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万見
- PDB-8ept: UBE3A isoform 2 AZUL domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ept
タイトルUBE3A isoform 2 AZUL domain
要素Ubiquitin-protein ligase E3A
キーワードLIGASE / ubiquitin ligase / proteasome interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm entry / positive regulation of Golgi lumen acidification / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / prostate gland growth / HECT-type E3 ubiquitin transferase / androgen receptor signaling pathway / progesterone receptor signaling pathway / postsynaptic cytosol / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination ...sperm entry / positive regulation of Golgi lumen acidification / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / prostate gland growth / HECT-type E3 ubiquitin transferase / androgen receptor signaling pathway / progesterone receptor signaling pathway / postsynaptic cytosol / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / ovarian follicle development / negative regulation of TORC1 signaling / response to progesterone / proteasome complex / positive regulation of protein ubiquitination / regulation of circadian rhythm / brain development / regulation of synaptic plasticity / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / synaptic vesicle / ubiquitin protein ligase activity / rhythmic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / zinc ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-protein ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain superfamily / Amino-terminal Zinc-binding domain of ubiquitin ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3B/C / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-protein ligase E3A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Bregnard, T.A. / Bezsonova, I.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM128864 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21 AI135451 米国
National Science Foundation (NSF, United States)NSF 1616184 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2024
タイトル: Differences in structure, dynamics, and zinc coordination between isoforms of human ubiquitin ligase UBE3A.
著者: Bregnard, T.A. / Fairchild, D. / Chen, X. / Erlandsen, H. / Tarasov, S.G. / Walters, K.J. / Korzhnev, D.M. / Bezsonova, I.
履歴
登録2022年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI
改定 1.22025年2月5日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_entry_details / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_nmr_spectrometer.manufacturer

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-protein ligase E3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2832
ポリマ－10,2181
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology, structural zinc is required for proper protein folding
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 10000structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-protein ligase E3A / E6AP ubiquitin-protein ligase / HECT-type ubiquitin transferase E3A / Human papillomavirus E6- ...E6AP ubiquitin-protein ligase / HECT-type ubiquitin transferase E3A / Human papillomavirus E6-associated protein / Oncogenic protein-associated protein E6-AP / Renal carcinoma antigen NY-REN-54


分子量: 10217.599 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE3A, E6AP, EPVE6AP, HPVE6A / プラスミド: pET28b+ / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05086, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic13D HNCO
131isotropic13D HNCA
141isotropic13D HN(CO)CA
151isotropic13D HN(CA)CB
161isotropic13D CBCA(CO)NH
171isotropic13D HBHA(CO)NH
181isotropic12D 1H-13C HSQC
191isotropic13D CCH-TOCSY
1101isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1111isotropic13D 1H-15N NOESY
1121isotropic13D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 1.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] UBE3A iso2 AZUL, 10 mM MOPS, 450 mM sodium chloride, 10 mM beta-mercaptoethanol, 10 uM zinc sulfate, 90% H2O/10% D2O
Label: UBE3A AZUL iso2 1 / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.8 mMUBE3A iso2 AZUL[U-99% 13C; U-99% 15N]1
10 mMMOPSnatural abundance1
450 mMsodium chloridenatural abundance1
10 mMbeta-mercaptoethanolnatural abundance1
10 uMzinc sulfatenatural abundance1
試料状態イオン強度: 450 mM / Label: structure conditions / pH: 6 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian VNMRS / 製造業者: Varian / モデル: VNMRS / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
NMRFAM-SPARKYLee, Tonelli, and Markleychemical shift assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 5 / 詳細: CNS refinement in explicit water
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 10000 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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