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- PDB-8e8p: GSTZ1A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8e8p
タイトルGSTZ1A
要素Maleylacetoacetate isomerase
キーワードISOMERASE / TRANSFERASE / Glutathione S-transferase Zeta 1A / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


maleylacetoacetate isomerase / Tyrosine catabolism / maleylacetoacetate isomerase activity / tyrosine catabolic process / Glutathione conjugation / L-phenylalanine catabolic process / glutathione peroxidase activity / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / glutathione transferase / glutathione transferase activity ...maleylacetoacetate isomerase / Tyrosine catabolism / maleylacetoacetate isomerase activity / tyrosine catabolic process / Glutathione conjugation / L-phenylalanine catabolic process / glutathione peroxidase activity / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / mitochondrial matrix / protein homodimerization activity / mitochondrion / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferases, class Zeta , C-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta , N-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferases, class Zeta , C-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta , N-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Maleylacetoacetate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.281 Å
データ登録者McKenna, R. / Combs, J.E.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of human GSTZ1-1 and modifications by dichloroacetate
著者: Squirewell, E. / Combs, J. / Zhong, G. / McKenna, R. / James, M.O.
履歴
登録2022年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maleylacetoacetate isomerase
B: Maleylacetoacetate isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4162
ポリマ－48,4162
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2860 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area17760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.056, 50.079, 54.645
Angle α, β, γ (deg.)83.470, 69.760, 73.680
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Auth seq-ID: 5 - 212 / Label seq-ID: 5 - 212

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB

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要素

#1: タンパク質 Maleylacetoacetate isomerase / MAAI / GSTZ1-1 / Glutathione S-transferase zeta 1


分子量: 24208.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTZ1, MAAI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O43708, maleylacetoacetate isomerase, glutathione transferase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M MgCl2; 0.1M alpha-D-galacturonic acid, pH 6.5; 12% w/v PEG6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→50 Å / Num. obs: 17447 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.087 / Χ2: 2.186 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.3-2.3430.4928650.740.3580.6111.56394.7
2.34-2.3830.4398590.8350.3170.5441.69893.8
2.38-2.432.90.3968370.8350.2870.4911.55494.6
2.43-2.4830.3148630.9090.2230.3861.73294.7
2.48-2.5330.2858550.9290.2070.3531.56294.8
2.53-2.5930.2578540.9250.1830.3171.76794.8
2.59-2.6630.2029070.9490.1450.251.71396.1
2.66-2.7330.2288280.9220.1630.2811.73995.3
2.73-2.8130.1728870.9680.1240.2121.61295.7
2.81-2.930.1548410.9670.110.191.75795.9
2.9-330.1228750.9890.0870.151.61696
3-3.1230.1118920.9830.0790.1371.67996.6
3.12-3.2630.0878810.990.0620.1081.90497.1
3.26-3.4430.0668710.9930.0470.0821.81296.8
3.44-3.6530.0548760.9950.0380.0661.84197.1
3.65-3.9330.0438890.9970.030.0531.88697.8
3.93-4.3330.0448790.9950.0310.0555.00798
4.33-4.9530.0399010.9960.0280.0483.35797.9
4.95-6.2430.0418960.9960.0290.0512.32598.8
6.24-502.80.0378910.9960.0260.0455.63898.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FW1

1fw1


解像度: 2.281→26.682 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 34.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2956 858 4.92 %
Rwork0.2522 16566 -
obs0.2544 17424 95.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 144.21 Å2 / Biso mean: 56.9085 Å2 / Biso min: 19.64 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.281→26.682 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3274 0 0 0 3274
残基数----416
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1252X-RAY DIFFRACTION2.935TORSIONAL
12B1252X-RAY DIFFRACTION2.935TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.281-2.42360.34271340.3096258389
2.4236-2.61060.31351410.2727274495
2.6106-2.8730.30691380.268275195
2.873-3.28810.32181480.2598281697
3.2881-4.14020.28951520.2299281197
4.1402-26.680.27111450.2452286198

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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