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- PDB-8crh: Crystal structure of Candida auris dihydrofolate reductase comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8crh
タイトルCrystal structure of Candida auris dihydrofolate reductase complexed with NADPH and cycloguanil
要素Dihydrofolate reductase
キーワードHYDROLASE / Dihydrofolate reductase candida auris NADPH cycloguanil
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / Chem-VIL / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種[Candida] auris (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Kirkman, T.J. / Dias, M.V.B.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
UK Research and Innovation (UKRI) 英国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2023
タイトル: Crystal structure of dihydrofolate reductase from the emerging pathogenic fungus Candida auris.
著者: Kirkman, T. / Sketcher, A. / de Morais Barroso, V. / Ishida, K. / Tosin, M. / Dias, M.V.B.
履歴
登録2023年3月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Dihydrofolate reductase
A: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,08113
ポリマ－48,0952
非ポリマー2,98611
水11,223623
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4130 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area21030 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)43.776, 63.624, 167.583
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase


分子量: 24047.609 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) [Candida] auris (菌類) / 遺伝子: QG37_02791 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0L0P1H8
#2: 化合物
ChemComp-VIL / 5-(4-chlorophenyl)-6,6-dimethyl-1,4-dihydro-1,3,5-triazine-2,4-diamine


分子量: 253.731 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H16ClN5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 623 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.2 M Lithium sulphate, 0.1 M Tris, 27.5% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→42.36 Å / Num. obs: 112746 / % possible obs: 96.97 % / 冗長度: 11.6 % / Biso Wilson estimate: 16.11 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rpim(I) all: 0.01397 / Rrim(I) all: 0.05006 / Net I/σ(I): 19.59
反射 シェル解像度: 1.3→1.346 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.4086 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 9094 / CC1/2: 0.907 / CC star: 0.975 / Rpim(I) all: 0.2003 / Rrim(I) all: 0.458 / % possible all: 79.51

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimlessデータスケーリング
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.3→42.36 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.183 1995 1.77 %
Rwork0.1734 --
obs0.1736 112516 96.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→42.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3331 0 189 623 4143
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083670
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.414995
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.196496
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.112519
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007616
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.330.33881110.33266245X-RAY DIFFRACTION77
1.33-1.370.31651250.2916925X-RAY DIFFRACTION86
1.37-1.410.27921390.26297647X-RAY DIFFRACTION95
1.41-1.450.22921430.2237935X-RAY DIFFRACTION99
1.45-1.510.20291450.20158050X-RAY DIFFRACTION100
1.51-1.570.18341460.198077X-RAY DIFFRACTION100
1.57-1.640.19991460.18448074X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.720.20451460.17568094X-RAY DIFFRACTION100
1.72-1.830.19681470.17888108X-RAY DIFFRACTION100
1.83-1.970.18491470.17448135X-RAY DIFFRACTION100
1.97-2.170.19791470.16758163X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.490.17311490.17228195X-RAY DIFFRACTION100
2.49-3.130.18811490.17278294X-RAY DIFFRACTION100
3.13-42.360.14751550.14628579X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -16.6136 Å / Origin y: 10.4312 Å / Origin z: 52.5382 Å
111213212223313233
T0.1045 Å20.0049 Å2-0.0006 Å2-0.1168 Å20.0019 Å2--0.1569 Å2
L0.1781 °20.034 °20.2129 °2-0.3504 °20.3278 °2--1.4664 °2
S0.0048 Å °0.0109 Å °-0.0158 Å °0.0119 Å °0.0004 Å °-0.0143 Å °0.0035 Å °0.0918 Å °-0.0053 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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