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- PDB-8din: The complex structure between human IgG1 Fc and its high affinity... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8din
タイトルThe complex structure between human IgG1 Fc and its high affinity receptor FcgRI H174R variant
要素
  • High affinity immunoglobulin gamma Fc receptor I
  • Ig gamma-1 Fc chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / High affinity IgG1 Fc receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


high-affinity IgG receptor activity / IgG receptor activity / phagocytosis, recognition / Fc-gamma receptor signaling pathway / positive regulation of type III hypersensitivity / positive regulation of type IIa hypersensitivity / Fc-gamma receptor I complex binding / complement-dependent cytotoxicity / IgG immunoglobulin complex / antibody-dependent cellular cytotoxicity ...high-affinity IgG receptor activity / IgG receptor activity / phagocytosis, recognition / Fc-gamma receptor signaling pathway / positive regulation of type III hypersensitivity / positive regulation of type IIa hypersensitivity / Fc-gamma receptor I complex binding / complement-dependent cytotoxicity / IgG immunoglobulin complex / antibody-dependent cellular cytotoxicity / IgG binding / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / immunoglobulin receptor binding / immunoglobulin complex, circulating / Classical antibody-mediated complement activation / phagocytosis, engulfment / Initial triggering of complement / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / FCGR activation / complement activation, classical pathway / Role of phospholipids in phagocytosis / antigen binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / receptor-mediated endocytosis / positive regulation of phagocytosis / Regulation of Complement cascade / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / positive regulation of tumor necrosis factor production / antibacterial humoral response / blood microparticle / early endosome membrane / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / defense response to bacterium / immune response / innate immune response / external side of plasma membrane / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin ...: / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin heavy constant gamma 1 / High affinity immunoglobulin gamma Fc receptor I
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lu, J. / Sun, P.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)Division of ntramural research 米国
引用ジャーナル: Front Immunol / 年: 2023
タイトル: Fc gamma RI FG-loop functions as a pH sensitive switch for IgG binding and release.
著者: Lu, J. / Spencer, M. / Zou, Z. / Traver, M. / Brzostowski, J. / Sun, P.D.
履歴
登録2022年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Ig gamma-1 Fc chain
A: Ig gamma-1 Fc chain
C: High affinity immunoglobulin gamma Fc receptor I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,8756
ポリマ－80,5993
非ポリマー3,2753
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10890 Å2
ΔGint46 kcal/mol
Surface area35430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)203.997, 88.804, 55.925
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.050, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Ig gamma-1 Fc chain / IgG1 Fc


分子量: 24698.955 Da / 分子数: 2 / 断片: CH2 and CH3 regions, residues 112-330 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGHG1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P01857
#2: タンパク質 High affinity immunoglobulin gamma Fc receptor I / IgG Fc receptor I / Fc-gamma RI / FcRI / Fc-gamma RIA / FcgammaRIa


分子量: 31201.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCGR1A, FCG1, FCGR1, IGFR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12314
#3: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose- ...beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1625.490 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpNAcb1-2DManpa1-6[DGlcpNAcb1-2DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/5,9,8/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a2112h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-1-3-1-4-5/a4-b1_a6-i1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d2-e1_f2-g1_g4-h1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% PEG3350, 0.2M Magnesium formate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2019年6月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→50 Å / Num. obs: 34744 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 50.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.48→2.53 Å / Rmerge(I) obs: 0.579 / Num. unique obs: 2137 / % possible all: 97.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4x4m

4x4m


解像度: 2.5→36.77 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2231 1704 5.01 %
Rwork0.1769 32277 -
obs0.1793 33981 98.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 269.99 Å2 / Biso mean: 68.2631 Å2 / Biso min: 22.73 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→36.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5488 0 221 127 5836
Biso mean--78.35 50.77 -
残基数----691
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5-2.570.36521320.28892601273396
2.57-2.660.29971380.23192656279498
2.66-2.750.28311290.21512657278699
2.75-2.860.29271340.22262666280099
2.86-2.990.26021470.211327162863100
2.99-3.150.2671340.202726722806100
3.15-3.350.2431550.191327142869100
3.35-3.60.2291380.186426962834100
3.6-3.970.22051500.17142700285099
3.97-4.540.21291590.145627062865100
4.54-5.720.16411420.14227222864100
5.72-36.770.18731460.16342771291799
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 30.324 Å / Origin y: -47.271 Å / Origin z: 63.3438 Å
111213212223313233
T0.2561 Å2-0.0054 Å20.0049 Å2-0.2543 Å2-0.0199 Å2--0.2759 Å2
L0.3085 °2-0.1918 °20.2553 °2-0.3455 °2-0.2622 °2--0.5644 °2
S0.0068 Å °0.0402 Å °0.027 Å °-0.0087 Å °0.0072 Å °0.006 Å °0.0666 Å °0.0244 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allB231 - 445
2X-RAY DIFFRACTION1allB501 - 509
3X-RAY DIFFRACTION1allA232 - 509
4X-RAY DIFFRACTION1allC19 - 280
5X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 129
6X-RAY DIFFRACTION1allD1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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