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- PDB-8cpg: Structure of the AT-Hook 1 peptide from the mammalian HMGA protei... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cpg
タイトルStructure of the AT-Hook 1 peptide from the mammalian HMGA protein in complex with DNA
要素
  • DNA (5'-D(*CP*GP*TP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*AP*CP*G)-3')
  • High mobility group protein HMG-I/HMG-Y
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Mammalian High Mobility Group protein (HMGA1) AT-hook peptides
機能・相同性
機能・相同性情報


senescence-associated heterochromatin focus / nuclear retinoic acid receptor binding / peroxisome proliferator activated receptor binding / oncogene-induced cell senescence / nucleosome disassembly / DNA binding, bending / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / 2-LTR circle formation ...senescence-associated heterochromatin focus / nuclear retinoic acid receptor binding / peroxisome proliferator activated receptor binding / oncogene-induced cell senescence / nucleosome disassembly / DNA binding, bending / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / 2-LTR circle formation / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / nuclear retinoid X receptor binding / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / molecular function activator activity / transcription coregulator binding / transcription coregulator activity / base-excision repair / RNA polymerase II transcription regulator complex / structural constituent of chromatin / molecular adaptor activity / nuclear membrane / transcription regulator complex / transcription coactivator activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
High mobility group protein HMGA / HMG-I/HMG-Y, DNA-binding, conserved site / HMG-I and HMG-Y DNA-binding domain (A+T-hook). / DNA binding domain with preference for A/T rich regions / AT hook, DNA-binding motif
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / High mobility group protein HMG-I/HMG-Y
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Boer, D.R. / Campos, J.L.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessPID2020-117028GB-I00 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesRTI2018-093940-B-I00 スペイン
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2024
タイトル: Crystal structure of the HMGA AT-hook 1 domain bound to the minor groove of AT-rich DNA and inhibition by antikinetoplastid drugs.
著者: Nue-Martinez, J.J. / Maturana, M. / Lagartera, L. / Rodriguez-Gutierrez, J.A. / Boer, R. / Campos, J.L. / Saperas, N. / Dardonville, C.
履歴
登録2023年3月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA (5'-D(*CP*GP*TP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*AP*CP*G)-3')
B: DNA (5'-D(*CP*GP*TP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*AP*CP*G)-3')
C: DNA (5'-D(*CP*GP*TP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*AP*CP*G)-3')
D: DNA (5'-D(*CP*GP*TP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*AP*CP*G)-3')
E: DNA (5'-D(*CP*GP*TP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*AP*CP*G)-3')
F: DNA (5'-D(*CP*GP*TP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*AP*CP*G)-3')
G: High mobility group protein HMG-I/HMG-Y
H: High mobility group protein HMG-I/HMG-Y
I: High mobility group protein HMG-I/HMG-Y
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,49313
ポリマ－25,3969
非ポリマー974
水6,503361
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.635, 43.635, 97.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: DNA鎖
DNA (5'-D(*CP*GP*TP*TP*AP*AP*TP*TP*AP*AP*CP*G)-3')


分子量: 3661.416 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#2: タンパク質・ペプチド High mobility group protein HMG-I/HMG-Y / HMG-I(Y) / High mobility group AT-hook protein 1 / High mobility group protein A1 / High mobility ...HMG-I(Y) / High mobility group AT-hook protein 1 / High mobility group protein A1 / High mobility group protein R / AT-Hook 1 peptide


