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万見
- PDB-8da2: Acinetobacter baumannii L,D-transpeptidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8da2
タイトルAcinetobacter baumannii L,D-transpeptidase
要素L,D-transpeptidase family protein
キーワードTRANSFERASE / cell wall / transpeptidase / peptidoglycan
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan L,D-transpeptidase activity / peptidoglycan biosynthetic process / transferase activity
類似検索 - 分子機能
PGBD superfamily / L,D-transpeptidase catalytic domain / L,D-transpeptidase catalytic domain / L,D-transpeptidase catalytic domain-like / Peptidoglycan binding-like / Putative peptidoglycan binding domain / PGBD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
L,D-transpeptidase family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Toth, M. / Stewart, N.K. / Smith, C.A. / Vakulenko, S.B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1R01AI155723 米国
引用ジャーナル: Acs Infect Dis. / 年: 2022
タイトル: The l,d-Transpeptidase Ldt Ab from Acinetobacter baumannii Is Poorly Inhibited by Carbapenems and Has a Unique Structural Architecture.
著者: Toth, M. / Stewart, N.K. / Smith, C.A. / Lee, M. / Vakulenko, S.B.
履歴
登録2022年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L,D-transpeptidase family protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3151
ポリマ－42,3151
非ポリマー00
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry, There is a strand-loop-strand motif which is domain-swapped into a symmetry-related molecule
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.473, 91.473, 105.110
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-443-

HOH

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要素

#1: タンパク質 L,D-transpeptidase family protein / Murein L / D-transpeptidase


分子量: 42314.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
遺伝子: ABR2091_2609, F4T85_00805, GSE42_14305, H0529_01000, HBK86_12775
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A222A2P4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M ammonium formate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→37.1 Å / Num. obs: 16048 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.1 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.111 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 1910 / CC1/2: 0.932 / Rpim(I) all: 0.42

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.6→37.06 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 36.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2648 820 5.17 %
Rwork0.2178 15034 -
obs0.2202 15854 98.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 143.14 Å2 / Biso mean: 74.4764 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→37.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2466 0 0 45 2511
Biso mean---66.14 -
残基数----321
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6-2.760.50081290.4152447257698
2.76-2.980.39751440.34442441258598
2.98-3.280.38911340.29942477261199
3.28-3.750.28111300.2322505263599
3.75-4.720.18551450.17862506265199
4.73-37.060.21241380.161926582796100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.23820.21250.29610.7152-0.35750.322-0.08190.1892-0.0199-0.2866-0.13570.0069-0.2850.3540.00020.94470.0017-0.01261.00950.03770.7289-38.650941.41990.0356
22.2563-0.25310.53240.5288-0.56132.25390.0655-0.1245-0.01680.06340.01370.00420.0070.0681-0.00010.6811-0.09160.01450.89660.01650.6538-32.512834.458311.7983
30.6946-0.2261-0.71630.7216-0.0710.84970.0386-0.2868-0.0957-0.15780.0781-0.0177-0.50950.43770.00020.8758-0.20890.02611.01730.00650.7533-21.757631.9618-10.4651
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 38 through 103 )A38 - 103
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 104 through 285 )A104 - 285
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 286 through 393 )A286 - 393

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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