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万見
- PDB-8eq5: Crystal structure of the N-terminal kinase domain of RSK2 in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8eq5
タイトルCrystal structure of the N-terminal kinase domain of RSK2 in complex with SPRED2 (131-160)
要素
  • Ribosomal protein S6 kinase alpha-3
  • Sprouty-related, EVH1 domain-containing protein 2
キーワードTRANSFERASE / Kinase / SPRED / Complex / cell signaling / ERK/MEK pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of lens fiber cell differentiation / stem cell factor receptor binding / negative regulation of intracellular signal transduction / regulation of translation in response to stress / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / FGFRL1 modulation of FGFR1 signaling / ribosomal protein S6 kinase activity / CREB phosphorylation / TORC1 signaling / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK ...negative regulation of lens fiber cell differentiation / stem cell factor receptor binding / negative regulation of intracellular signal transduction / regulation of translation in response to stress / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / FGFRL1 modulation of FGFR1 signaling / ribosomal protein S6 kinase activity / CREB phosphorylation / TORC1 signaling / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / RSK activation / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / toll-like receptor signaling pathway / transport vesicle membrane / ERK/MAPK targets / Recycling pathway of L1 / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / negative regulation of MAPK cascade / central nervous system development / skeletal system development / positive regulation of cell differentiation / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Regulation of RAS by GAPs / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / positive regulation of cell growth / response to lipopolysaccharide / chemical synaptic transmission / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / synapse / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / magnesium ion binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
c-Kit-binding domain / SPRE, EVH1 domain / KBD domain profile. / Sprouty / Sprouty protein (Spry) / Sprouty (SPR) domain profile. / Ribosomal protein S6 kinase alpha-3, C-terminal catalytic domain / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / WH1/EVH1 domain ...c-Kit-binding domain / SPRE, EVH1 domain / KBD domain profile. / Sprouty / Sprouty protein (Spry) / Sprouty (SPR) domain profile. / Ribosomal protein S6 kinase alpha-3, C-terminal catalytic domain / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-QCT / Ribosomal protein S6 kinase alpha-3 / Sprouty-related, EVH1 domain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Bonsor, D.A. / Lopez, J. / McCormick, F. / Simanshu, D.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)HHSN261200800001E 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: The ribosomal S6 kinase 2 (RSK2)-SPRED2 complex regulates the phosphorylation of RSK substrates and MAPK signaling.
著者: Lopez, J. / Bonsor, D.A. / Sale, M.J. / Urisman, A. / Mehalko, J.L. / Cabanski-Dunning, M. / Castel, P. / Simanshu, D.K. / McCormick, F.
履歴
登録2022年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal protein S6 kinase alpha-3
B: Sprouty-related, EVH1 domain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7643
ポリマ－38,3162
非ポリマー4481
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, 1:1 complex
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area870 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area14460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.438, 41.105, 99.258
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.87, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-605-

HOH

21A-628-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ribosomal protein S6 kinase alpha-3 / S6K-alpha-3 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 3 / p90-RSK 3 / p90RSK3 / Insulin-stimulated ...S6K-alpha-3 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 3 / p90-RSK 3 / p90RSK3 / Insulin-stimulated protein kinase 1 / ISPK-1 / MAP kinase-activated protein kinase 1b / MAPK-activated protein kinase 1b / MAPKAP kinase 1b / MAPKAPK-1b / Ribosomal S6 kinase 2 / RSK-2 / pp90RSK2


分子量: 35070.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS6KA3, ISPK1, MAPKAPK1B, RSK2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P51812, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Sprouty-related, EVH1 domain-containing protein 2 / Spred-2


分子量: 3245.272 Da / 分子数: 1 / Fragment: Residues 131-160 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7Z698
#3: 化合物 ChemComp-QCT / 2-(3,4-dihydroxyphenyl)-5,7-dihydroxy-4-oxo-4H-chromen-3-yl 6-deoxy-alpha-L-mannopyranoside / quercitrin


分子量: 448.377 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H20O11
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 30% w/v PEG 2K MME, 0.1 M Tris, pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年3月16日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→49.39 Å / Num. obs: 28136 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rpim(I) all: 0.057 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / Rmerge(I) obs: 0.771 / Num. unique obs: 1656 / CC1/2: 0.568 / Rpim(I) all: 0.752

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GUE

4gue


解像度: 1.8→49.39 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 1440 5.12 %
Rwork0.183 --
obs0.185 28129 97.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→49.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2328 0 32 139 2499
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.860.35741360.32172651X-RAY DIFFRACTION98
1.86-1.940.32011330.27032708X-RAY DIFFRACTION98
1.94-2.030.28991300.22142591X-RAY DIFFRACTION96
2.03-2.130.22551420.21232662X-RAY DIFFRACTION98
2.13-2.270.25221480.20332688X-RAY DIFFRACTION98
2.27-2.440.26981510.20042663X-RAY DIFFRACTION98
2.44-2.690.26611480.21692675X-RAY DIFFRACTION98
2.69-3.080.23321660.20092609X-RAY DIFFRACTION96
3.08-3.880.21021500.1672701X-RAY DIFFRACTION98
3.88-49.390.1731360.1422741X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.40780.31070.03441.2740.30091.0705-0.0330.07510.0402-0.19130.0243-0.096-0.13440.10340.01650.2464-0.00890.02410.2201-0.01280.2253-5.53090.936934.462
22.6561-0.01980.82493.4526-0.19312.7337-0.0510.38060.1752-0.29610.19960.4237-0.165-0.2235-0.06870.8320.00460.03090.562-0.01780.8592-25.3914-0.116718.5564
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN 'A' AND RESID 49 THROUGH 346)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN 'B' AND RESID 141 THROUGH 146)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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