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- PDB-8cvy: Human glycogenin-1 and glycogen synthase-1 complex in the apo mob... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cvy
タイトルHuman glycogenin-1 and glycogen synthase-1 complex in the apo mobile state
要素
  • Glycogen [starch] synthase, muscle
  • Glycogenin-1
キーワードTRANSFERASE / Metabolism Glycogen synthesis Glycogen synthase Glycogenin
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen synthase activity, transferring glucose-1-phosphate / Glycogen storage disease type XV (GYG1) / Glycogen storage disease type 0 (muscle GYS1) / glycogen(starch) synthase / Glycogen storage disease type II (GAA) / glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / : / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity / D-glucose binding ...glycogen synthase activity, transferring glucose-1-phosphate / Glycogen storage disease type XV (GYG1) / Glycogen storage disease type 0 (muscle GYS1) / glycogen(starch) synthase / Glycogen storage disease type II (GAA) / glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / : / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity / D-glucose binding / glycogen biosynthetic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycosyltransferase activity / inclusion body / Myoclonic epilepsy of Lafora / Glycogen synthesis / lysosomal lumen / heart development / manganese ion binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / protein homodimerization activity / extracellular region / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycogen synthase / Glycogen synthase / : / Glycosyl transferase, family 8 / Glycosyl transferase family 8 / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycogen [starch] synthase, muscle / Glycogenin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Liu, Y. / Fastman, N.M. / Tzitzilonis, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2022
タイトル: The structural mechanism of human glycogen synthesis by the GYS1-GYG1 complex.
著者: Nathan M Fastman / Yuxi Liu / Vyas Ramanan / Hanne Merritt / Eileen Ambing / Anna A DePaoli-Roach / Peter J Roach / Thomas D Hurley / Kevin T Mellem / Julie C Ullman / Eric Green / David ...著者: Nathan M Fastman / Yuxi Liu / Vyas Ramanan / Hanne Merritt / Eileen Ambing / Anna A DePaoli-Roach / Peter J Roach / Thomas D Hurley / Kevin T Mellem / Julie C Ullman / Eric Green / David Morgans / Christos Tzitzilonis /
要旨: Glycogen is the primary energy reserve in mammals, and dysregulation of glycogen metabolism can result in glycogen storage diseases (GSDs). In muscle, glycogen synthesis is initiated by the enzymes ...Glycogen is the primary energy reserve in mammals, and dysregulation of glycogen metabolism can result in glycogen storage diseases (GSDs). In muscle, glycogen synthesis is initiated by the enzymes glycogenin-1 (GYG1), which seeds the molecule by autoglucosylation, and glycogen synthase-1 (GYS1), which extends the glycogen chain. Although both enzymes are required for proper glycogen production, the nature of their interaction has been enigmatic. Here, we present the human GYS1:GYG1 complex in multiple conformations representing different functional states. We observe an asymmetric conformation of GYS1 that exposes an interface for close GYG1 association, and propose this state facilitates handoff of the GYG1-associated glycogen chain to a GYS1 subunit for elongation. Full activation of GYS1 widens the GYG1-binding groove, enabling GYG1 release concomitant with glycogen chain growth. This structural mechanism connecting chain nucleation and extension explains the apparent stepwise nature of glycogen synthesis and suggests distinct states to target for GSD-modifying therapeutics.
履歴
登録2022年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22022年12月14日Group: Data processing / カテゴリ: em_3d_reconstruction / Item: _em_3d_reconstruction.resolution
改定 1.32024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen [starch] synthase, muscle
E: Glycogenin-1
C: Glycogen [starch] synthase, muscle
G: Glycogenin-1
D: Glycogen [starch] synthase, muscle
H: Glycogenin-1
B: Glycogen [starch] synthase, muscle


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)409,2207
ポリマ－409,2207
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11I
21C
12I
22E
13I
23G
14J
24D
15J
25F
16C
26E
17C
27G
18D
28F
19E
29G

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010I22 - 626
2010C22 - 626
1020I22 - 626
2020E22 - 626
1030I292 - 600
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1050J299 - 330
2050F299 - 330
1060C22 - 626
2060E22 - 626
1070C292 - 600
2070G292 - 600
1080D299 - 332
2080F299 - 332
1090E292 - 600
2090G292 - 600

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9

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要素

#1: タンパク質
Glycogen [starch] synthase, muscle


分子量: 72634.438 Da / 分子数: 4 / 変異: S8E,S11E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GYS1, GYS / プラスミド: pFastBac / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P13807, glycogen(starch) synthase
#2: タンパク質 Glycogenin-1 / GN-1 / GN1


分子量: 39560.789 Da / 分子数: 3 / 変異: Y195F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GYG1, GYG / プラスミド: pFastBac / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P46976, glycogenin glucosyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human glycogenin-1 and glycogen synthase-1 complex in the apo ordered state
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.45 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
細胞: Sf9 / プラスミド: pFastBac
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMTrisC4H11NO31
2150 mMsodium chlorideNaCl1
31 mMTCEPC9H15O6P1
40.0005 w/vbeta-octyl glucosideC14H28O61
試料濃度: 0.9 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: 7 sec blotting time, 15 blot force

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
実像数: 8536

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0267 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARCv3.3.2粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARCv3.3.2CTF補正
7MOLREPモデルフィッティング
9REFMACモデル精密化
10cryoSPARCv3.3.2初期オイラー角割当
11cryoSPARCv3.3.2最終オイラー角割当
12cryoSPARCv3.3.2分類
13cryoSPARCv3.3.2３次元再構成
CTF補正詳細: CTF correction was performed in batch in early steps. CTF correction was performed on per particle bases in the last iterations
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 914196
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 184341 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL
精密化解像度: 3.6→296.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.613 / SU B: 26.511 / SU ML: 0.333 / ESU R: 0.211
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Rfactor反射数%反射
Rwork0.45866 --
obs0.45866 1166282 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 114.366 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.4 Å20.23 Å2-0.3 Å2
2--2.16 Å20.47 Å2
3----3.56 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 17921
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0050.01218388
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.2371.63424923
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg4.72152219
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg25.94121.3011061
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg17.567153000
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg11.06515144
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1130.22305
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0070.0214228
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it5.78110.838897
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it10.66116.20811109
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it5.80411.9959491
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined29.33277041
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.694 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.794 86062 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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