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万見
- PDB-8dhd: Neutron crystal structure of maltotetraose bound tmMBP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8dhd
タイトルNeutron crystal structure of maltotetraose bound tmMBP
要素maltose-binding protein MalE2
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / neutron / maltose binding protein / periplasmic binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / proteasome core complex, alpha-subunit complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding protein / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotetraose / Maltose ABC transporter, periplasmic maltose-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
手法X線回折 / 中性子回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Cuneo, M.J. / Shukla, S. / Myles, D.A.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2022
タイトル: Mapping periplasmic binding protein oligosaccharide recognition with neutron crystallography.
著者: Shukla, S. / Myles, D.A. / Cuneo, M.J.
履歴
登録2022年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: maltose-binding protein MalE2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7302
ポリマ－42,0631
非ポリマー6671
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.915, 56.340, 90.001
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.250, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 maltose-binding protein MalE2


分子量: 42063.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099 / 遺伝子: TM_1839 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9S5Y1
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotetraose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験
手法使用した結晶の数
X線回折1
中性子回折1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25 % (wt./vol.) PEG 3350, 0.2 M sodium acetate, 0.1 M BisTris pH 5.5

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
12931N
22931N
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU MICROMAX-00711.5418
SPALLATION SOURCEORNL Spallation Neutron Source MANDI22.78-4.50
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS EIGER R 4M1PIXEL2020年1月1日
MAATEL IMAGINE2IMAGE PLATE2020年1月1日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2LAUELneutron2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
22.781
34.51
反射

Entry-ID: 8DHD / CC1/2: 0.99

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)Biso Wilson estimate (Å2)Rmerge(I) obsRpim(I) allRrim(I) allDiffraction-IDNet I/σ(I)
1.7-89.753960299.9919.918.650.1240.020.12151.66
2.1-35.711517273.13.50.1440.0780.16527.4
反射 シェル

CC1/2: 0.96

解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allDiffraction-ID% possible all
1.7-1.760.3789.8539610.090.4199.9
2.1-2.210.316280.1680.3472

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
CrysalisProデータ削減
LAUENORMデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化

交差検証法: THROUGHOUT / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 立体化学のターゲット値: ML / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

構造決定の手法開始モデル解像度 (Å)Refine-IDBiso max (Å2)Biso mean (Å2)Biso min (Å2)Rfactor RfreeRfactor RworkRfactor obsNum. reflection RfreeNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection Rfree (%)% reflection obs (%)SU MLσ(F)位相誤差
分子置換6DTS

6dts

1.7-22.142X-RAY DIFFRACTION111.1529.036210.040.17510.14140.1431193237632395644.8899.980.131.3917.26
2.106-35.816NEUTRON DIFFRACTION0.27240.24470.2461730151454.8272.370
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→22.142 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2913 0 100 483 3496
Biso mean--19.32 45.52 -
残基数----378
LS精密化 シェル

Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.106-2.26830.3662960.31942138NEUTRON DIFFRACTION54
2.2683-2.49650.29291470.28722414NEUTRON DIFFRACTION62
2.4965-2.85760.26941270.26442781NEUTRON DIFFRACTION70
2.8576-3.59970.25211570.23123360NEUTRON DIFFRACTION84
3.5997-35.8160.24932030.20243722NEUTRON DIFFRACTION92
1.7-1.74250.22921280.18022671X-RAY DIFFRACTION100
1.7425-1.78960.21251240.1682701X-RAY DIFFRACTION100
1.7896-1.84220.21111430.16172651X-RAY DIFFRACTION100
1.8422-1.90170.19811390.16312697X-RAY DIFFRACTION100
1.9017-1.96960.181470.16022656X-RAY DIFFRACTION100
1.9696-2.04840.19591510.15052634X-RAY DIFFRACTION100
2.0484-2.14150.17211560.15392685X-RAY DIFFRACTION100
2.1415-2.25440.19731260.14572701X-RAY DIFFRACTION100
2.2544-2.39540.17921470.14532681X-RAY DIFFRACTION100
2.3954-2.58010.1971430.15072667X-RAY DIFFRACTION100
2.5801-2.83930.17441140.15412707X-RAY DIFFRACTION100
2.8393-3.24910.1751270.15542717X-RAY DIFFRACTION100
3.2491-4.08920.15961340.12532719X-RAY DIFFRACTION100
4.0892-22.1420.14631530.1122745X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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