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万見
- PDB-8d3y: Human alpha3 Na+/K+-ATPase in its exoplasmic side-open state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8d3y
タイトルHuman alpha3 Na+/K+-ATPase in its exoplasmic side-open state
要素
  • FXYD domain-containing ion transport regulator 6
  • Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-3
  • Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1
キーワードTRANSLOCASE/TRANSPORT PROTEIN / Na/K-ATPase / a3 / b1 / FXYD6 / occluded state / TRANSPORT PROTEIN / TRANSLOCASE-TRANSPORT PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


neuron to neuron synapse / protein transport into plasma membrane raft / Na+/K+-exchanging ATPase / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / photoreceptor inner segment membrane / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / steroid hormone binding / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex ...neuron to neuron synapse / protein transport into plasma membrane raft / Na+/K+-exchanging ATPase / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / photoreceptor inner segment membrane / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / steroid hormone binding / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / membrane repolarization / establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient / regulation of resting membrane potential / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / sodium ion export across plasma membrane / regulation of calcium ion transmembrane transport / intracellular sodium ion homeostasis / relaxation of cardiac muscle / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / response to glycoside / Basigin interactions / neuronal cell body membrane / cellular response to steroid hormone stimulus / sodium ion transport / organelle membrane / potassium ion import across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / ATPase activator activity / Ion transport by P-type ATPases / intercalated disc / lateral plasma membrane / sodium channel regulator activity / sperm flagellum / transporter activator activity / ATP metabolic process / cardiac muscle contraction / Ion homeostasis / photoreceptor inner segment / neuron projection maintenance / T-tubule / proton transmembrane transport / sodium ion transmembrane transport / protein localization to plasma membrane / sarcolemma / caveola / potassium ion transport / cellular response to amyloid-beta / intracellular calcium ion homeostasis / MHC class II protein complex binding / extracellular vesicle / protein-folding chaperone binding / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / ATPase binding / regulation of gene expression / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / Potential therapeutics for SARS / postsynaptic membrane / response to hypoxia / cell adhesion / protein stabilization / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / axon / innate immune response / neuronal cell body / synapse / protein kinase binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ion-transport regulator, FXYD motif / : / ATP1G1/PLM/MAT8 family / FXYD family signature. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / : ...Ion-transport regulator, FXYD motif / : / ATP1G1/PLM/MAT8 family / FXYD family signature. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / : / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / P-type ATPase actuator domain / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1 / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-3 / FXYD domain-containing ion transport regulator 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Nguyen, P.T. / Bai, X.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM136976 米国
Welch FoundationI-1944 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis for gating mechanism of the human sodium-potassium pump.
著者: Phong T Nguyen / Christine Deisl / Michael Fine / Trevor S Tippetts / Emiko Uchikawa / Xiao-Chen Bai / Beth Levine /
要旨: P2-type ATPase sodium-potassium pumps (Na/K-ATPases) are ion-transporting enzymes that use ATP to transport Na and K on opposite sides of the lipid bilayer against their electrochemical gradients to ...P2-type ATPase sodium-potassium pumps (Na/K-ATPases) are ion-transporting enzymes that use ATP to transport Na and K on opposite sides of the lipid bilayer against their electrochemical gradients to maintain ion concentration gradients across the membranes in all animal cells. Despite the available molecular architecture of the Na/K-ATPases, a complete molecular mechanism by which the Na and K ions access into and are released from the pump remains unknown. Here we report five cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of the human alpha3 Na/K-ATPase in its cytoplasmic side-open (E1), ATP-bound cytoplasmic side-open (E1•ATP), ADP-AlF trapped Na-occluded (E1•P-ADP), BeF trapped exoplasmic side-open (E2P) and MgF trapped K-occluded (E2•P) states. Our work reveals the atomically resolved structural detail of the cytoplasmic gating mechanism of the Na/K-ATPase.
履歴
登録2022年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-3
B: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1
G: FXYD domain-containing ion transport regulator 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,6893
ポリマ－157,6893
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-3 / Na(+)/K(+) ATPase alpha-3 subunit / Na(+)/K(+) ATPase alpha(III) subunit / Sodium pump subunit alpha-3


分子量: 111725.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATP1A3
発現宿主: Mammalian expression vector Flag-MCS-pcDNA3.1 (その他)
参照: UniProt: P13637, Na+/K+-exchanging ATPase
#2: タンパク質 Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-1 / Sodium/potassium-dependent ATPase subunit beta-1


分子量: 35108.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATP1B1, ATP1B
発現宿主: Mammalian expression vector Flag-MCS-pcDNA3.1 (その他)
参照: UniProt: P05026
#3: タンパク質 FXYD domain-containing ion transport regulator 6 / Phosphohippolin


分子量: 10855.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FXYD6, UNQ521/PRO1056
発現宿主: Mammalian expression vector Flag-MCS-pcDNA3.1 (その他)
参照: UniProt: Q9H0Q3
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Na+/K+-ATPase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Mammalian expression vector Flag-MCS-pcDNA3.1 (その他)
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1RELION粒子像選択
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
12RELION分類
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1559941
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 84639 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00310097
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.55713715
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.7781387
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0411584
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031765

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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