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- PDB-8de2: TEM-1 beta-lactamase A237Y mutant covalently bound to avibactam, ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8de2 | |||||||||
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Title | TEM-1 beta-lactamase A237Y mutant covalently bound to avibactam, a room temperature structure | |||||||||
![]() | Beta-lactamase TEM | |||||||||
![]() | HYDROLASE/INHIBITOR / Hydrolase / Beta-lactamase / TEM / avibactam / room-temperature / HYDROLASE-INHIBITOR complex | |||||||||
Function / homology | ![]() beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Ji, Z. / Boxer, S.G. / Mathews, I.I. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Protein Electric Fields Enable Faster and Longer-Lasting Covalent Inhibition of beta-Lactamases. Authors: Ji, Z. / Kozuch, J. / Mathews, I.I. / Diercks, C.S. / Shamsudin, Y. / Schulz, M.A. / Boxer, S.G. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 169.1 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 1.6 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 40.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 53.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7u6qC ![]() 8ddzC ![]() 8de0C ![]() 8de1C ![]() 1ermS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: HIS / Beg label comp-ID: HIS / End auth comp-ID: TRP / End label comp-ID: TRP / Auth seq-ID: 26 - 288 / Label seq-ID: 2 - 264
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 29061.053 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: M182T, A237Y Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: An extra glycine at the N-terminus / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-NXL / ( #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.19 Å3/Da / Density % sol: 43.75 % |
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Crystal grow | Temperature: 296 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: PEG3350, HEPES(4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 297 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: May 13, 2022 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97946 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection twin | Operator: -h,-k,l / Fraction: 0.52 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.45→39.33 Å / Num. obs: 35092 / % possible obs: 94.9 % / Redundancy: 6.025 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.152 / Rrim(I) all: 0.167 / Χ2: 0.816 / Net I/σ(I): 8.54 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1ERM Resolution: 2.45→39.33 Å / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.95 / Phase error: 38.09 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 141.07 Å2 / Biso mean: 43.5318 Å2 / Biso min: 24.83 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.45→39.33 Å
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13
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