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万見
- PDB-8e4v: Solution structure of the WH domain of MORF -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8e4v
タイトルSolution structure of the WH domain of MORF
要素Isoform 3 of Histone acetyltransferase KAT6B
キーワードTRANSCRIPTION / MORF / winged helix / DNA / histone / chromatin
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / protein-lysine-acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / transcription coregulator activity / nucleosome ...histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / protein-lysine-acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / transcription coregulator activity / nucleosome / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / transcription coactivator activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Linker histone H1/H5, domain H15 ...: / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / PHD-finger / Acyl-CoA N-acyltransferase / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone acetyltransferase KAT6B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Zhang, Y. / Kutateladze, T.G.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: MORF and MOZ acetyltransferases target unmethylated CpG islands through the winged helix domain.
著者: Dustin C Becht / Brianna J Klein / Akinori Kanai / Suk Min Jang / Khan L Cox / Bing-Rui Zhou / Sabrina K Phanor / Yi Zhang / Ruo-Wen Chen / Christopher C Ebmeier / Catherine Lachance / Maxime ...著者: Dustin C Becht / Brianna J Klein / Akinori Kanai / Suk Min Jang / Khan L Cox / Bing-Rui Zhou / Sabrina K Phanor / Yi Zhang / Ruo-Wen Chen / Christopher C Ebmeier / Catherine Lachance / Maxime Galloy / Amelie Fradet-Turcotte / Martha L Bulyk / Yawen Bai / Michael G Poirier / Jacques Côté / Akihiko Yokoyama / Tatiana G Kutateladze /
要旨: Human acetyltransferases MOZ and MORF are implicated in chromosomal translocations associated with aggressive leukemias. Oncogenic translocations involve the far amino terminus of MOZ/MORF, the ...Human acetyltransferases MOZ and MORF are implicated in chromosomal translocations associated with aggressive leukemias. Oncogenic translocations involve the far amino terminus of MOZ/MORF, the function of which remains unclear. Here, we identified and characterized two structured winged helix (WH) domains, WH1 and WH2, in MORF and MOZ. WHs bind DNA in a cooperative manner, with WH1 specifically recognizing unmethylated CpG sequences. Structural and genomic analyses show that the DNA binding function of WHs targets MORF/MOZ to gene promoters, stimulating transcription and H3K23 acetylation, and WH1 recruits oncogenic fusions to HOXA genes that trigger leukemogenesis. Cryo-EM, NMR, mass spectrometry and mutagenesis studies provide mechanistic insight into the DNA-binding mechanism, which includes the association of WH1 with the CpG-containing linker DNA and binding of WH2 to the dyad of the nucleosome. The discovery of WHs in MORF and MOZ and their DNA binding functions could open an avenue in developing therapeutics to treat diseases associated with aberrant MOZ/MORF acetyltransferase activities.
履歴
登録2022年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 3 of Histone acetyltransferase KAT6B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5161
ポリマ－9,5161
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Isoform 3 of Histone acetyltransferase KAT6B / Histone acetyltransferase MOZ2 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 4 / MYST-4 / Monocytic ...Histone acetyltransferase MOZ2 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 4 / MYST-4 / Monocytic leukemia zinc finger protein-related factor


分子量: 9515.630 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT6B, KIAA0383, MORF, MOZ2, MYST4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WYB5, histone acetyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic22D 1H-13C HSQC
131isotropic13D HN(CA)CB
141isotropic13D CBCA(CO)NH
151isotropic13D (H)CCH-TOCSY
161isotropic23D 1H-13C NOESY
171isotropic23D 1H-15N NOESY
181isotropic13D 1H-15N TOCSY

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試料調製

詳細タイプ: solution / 内容: 1.33 mM [U-13C; U-15N] MORF-WH, 90% H2O/10% D2O / Label: 13C/15N / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 1.33 mM / 構成要素: MORF-WH / Isotopic labeling: [U-13C; U-15N]
試料状態イオン強度: 150 mM / Label: conditions_1 / pH: 6.8 Not defined / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Varian INOVAVarianINOVA9002

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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