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- PDB-8dd7: The Cryo-EM structure of Drosophila Cryptochrome in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8dd7
タイトルThe Cryo-EM structure of Drosophila Cryptochrome in complex with Timeless
要素
  • Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Cryptochrome-1 fusion
  • Protein timeless,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase fusion
キーワードCIRCADIAN CLOCK PROTEIN / Flavoprotein / Nuclear import / Light-sensor / Armadillo-repeat protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Nuclear import of PER and TIM / Dephosphorylation of TIM / circadian regulation of heart rate / negative phototaxis / UV-A, blue light phototransduction / regulation of circadian sleep/wake cycle / magnetoreception / detection of light stimulus involved in magnetoreception / photoperiodism / eclosion rhythm ...Nuclear import of PER and TIM / Dephosphorylation of TIM / circadian regulation of heart rate / negative phototaxis / UV-A, blue light phototransduction / regulation of circadian sleep/wake cycle / magnetoreception / detection of light stimulus involved in magnetoreception / photoperiodism / eclosion rhythm / Transcription repression by PER and activation by PDP1 / Dephosphorylation of PER / gravitaxis / Phosphorylation of PER and TIM / copulation / Degradation of CRY / Degradation of TIM / circadian temperature homeostasis / rhythmic behavior / blue light signaling pathway / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / regulation of protein import into nucleus / response to magnetism / replication fork arrest / response to blue light / regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / cellular response to light stimulus / blue light photoreceptor activity / entrainment of circadian clock / DNA replication checkpoint signaling / regulation of phagocytosis / replication fork protection complex / circadian behavior / mating behavior / entrainment of circadian clock by photoperiod / locomotor rhythm / response to light stimulus / photoreceptor activity / phototransduction / positive regulation of phagocytosis / FAD binding / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / circadian rhythm / flavin adenine dinucleotide binding / methylation / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Timeless, C-terminal / Timeless PAB domain / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Timeless, N-terminal / Timeless / Timeless protein ...Timeless, C-terminal / Timeless PAB domain / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Timeless, N-terminal / Timeless / Timeless protein / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / Cryptochrome/DNA photolyase class 1 / Cryptochrome/DNA photolyase, FAD-binding domain / FAD binding domain of DNA photolyase / DNA photolyase, N-terminal / Cryptochrome/photolyase, N-terminal domain superfamily / DNA photolyase / Photolyase/cryptochrome alpha/beta domain profile. / Cryptochrome/DNA photolyase, FAD-binding domain-like superfamily / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase / Cryptochrome-1 / Protein timeless
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Feng, S. / Lin, C. / DeOliveira, C.C. / Crane, B.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM122535 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Cryptochrome-Timeless structure reveals circadian clock timing mechanisms.
著者: Changfan Lin / Shi Feng / Cristina C DeOliveira / Brian R Crane /
要旨: Circadian rhythms influence many behaviours and diseases. They arise from oscillations in gene expression caused by repressor proteins that directly inhibit transcription of their own genes. The fly ...Circadian rhythms influence many behaviours and diseases. They arise from oscillations in gene expression caused by repressor proteins that directly inhibit transcription of their own genes. The fly circadian clock offers a valuable model for studying these processes, wherein Timeless (Tim) plays a critical role in mediating nuclear entry of the transcriptional repressor Period (Per) and the photoreceptor Cryptochrome (Cry) entrains the clock by triggering Tim degradation in light. Here, through cryogenic electron microscopy of the Cry-Tim complex, we show how a light-sensing cryptochrome recognizes its target. Cry engages a continuous core of amino-terminal Tim armadillo repeats, resembling how photolyases recognize damaged DNA, and binds a C-terminal Tim helix, reminiscent of the interactions between light-insensitive cryptochromes and their partners in mammals. The structure highlights how the Cry flavin cofactor undergoes conformational changes that couple to large-scale rearrangements at the molecular interface, and how a phosphorylated segment in Tim may impact clock period by regulating the binding of Importin-α and the nuclear import of Tim-Per. Moreover, the structure reveals that the N terminus of Tim inserts into the restructured Cry pocket to replace the autoinhibitory C-terminal tail released by light, thereby providing a possible explanation for how the long-short Tim polymorphism adapts flies to different climates.
履歴
登録2022年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年5月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年5月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Cryptochrome-1 fusion
B: Protein timeless,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase fusion
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)264,6203
ポリマ－263,8352
非ポリマー7861
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, cross-linking, mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Cryptochrome-1 fusion


分子量: 83838.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Cell (発現宿主): S2 cell
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: E5BBQ0, UniProt: O77059
#2: タンパク質 Protein timeless,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase fusion / 6-O-methylguanine-DNA methyltransferase / O-6-methylguanine-DNA-alkyltransferase


分子量: 179996.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
Cell (発現宿主): S2 cell
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P49021, UniProt: E5BBQ0, methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of Drosophila Cryptochrome and Timeless / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.264 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
由来(組換発現)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 53 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 160000 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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