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- PDB-8d0q: Human FUT9 bound to GDP-CF3-Fucose and H-Type 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8d0q
タイトルHuman FUT9 bound to GDP-CF3-Fucose and H-Type 2
要素4-galactosyl-N-acetylglucosaminide 3-alpha-L-fucosyltransferase 9
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Glycosyltransferase (グリコシルトランスフェラーゼ) / Alpha-(1 / 3)-fucosyltransferase / GT 10 / GT-B fold / Inverting mechanism
機能・相同性
機能・相同性情報


neuronal stem cell division / alpha-(1->3)-fucosyltransferase activity / Lewis x epitope biosynthetic process / regulation of leukocyte cell-cell adhesion / regulation of leukocyte tethering or rolling / Lewis blood group biosynthesis / 4-galactosyl-N-acetylglucosaminide 3-alpha-L-fucosyltransferase / 4-galactosyl-N-acetylglucosaminide 3-alpha-L-fucosyltransferase activity / fucosylation / N-glycan fucosylation ...neuronal stem cell division / alpha-(1->3)-fucosyltransferase activity / Lewis x epitope biosynthetic process / regulation of leukocyte cell-cell adhesion / regulation of leukocyte tethering or rolling / Lewis blood group biosynthesis / 4-galactosyl-N-acetylglucosaminide 3-alpha-L-fucosyltransferase / 4-galactosyl-N-acetylglucosaminide 3-alpha-L-fucosyltransferase activity / fucosylation / N-glycan fucosylation / fucosyltransferase activity / glycosphingolipid biosynthetic process / L-fucose catabolic process / oligosaccharide biosynthetic process / polysaccharide biosynthetic process / protein O-linked glycosylation / protein N-linked glycosylation / protein glycosylation / trans-Golgi network membrane / ゴルジ体 / neuron differentiation / positive regulation of neuron projection development / carbohydrate metabolic process / ゴルジ体 / ゴルジ体 / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Fucosyltransferase, N-terminal / Fucosyltransferase, N-terminal / Glycosyl transferase family 10 / GT10-like, C-terminal domain superfamily / Glycosyltransferase family 10 (fucosyltransferase) C-term
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6CK / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 4-galactosyl-N-acetylglucosaminide 3-alpha-L-fucosyltransferase 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.39 Å
データ登録者Kadirvelraj, R. / Wood, Z.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Alcohol Abuse and Alcoholism (NIH/NIAAA)GM130915, GM103390 and P01GM107012 米国
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2023
タイトル: Structural basis for Lewis antigen synthesis by the alpha 1,3-fucosyltransferase FUT9.
著者: Kadirvelraj, R. / Boruah, B.M. / Wang, S. / Chapla, D. / Huang, C. / Ramiah, A. / Hudson, K.L. / Prudden, A.R. / Boons, G.J. / Withers, S.G. / Wood, Z.A. / Moremen, K.W.
履歴
登録2022年5月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 4-galactosyl-N-acetylglucosaminide 3-alpha-L-fucosyltransferase 9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6158
ポリマ－37,8531
非ポリマー2,7627
水5,441302
1
A: 4-galactosyl-N-acetylglucosaminide 3-alpha-L-fucosyltransferase 9
ヘテロ分子

A: 4-galactosyl-N-acetylglucosaminide 3-alpha-L-fucosyltransferase 9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,22916
ポリマ－75,7052
非ポリマー5,52414
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation14_665-x+1,-y+3/2,z1
Buried area9050 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area26030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.810, 127.810, 127.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-759-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 4-galactosyl-N-acetylglucosaminide 3-alpha-L-fucosyltransferase 9 / / Fucosyltransferase 9 / Fucosyltransferase IX / Fuc-TIX / FucT-IX / Galactoside 3-L-fucosyltransferase


分子量: 37852.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FUT9 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q9Y231, 4-galactosyl-N-acetylglucosaminide 3-alpha-L-fucosyltransferase

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糖 , 3種, 3分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-2)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 529.490 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
LFucpa1-2DGalpb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a2112h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-2-3/a4-b1_b2-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Galp]{[(2+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-2)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 529.490 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
LFucpa1-2DGalpb1-4DGlcpNAca1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,3,2/[a2122h-1a_1-5_2*NCC/3=O][a2112h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-2-3/a4-b1_b2-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0

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非ポリマー , 4種, 306分子

#5: 化合物 ChemComp-6CK / [(2R,3S,4R,5R)-5-(2-amino-6-oxo-1,6-dihydro-9H-purin-9-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl (2R,3S,4R,5S,6R)-3,4,5-trihydroxy-6-(trifluoromethyl)tetrahydro-2H-pyran-2-yl dihydrogen diphosphate (non-preferred name)


分子量: 643.313 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H22F3N5O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 1.6 M Ammonium sulfate, 100 mM Tris pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月15日
放射モノクロメーター: Si (111) Rosenbaum-Rock double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.39→40.4 Å / Num. obs: 69390 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 17 % / Biso Wilson estimate: 23.7 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.05 / Net I/σ(I): 26.3
反射 シェル解像度: 1.39→1.43 Å / 冗長度: 12 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 6880 / CC1/2: 0.53 / Rrim(I) all: 1.86 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 8D0O

8d0o


解像度: 1.39→36.9 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.172 3479 5.01 %
Rwork0.152 --
obs0.153 69390 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.39→36.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2482 0 158 302 2942
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082752
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.213788
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.372997
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.095412
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008457
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3901-1.40910.26991410.25862620X-RAY DIFFRACTION100
1.4091-1.42920.251360.22592610X-RAY DIFFRACTION100
1.4292-1.45060.2431430.19862653X-RAY DIFFRACTION100
1.4506-1.47320.24641360.19462591X-RAY DIFFRACTION100
1.4732-1.49740.22091390.18472671X-RAY DIFFRACTION100
1.4974-1.52320.2181370.15492597X-RAY DIFFRACTION100
1.5232-1.55090.19321380.1372605X-RAY DIFFRACTION100
1.5509-1.58070.1791380.13032640X-RAY DIFFRACTION100
1.5807-1.6130.14671370.12072619X-RAY DIFFRACTION100
1.613-1.64810.14761340.11892621X-RAY DIFFRACTION100
1.6481-1.68640.16571390.12362648X-RAY DIFFRACTION100
1.6864-1.72860.18291370.12342633X-RAY DIFFRACTION100
1.7286-1.77530.17041430.12632651X-RAY DIFFRACTION100
1.7753-1.82760.16151370.12482604X-RAY DIFFRACTION100
1.8276-1.88660.18191380.13792644X-RAY DIFFRACTION100
1.8866-1.9540.19741390.14452591X-RAY DIFFRACTION99
1.954-2.03220.13381430.13832660X-RAY DIFFRACTION100
2.0322-2.12470.18891380.1382640X-RAY DIFFRACTION100
2.1247-2.23670.15751400.14412653X-RAY DIFFRACTION100
2.2367-2.37680.17351410.14842642X-RAY DIFFRACTION100
2.3768-2.56030.18341410.15482641X-RAY DIFFRACTION100
2.5603-2.81780.18941390.1622661X-RAY DIFFRACTION100
2.8178-3.22540.17981420.17832670X-RAY DIFFRACTION100
3.2254-4.06280.16011480.14592688X-RAY DIFFRACTION100
4.0628-36.8960.15941380.15542709X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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