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- PDB-8d0g: Human SARM1 TIR domain bound to NB-3-ADPRP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8d0g
タイトルHuman SARM1 TIR domain bound to NB-3-ADPRP
要素NAD(+) hydrolase SARM1
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / NAD / hydrolase / axon degeneration / neuroscience / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


extrinsic component of synaptic membrane / negative regulation of MyD88-independent toll-like receptor signaling pathway / MyD88-independent TLR4 cascade / NADP+ nucleosidase activity / Toll Like Receptor 3 (TLR3) Cascade / NAD+ catabolic process / NAD+ nucleosidase activity / regulation of synapse pruning / modification of postsynaptic structure / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase ...extrinsic component of synaptic membrane / negative regulation of MyD88-independent toll-like receptor signaling pathway / MyD88-independent TLR4 cascade / NADP+ nucleosidase activity / Toll Like Receptor 3 (TLR3) Cascade / NAD+ catabolic process / NAD+ nucleosidase activity / regulation of synapse pruning / modification of postsynaptic structure / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase / protein localization to mitochondrion / NAD+ nucleosidase activity, cyclic ADP-ribose generating / nervous system process / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / regulation of dendrite morphogenesis / response to glucose / response to axon injury / regulation of neuron apoptotic process / signaling adaptor activity / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / neuromuscular junction / nervous system development / microtubule / mitochondrial outer membrane / cell differentiation / axon / innate immune response / synapse / dendrite / glutamatergic synapse / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sterile alpha and TIR motif-containing protein 1 / TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain ...Sterile alpha and TIR motif-containing protein 1 / TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-Q1X / NAD(+) hydrolase SARM1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Bratkowski, M.A. / Mathur, P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2022
タイトル: Uncompetitive, adduct-forming SARM1 inhibitors are neuroprotective in preclinical models of nerve injury and disease.
著者: Bratkowski, M. / Burdett, T.C. / Danao, J. / Wang, X. / Mathur, P. / Gu, W. / Beckstead, J.A. / Talreja, S. / Yang, Y.S. / Danko, G. / Park, J.H. / Walton, M. / Brown, S.P. / Tegley, C.M. / ...著者: Bratkowski, M. / Burdett, T.C. / Danao, J. / Wang, X. / Mathur, P. / Gu, W. / Beckstead, J.A. / Talreja, S. / Yang, Y.S. / Danko, G. / Park, J.H. / Walton, M. / Brown, S.P. / Tegley, C.M. / Joseph, P.R.B. / Reynolds, C.H. / Sambashivan, S.
履歴
登録2022年5月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD(+) hydrolase SARM1
B: NAD(+) hydrolase SARM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1784
ポリマ－32,4112
非ポリマー1,7672
水2,918162
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area13630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.953, 117.429, 33.271
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z

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要素

#1: タンパク質 NAD(+) hydrolase SARM1 / NADase SARM1 / hSARM1 / NADP(+) hydrolase SARM1 / Sterile alpha and Armadillo repeat protein / ...NADase SARM1 / hSARM1 / NADP(+) hydrolase SARM1 / Sterile alpha and Armadillo repeat protein / Sterile alpha and TIR motif-containing protein 1 / Sterile alpha motif domain-containing protein 2 / MyD88-5 / SAM domain-containing protein 2 / Tir-1 homolog / HsTIR


分子量: 16205.574 Da / 分子数: 2 / 断片: TIR domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SARM1, KIAA0524, SAMD2, SARM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q6SZW1, ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-Q1X / [[(2~{R},3~{R},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-3-oxidanyl-4-phosphonooxy-oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] [(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[4-[(1~{S})-1-[methyl-[2,2,2-tris(fluoranyl)ethylcarbamoyl]amino]ethyl]pyridin-1-yl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methyl hydrogen phosphate


分子量: 883.532 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H37F3N8O17P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.06 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM Bis-Tris propane pH 6.5, 200 mM potassium thiocyanate, and 15% polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年1月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→39.14 Å / Num. obs: 24195 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 19.23 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.252 / Rpim(I) all: 0.103 / Rrim(I) all: 0.272 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 1.99→2.04 Å / 冗長度: 12.1 % / Rmerge(I) obs: 2.039 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 2388 / CC1/2: 0.841 / Rpim(I) all: 0.869 / Rrim(I) all: 2.22 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 8D0J

8d0j


解像度: 1.99→35.69 Å / SU ML: 0.2275 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.3738
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2378 1999 8.26 %
Rwork0.1887 22196 -
obs0.1927 24195 99.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 21.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→35.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2208 0 114 162 2484
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00732381
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84883245
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0539361
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0049394
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.2908836
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.99-2.040.32961360.26291521X-RAY DIFFRACTION97.82
2.04-2.090.2561410.20681557X-RAY DIFFRACTION99.59
2.09-2.150.25551370.19481534X-RAY DIFFRACTION99.76
2.15-2.220.24261440.20141598X-RAY DIFFRACTION99.94
2.22-2.30.24291400.18861544X-RAY DIFFRACTION99.7
2.3-2.390.23021420.18391586X-RAY DIFFRACTION99.6
2.39-2.50.25151410.19571557X-RAY DIFFRACTION99.24
2.5-2.640.24631410.19961561X-RAY DIFFRACTION99.88
2.64-2.80.29861430.20731600X-RAY DIFFRACTION99.77
2.8-3.020.2691440.21590X-RAY DIFFRACTION99.83
3.02-3.320.24321430.19761591X-RAY DIFFRACTION99.03
3.32-3.80.21831450.17411597X-RAY DIFFRACTION99.94
3.8-4.790.17131470.15521632X-RAY DIFFRACTION99.16
4.79-35.690.23951550.1841728X-RAY DIFFRACTION99.31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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