY DIFFRACTION100
1.55-1.570.42061690.4043271X-RAY DIFFRACTION100
1.57-1.590.36031850.37063211X-RAY DIFFRACTION100
1.59-1.620.40161730.34613248X-RAY DIFFRACTION100
1.62-1.640.37931580.31513253X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.660.3081680.28913234X-RAY DIFFRACTION100
1.66-1.690.30791810.27123258X-RAY DIFFRACTION100
1.69-1.720.28811590.24823228X-RAY DIFFRACTION100
1.72-1.750.27781730.23033266X-RAY DIFFRACTION100
1.75-1.780.26671790.20773221X-RAY DIFFRACTION100
1.78-1.810.24351530.20323263X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.850.23661860.19173223X-RAY DIFFRACTION100
1.85-1.890.2531610.20293259X-RAY DIFFRACTION99.88
1.89-1.930.30831730.24783269X-RAY DIFFRACTION99.97
1.93-1.980.23361760.19753206X-RAY DIFFRACTION100
1.98-2.040.24341610.17163247X-RAY DIFFRACTION100
2.04-2.10.20611700.16513280X-RAY DIFFRACTION100
2.1-2.160.19111830.1563215X-RAY DIFFRACTION100
2.16-2.240.2051580.15773260X-RAY DIFFRACTION100
2.24-2.330.19981750.15233266X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.440.20721710.1563235X-RAY DIFFRACTION100
2.44-2.560.19971740.16273241X-RAY DIFFRACTION100
2.56-2.730.20141730.17133265X-RAY DIFFRACTION100
2.73-2.940.18571770.1723259X-RAY DIFFRACTION100
2.94-3.230.21411710.18853271X-RAY DIFFRACTION100
3.23-3.70.20241740.17013264X-RAY DIFFRACTION100
3.7-4.650.15591680.14243262X-RAY DIFFRACTION100
4.65-29.090.17021790.16253307X-RAY DIFFRACTION99.86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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