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- PDB-8dyl: Crystal structure of human methylmalonyl-CoA mutase bound to aquo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8dyl
タイトルCrystal structure of human methylmalonyl-CoA mutase bound to aquocobalamin
要素Methylmalonyl-CoA mutase, mitochondrial
キーワードISOMERASE / cobalamin / mutase / vitamin B12
機能・相同性
機能・相同性情報


succinyl-CoA biosynthetic process / Defective MMAA causes MMA, cblA type / Defective MUT causes MMAM / propionate metabolic process, methylmalonyl pathway / methylmalonyl-CoA mutase / Propionyl-CoA catabolism / Cobalamin (Cbl) metabolism / methylmalonyl-CoA mutase activity / modified amino acid binding / homocysteine metabolic process ...succinyl-CoA biosynthetic process / Defective MMAA causes MMA, cblA type / Defective MUT causes MMAM / propionate metabolic process, methylmalonyl pathway / methylmalonyl-CoA mutase / Propionyl-CoA catabolism / Cobalamin (Cbl) metabolism / methylmalonyl-CoA mutase activity / modified amino acid binding / homocysteine metabolic process / cobalamin binding / post-embryonic development / positive regulation of GTPase activity / mitochondrial matrix / GTPase activity / protein homodimerization activity / mitochondrion / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methylmalonyl-CoA mutase signature. / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha/beta chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, C-terminal / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
COBALAMIN / Methylmalonyl-CoA mutase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Mascarenhas, R.N. / Gouda, H. / Banerjee, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RO1-DK45776 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)K99-GM1434820 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2023
タイトル: Bivalent molecular mimicry by ADP protects metal redox state and promotes coenzyme B 12 repair.
著者: Gouda, H. / Mascarenhas, R. / Ruetz, M. / Yaw, M. / Banerjee, R.
履歴
登録2022年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月23日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Methylmalonyl-CoA mutase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,7198
ポリマ－84,8361
非ポリマー1,8837
水4,432246
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.377, 136.070, 196.015
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Methylmalonyl-CoA mutase, mitochondrial / MCM / Methylmalonyl-CoA isomerase


分子量: 84835.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMUT, MUT / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P22033, methylmalonyl-CoA mutase
#2: 化合物 ChemComp-B12 / COBALAMIN


分子量: 1330.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C62H89CoN13O14P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M BIS-TRIS, pH 5.5, 16% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.1272 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1272 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→41.8 Å / Num. obs: 61448 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 8.3 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Num. unique obs: 3258 / CC1/2: 0.66

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
DIALSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XIJ

2xij


解像度: 1.9→39.763 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2093 3126 5.09 %
Rwork0.1745 58258 -
obs0.1763 61384 97.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 93.58 Å2 / Biso mean: 36.6386 Å2 / Biso min: 18.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→39.763 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5283 0 127 246 5656
Biso mean--35.46 36.82 -
残基数----703
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9-1.92970.2608960.234214080
1.9297-1.96130.27321070.2313236687
1.9613-1.99520.24241300.2045240090
1.9952-2.03140.26511420.1919250594
2.0314-2.07050.23851240.1827262197
2.0705-2.11280.23081420.1846267499
2.1128-2.15870.23011730.18742654100
2.1587-2.20890.22161340.18112695100
2.2089-2.26420.23231440.17582687100
2.2642-2.32540.2251550.17712684100
2.3254-2.39380.22161410.16712710100
2.3938-2.4710.20781700.16922697100
2.471-2.55930.20431280.17062713100
2.5593-2.66180.23531350.17332703100
2.6618-2.78290.25231380.17972699100
2.7829-2.92960.22651340.18542721100
2.9296-3.11310.24061560.18452725100
3.1131-3.35330.20791550.18452713100
3.3533-3.69060.21131620.17292732100
3.6906-4.22410.19671430.15482747100
4.2241-5.31990.16751440.15432808100
5.3199-39.7630.1771730.1772864100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.246-0.0224-0.51111.5722-0.04761.64170.0894-0.04580.02830.01180.1293-0.3336-0.11080.3957-0.19870.2087-0.0024-0.05910.339-0.15670.3303-6.49290.61817.0781
22.09120.43380.2061.64720.26980.9525-0.09530.1499-0.55130.01460.1317-0.17860.04520.0252-0.03520.2659-0.0495-0.04150.2137-0.06610.3563-29.0157-26.008722.1343
30.93730.16790.04770.6281-0.54321.02970.0835-0.0122-0.1790.09030.0214-0.12180.09440.081-0.09810.2466-0.0014-0.07630.2342-0.0880.2979-15.6054-11.793715.3873
40.77080.1843-0.26430.7691-0.09150.67740.0858-0.1109-0.19530.19240.0073-0.05140.04780.0194-0.08080.2576-0.0044-0.08010.2494-0.04360.3053-23.1967-13.629322.0451
51.4309-0.4262-0.4082.66870.08131.89320.0144-0.0694-0.01230.33640.08170.2335-0.1267-0.41-0.08830.32620.0275-0.03020.3538-0.03470.1885-36.29145.69736.4135
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 36 through 115 )B36 - 115
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 116 through 252 )B116 - 252
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 253 through 398 )B253 - 398
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 399 through 573 )B399 - 573
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 574 through 747 )B574 - 747

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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