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万見
- PDB-8coo: Solution structure of Zipcode binding protein 1 (ZBP1) KH3(DD)KH4... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8coo
タイトルSolution structure of Zipcode binding protein 1 (ZBP1) KH3(DD)KH4 domains in complex with N6-Methyladenosine containing RNA
要素
  • Insulin-like growth factor 2 mRNA-binding protein 1
  • RNA_(5'-R(*(UP*CP*GP*GP*(6MZ)P*CP*U)-3')
キーワードRNA BINDING PROTEIN / protein-RNA interactions / NMR / binding mechanism / neuronal mRNA granules / neuronal development / mRNA local translation / ZBP1 / IMP1 / M6A-N6-methyladenosine RNA
機能・相同性
機能・相同性情報


CRD-mediated mRNA stability complex / CRD-mediated mRNA stabilization / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / mRNA transport / filopodium / mRNA 3'-UTR binding / P-body / positive regulation of neuron projection development / cytoplasmic stress granule / lamellipodium ...CRD-mediated mRNA stability complex / CRD-mediated mRNA stabilization / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / mRNA transport / filopodium / mRNA 3'-UTR binding / P-body / positive regulation of neuron projection development / cytoplasmic stress granule / lamellipodium / nervous system development / growth cone / regulation of gene expression / negative regulation of translation / mRNA binding / perinuclear region of cytoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
IGF2BP1, RNA recognition motif 1 / IGF2BP1, RNA recognition motif 2 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain ...IGF2BP1, RNA recognition motif 1 / IGF2BP1, RNA recognition motif 2 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / Insulin-like growth factor 2 mRNA-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
synthetic construct (人工物)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Nicastro, G. / Abis, G. / Taylor, I.A. / Ramos, A.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/S014438/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/S000305/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)FC001178 英国
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2023
タイトル: Direct m6A recognition by IMP1 underlays an alternative model of target selection for non-canonical methyl-readers.
著者: Nicastro, G. / Abis, G. / Klein, P. / Esteban-Serna, S. / Gallagher, C. / Chaves-Arquero, B. / Cai, Y. / Figueiredo, A.M. / Martin, S.R. / Patani, R. / Taylor, I.A. / Ramos, A.
#1: ジャーナル: Cell Rep / 年: 2017
タイトル: Mechanism of b-actin mRNA Recognition by ZBP1.
著者: Nicastro, G. / Candel, A.M. / Uhl, M. / Oregioni, A. / Hollingworth, D. / Backofen, R. / Martin, S.R. / Ramos, A.
履歴
登録2023年2月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-like growth factor 2 mRNA-binding protein 1
B: RNA_(5'-R(*(UP*CP*GP*GP*(6MZ)P*CP*U)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8252
ポリマ－22,8252
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, NA
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1990 Å2
ΔGint6 kcal/mol
Surface area13550 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 40structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Insulin-like growth factor 2 mRNA-binding protein 1 / IGF2 mRNA-binding protein 1 / IMP-1 / IGF-II mRNA-binding protein 1 / VICKZ family member 1 / Zip- ...IGF2 mRNA-binding protein 1 / IMP-1 / IGF-II mRNA-binding protein 1 / VICKZ family member 1 / Zip-code binding polypeptide / Zipcode-binding protein 1 / ZBP-1


分子量: 20613.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GLY A 1 EXPRESSION TAG ALA A 2 EXPRESSION TAG MET A 3 EXPRESSION TAG GLY A 4 EXPRESSION TAG PHE A 14 ENGINEERED MUTATION ASP A 40 ENGINEERED MUTATION ASP A 41 ENGINEERED MUTATION
由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: IGF2BP1, VICKZ1, ZBP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O42254
#2: RNA鎖 RNA_(5'-R(*(UP*CP*GP*GP*(6MZ)P*CP*U)-3')


分子量: 2211.382 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC
131isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
141isotropic13D 1H-15N NOESY
151isotropic22D 1H-1H NOESY
161isotropic32D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 300 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] sample 1, 95% H2O/5% D2O
Label: 13C15N_sample / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料濃度: 300 uM / 構成要素: sample 1 / Isotopic labeling: [U-100% 13C; U-100% 15N]
試料状態詳細: 0.3 MM [U-100% 13C; U-100% 15N] / イオン強度: 0.02 Not defined / Label: 13C15N_sample / pH: 6.5 / 圧: ambient atm / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker 950 AvanceBruker950 Avance9501
Bruker 800 AvanceBruker800 Avance8002
Bruker 700 AvanceBruker700 Avance7003

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解析

NMR software
名称開発者分類
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
ARIALinge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
XEASYBartels et al.peak picking
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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