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- PDB-8egy: Engineered holo tyrosine synthase (TmTyrS1) derived from T. marit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8egy
タイトルEngineered holo tyrosine synthase (TmTyrS1) derived from T. maritima TrpB
要素Tryptophan synthase beta chain 1
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / tyrosine synthase / engineered enzyme / noncanonical amino acid synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / tryptophan biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Tryptophan synthase beta chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Porter, N.J. / Almhjell, P.J. / Arnold, F.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM125887 米国
引用
ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2024
タイトル: The beta-subunit of tryptophan synthase is a latent tyrosine synthase.
著者: Almhjell, P.J. / Johnston, K.E. / Porter, N.J. / Kennemur, J.L. / Bhethanabotla, V.C. / Ducharme, J. / Arnold, F.H.
#1: ジャーナル: J Appl Crystallogr / 年: 2007
タイトル: Phaser crystallographic software.
著者: McCoy, A.J. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Adams, P.D. / Winn, M.D. / Storoni, L.C. / Read, R.J.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2010
タイトル: Features and development of Coot.
著者: P Emsley / B Lohkamp / W G Scott / K Cowtan /
要旨: Coot is a molecular-graphics application for model building and validation of biological macromolecules. The program displays electron-density maps and atomic models and allows model manipulations ...Coot is a molecular-graphics application for model building and validation of biological macromolecules. The program displays electron-density maps and atomic models and allows model manipulations such as idealization, real-space refinement, manual rotation/translation, rigid-body fitting, ligand search, solvation, mutations, rotamers and Ramachandran idealization. Furthermore, tools are provided for model validation as well as interfaces to external programs for refinement, validation and graphics. The software is designed to be easy to learn for novice users, which is achieved by ensuring that tools for common tasks are 'discoverable' through familiar user-interface elements (menus and toolbars) or by intuitive behaviour (mouse controls). Recent developments have focused on providing tools for expert users, with customisable key bindings, extensions and an extensive scripting interface. The software is under rapid development, but has already achieved very widespread use within the crystallographic community. The current state of the software is presented, with a description of the facilities available and of some of the underlying methods employed.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2010
タイトル: XDS.
著者: Kabsch, W.
履歴
登録2022年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年8月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophan synthase beta chain 1
B: Tryptophan synthase beta chain 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,35211
ポリマ－87,4042
非ポリマー9499
水3,927218
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6100 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area26180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)164.606, 164.606, 83.139
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4
Space group name HallI4
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z
#3: y,-x,z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: -y+1/2,x+1/2,z+1/2
#7: y+1/2,-x+1/2,z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tryptophan synthase beta chain 1


分子量: 43701.777 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: engineered from tryptophan synthase beta chain 1
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: trpB1, trpB, TM_0138 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P50909, tryptophan synthase

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非ポリマー , 5種, 227分子

#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
配列の詳細The starting construct was tryptophan synthase beta chain 1, which was engineered to produce the ...The starting construct was tryptophan synthase beta chain 1, which was engineered to produce the construct used for expression and crystallization.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.62 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.2 M sodium phosphate monobasic, 0.8 M potassium phosphate dibasic, 0.1 M N-cyclohexyl-3-aminopropanesulfonic acid (CAPS), 0.1 M lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年1月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→39.15 Å / Num. obs: 69702 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 45.45 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rpim(I) all: 0.02 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2.05→2.08 Å / Rmerge(I) obs: 2.017 / Num. unique obs: 4504 / CC1/2: 0.622 / Rpim(I) all: 0.58

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5DVZ

5dvz


解像度: 2.05→38.8 Å / SU ML: 0.3033 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.9844
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2319 3488 5.01 %
Rwork0.2163 66190 -
obs0.2171 69678 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 52.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→38.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5933 0 24 218 6175
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00196099
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.46988251
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0415896
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00321063
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.7125866
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.080.39921300.36342646X-RAY DIFFRACTION99.89
2.08-2.110.38191550.33312644X-RAY DIFFRACTION99.93
2.11-2.140.29411600.31512599X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.170.35731480.30922607X-RAY DIFFRACTION99.89
2.17-2.210.30461080.30592667X-RAY DIFFRACTION100
2.21-2.250.30781400.29362692X-RAY DIFFRACTION100
2.25-2.290.30331240.28752597X-RAY DIFFRACTION100
2.29-2.330.32661430.27982655X-RAY DIFFRACTION99.93
2.33-2.380.3111530.2822603X-RAY DIFFRACTION100
2.38-2.430.29741250.27912666X-RAY DIFFRACTION100
2.43-2.490.29621110.27942653X-RAY DIFFRACTION100
2.49-2.550.32131490.27122602X-RAY DIFFRACTION100
2.55-2.620.3081470.26132666X-RAY DIFFRACTION99.93
2.62-2.70.27231260.25832645X-RAY DIFFRACTION99.93
2.7-2.780.26451740.2492606X-RAY DIFFRACTION99.89
2.78-2.880.28461090.25662696X-RAY DIFFRACTION100
2.88-30.2911570.25492623X-RAY DIFFRACTION100
3-3.130.27151070.25112652X-RAY DIFFRACTION99.96
3.13-3.30.25221400.23952663X-RAY DIFFRACTION99.96
3.3-3.50.21121440.21872656X-RAY DIFFRACTION100
3.5-3.780.22011300.19372663X-RAY DIFFRACTION99.64
3.78-4.150.20391570.18482637X-RAY DIFFRACTION100
4.16-4.750.16381550.16142666X-RAY DIFFRACTION99.72
4.76-5.980.1811470.17222659X-RAY DIFFRACTION99.96
5.99-38.80.20191490.17442727X-RAY DIFFRACTION99.45

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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