分子量: 1142.406 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P17096
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 361 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.03 % / 解説: long rod
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: Crystallization buffer: 0.025mM NiCl2 10 mM MgCl2 2.5% MPD 25 mM NaCaco, pH 6 Final well concentration MPD about 38% Crystallization drops were setup at 285.15 K, using a well solution ...詳細: Crystallization buffer: 0.025mM NiCl2 10 mM MgCl2 2.5% MPD 25 mM NaCaco, pH 6 Final well concentration MPD about 38% Crystallization drops were setup at 285.15 K, using a well solution consisting of aqueous MPD at 17% (v/v) concentration. After three days, the temperature was lowererd to 281.15 K. After 3 days at 281.15K, the solution in the well solution was changed to 25% MPD in water. After 1 week, the temperature was changed to 277.15K. The well solution was interchanged to a MPD solution at 30%. and after 8 days it was replaced by a 38% (v/v) MPD solution.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Cold nitrogen gas / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97925 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月12日 / 詳細: KB mirrors, Si surface
放射モノクロメーター: Channel cut Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97925 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→37.79 Å / Num. obs: 40810 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / 冗長度: 8.4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rpim(I) all: 0.025 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 18.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible allMean I/σ(I) obs
3.808-37.798.50.05220430.9960.0190.05599.9
1.4-1.4240.57920450.9220.3260.6193.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
autoPROC1.0.5 (20200206)データ削減
pointless1.11.4データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.4→37.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.968 / SU B: 1.504 / SU ML: 0.028 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.054 / ESU R Free: 0.051 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.15812 1975 4.8 %RANDOM
Rwork0.12424 ---
obs0.12597 38850 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.952 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.52 Å2-0.26 Å2-0 Å2
2---0.52 Å2-0 Å2
3---1.7 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.4→37.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数167 1426 4 361 1958
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0111771
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02996
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.581.2342676
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.6052.7482340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.548519
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg3.8579.520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.3441539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.447159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2226
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0290.021042
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02387
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4051.28183
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3721.24382
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8351.85598
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.8261.88399
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8931.2971688
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.8911.2961688
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.7251.9552578
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined2.97812.7912481
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other2.7311.692390
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.81532767
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.178 147 -
Rwork0.15 2816 -
obs--99.66 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0136-0.0108-0.01190.03070.04420.09070.003-0.0009-0.0017-0.004-0.0007-0.00280.0015-0.0062-0.00230.00880.00060.00030.00890.00060.001441.6295-48.621795.5181
20.0010.00620.00810.04320.05630.0737-0.00040-0.00030.0001-0.00170.00170.0017-0.00280.0020.011900.00110.0110.00050.002541.8762-50.366195.2052
30.0323-0.02440.05220.0191-0.04450.13510.00220.0007-0.0036-0.0005-0.00020.00240.0024-0.0026-0.0020.0111-0.0009-0.00030.0099-0.00020.001966.9141-35.9245100.3894
40.0094-0.00230.02920.001-0.00950.10610.0012-0.0037-0.00080.00050.00090.00010.0004-0.0067-0.0020.0103-0.0004-0.00040.0105-0.00040.001466.4028-33.87399.3913
50.0095-0.00680.04150.0049-0.02990.1828-0.00280.00040.0010.0017-0.0004-0.0005-0.01050.00520.00320.0098-0.0008-0.00020.0108-0.00090.001744.0109-23.062599.6947
60.02430.0061-0.0060.00580.00130.00330.00210.00380.0032-0.0019-0.0007-0.0006-0.0026-0.0014-0.00140.0104-0.0011-0.00080.01020.00080.002641.8591-24.2922100.4135
70.46790.0158-0.07170.0357-0.04650.0668-0.0007-0.00660.0002-0.00370.00310.00180.0042-0.0006-0.00230.0097-0.0005-0.00080.0102-0.00070.000249.7328-32.570796.9307
80.20870.119-0.19330.1613-0.10520.17980.0016-0.0019-0.00380.0001-0.0070.0019-0.00190.00110.00530.0105-0.0011-0.00040.0102-0.00080.003146.4602-40.891199.9339
90.5163-0.14560.66050.0849-0.23651.2982-0.0464-0.0188-0.0106-0.01160.01670.0096-0.0068-0.03140.02970.0198-0.0029-00.00930.00160.008143.1696-39.033487.75
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 12
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 12
3X-RAY DIFFRACTION3C2 - 12
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 12
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 12
6X-RAY DIFFRACTION6F1 - 12
7X-RAY DIFFRACTION7G22 - 31
8X-RAY DIFFRACTION8H22 - 28
9X-RAY DIFFRACTION9I27 - 31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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