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- PDB-8cp7: Structure of the disulfide-locked substrate binding protein HiSiaP. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cp7
タイトルStructure of the disulfide-locked substrate binding protein HiSiaP.
要素Sialic acid-binding periplasmic protein SiaP
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Substrate binding protein / TRAP / sialic acid
機能・相同性TRAP transporter solute receptor, DctP family / TRAP transporter solute receptor DctP / TRAP transporter solute receptor DctP superfamily / Bacterial extracellular solute-binding protein, family 7 / transmembrane transport / outer membrane-bounded periplasmic space / N-acetyl-beta-neuraminic acid / Sialic acid-binding periplasmic protein SiaP
機能・相同性情報
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kim, Y. / Peter, M.F. / Hagelueken, G.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)HA 6805/5-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Conformational coupling of the sialic acid TRAP transporter HiSiaQM with its substrate binding protein HiSiaP.
著者: Peter, M.F. / Ruland, J.A. / Kim, Y. / Hendricks, P. / Schneberger, N. / Siebrasse, J.P. / Thomas, G.H. / Kubitscheck, U. / Hagelueken, G.
履歴
登録2023年3月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sialic acid-binding periplasmic protein SiaP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1354
ポリマ－34,6951
非ポリマー4403
水2,414134
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area810 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area13240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.083, 89.451, 90.500
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-402-

ZN

21A-505-

HOH

31A-549-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Sialic acid-binding periplasmic protein SiaP / Extracytoplasmic solute receptor protein SiaP / N-acetylneuraminic-binding protein / Neu5Ac-binding protein


分子量: 34695.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
遺伝子: siaP, HI_0146 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P44542
#2: 糖 ChemComp-SLB / N-acetyl-beta-neuraminic acid / N-acetylneuraminic acid / sialic acid / O-sialic acid / 5-N-ACETYL-BETA-D-NEURAMINIC ACID / BETA-SIALIC ACID / N-アセチル-β-ノイラミン酸


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 309.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H19NO9 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DNeup5AcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-neuraminic acidCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-Neup5AcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
Neu5AcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.01 M Zinc chloride, 0.1 M Sodium acetate, pH 5.0, 20% w/v PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.826554 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.826554 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→42.04 Å / Num. obs: 26990 / % possible obs: 99.02 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 33.96 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.0289 / Net I/σ(I): 14.84
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.613 / Num. unique obs: 2437 / CC1/2: 0.721

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_4788精密化
PHENIXdev_4788位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→42.04 Å / SU ML: 0.2686 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.5777
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2584 1471 5.45 %
Rwork0.2101 25519 -
obs0.2127 26990 99.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→42.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2436 0 23 134 2593
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01032553
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03343457
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0592382
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0084450
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.2088970
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.960.35941420.34412295X-RAY DIFFRACTION99.43
1.96-2.030.35031210.30592290X-RAY DIFFRACTION99.34
2.03-2.110.34251300.26742329X-RAY DIFFRACTION99.68
2.11-2.210.32331440.24772282X-RAY DIFFRACTION99.75
2.21-2.330.35111290.24172327X-RAY DIFFRACTION99.88
2.33-2.470.30331180.23612334X-RAY DIFFRACTION99.43
2.47-2.660.26371340.22862124X-RAY DIFFRACTION92.01
2.66-2.930.25151340.2112354X-RAY DIFFRACTION99.92
2.93-3.350.25711280.20522351X-RAY DIFFRACTION100
3.35-4.220.24921330.1872386X-RAY DIFFRACTION100
4.22-42.040.21041580.18192447X-RAY DIFFRACTION99.69

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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