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万見
- PDB-8ctj: Cryo-EM structure of TMEM87A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ctj
タイトルCryo-EM structure of TMEM87A
要素Transmembrane protein 87A
キーワードMEMBRANE PROTEIN / GOLD domain / transport
機能・相同性
機能・相同性情報


retrograde transport, endosome to Golgi / Golgi cisterna membrane / RHOA GTPase cycle / ruffle / cellular response to mechanical stimulus / Golgi membrane / Golgi apparatus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transmembrane protein GPR107/GPR108-like / GOST, seven transmembrane domain
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / Transmembrane protein 87A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.74 Å
データ登録者Hoel, C.M. / Zhang, L. / Brohawn, S.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)DP2GM123496 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Structure of the GOLD-domain seven-transmembrane helix protein family member TMEM87A.
著者: Christopher M Hoel / Lin Zhang / Stephen G Brohawn /
要旨: TMEM87s are eukaryotic transmembrane proteins with two members (TMEM87A and TMEM87B) in humans. TMEM87s have proposed roles in protein transport to and from the Golgi, as mechanosensitive ion ...TMEM87s are eukaryotic transmembrane proteins with two members (TMEM87A and TMEM87B) in humans. TMEM87s have proposed roles in protein transport to and from the Golgi, as mechanosensitive ion channels, and in developmental signaling. TMEM87 disruption has been implicated in cancers and developmental disorders. To better understand TMEM87 structure and function, we determined a cryo-EM structure of human TMEM87A in lipid nanodiscs. TMEM87A consists of a Golgi-dynamics (GOLD) domain atop a membrane-spanning seven-transmembrane helix domain with a large cavity open to solution and the membrane outer leaflet. Structural and functional analyses suggest TMEM87A may not function as an ion channel or G-protein coupled receptor. We find TMEM87A shares its characteristic domain arrangement with seven other proteins in humans; three that had been identified as evolutionary related (TMEM87B, GPR107, and GPR108) and four previously unrecognized homologs (GPR180, TMEM145, TMEM181, and WLS). Among these structurally related LD domain even-ransmembrane helix (GOST) proteins, WLS is best characterized as a membrane trafficking and secretion chaperone for lipidated Wnt signaling proteins. We find key structural determinants for WLS function are conserved in TMEM87A. We propose TMEM87A and structurally homologous GOST proteins could serve a common role in trafficking membrane-associated cargo.
履歴
登録2022年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transmembrane protein 87A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,2572
ポリマ－64,5131
非ポリマー7441
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Transmembrane protein 87A


分子量: 64512.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TMEM87A, PSEC0094
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8NBN3
#2: 化合物 ChemComp-PEE / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / DOPE


分子量: 744.034 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H78NO8P / コメント: DOPE, リン脂質*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TMEM87A in lipid nanodisc / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.063 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTrisC4H11NO31
2150 mMNaClNaCl1
31
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 138217 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 153.94 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00373398
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.80924603
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0479520
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.006551
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.7944447

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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