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- PDB-8cok: Structural analysis of ING3 protein and its binding to histone H3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cok
タイトルStructural analysis of ING3 protein and its binding to histone H3
要素Inhibitor of growth protein 3
キーワードDNA BINDING PROTEIN / ING3 / histone H3 / PHD / protein structure / molecular recognition
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / histone H2A acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / piccolo histone acetyltransferase complex / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / Swr1 complex ...: / : / : / histone H2A acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / piccolo histone acetyltransferase complex / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / Swr1 complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / methylated histone binding / nucleosome / chromatin organization / regulation of cell cycle / positive regulation of apoptotic process / regulation of DNA-templated transcription / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ING3, PHD domain / Inhibitor of growth protein, N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / ING family / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type ...ING3, PHD domain / Inhibitor of growth protein, N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / Inhibitor of growth proteins N-terminal histone-binding / ING family / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Inhibitor of growth protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.91 Å
データ登録者Ferreras-Gutierrez, M. / Medrano, F.J. / Blanco, F.J.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Ministerio de Ciencia e Innovacion (MCIN)PID2020-113225GB-I00 スペイン
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2023
タイトル: Structural analysis of ING3 protein and histone H3 binding.
著者: Ferreras-Gutierrez, M. / Chaves-Arquero, B. / Gonzalez-Magana, A. / Merino, N. / Amusategui-Mateu, I. / Huecas, S. / Medrano, F.J. / Blanco, F.J.
履歴
登録2023年2月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Item: _pdbx_initial_refinement_model.source_name / _pdbx_initial_refinement_model.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inhibitor of growth protein 3
B: Inhibitor of growth protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2792
ポリマ－25,2792
非ポリマー00
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, SEC-MALS, NMR spectra, Thermal denaturatuion by CD
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3790 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area12630 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)149.394, 149.394, 149.394
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number211
Space group name H-MI432
Space group name HallI423
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-z,y
#3: x,z,-y
#4: z,y,-x
#5: -z,y,x
#6: -y,x,z
#7: y,-x,z
#8: z,x,y
#9: y,z,x
#10: -y,-z,x
#11: z,-x,-y
#12: -y,z,-x
#13: -z,-x,y
#14: -z,x,-y
#15: y,-z,-x
#16: x,-y,-z
#17: -x,y,-z
#18: -x,-y,z
#19: y,x,-z
#20: -y,-x,-z
#21: z,-y,x
#22: -z,-y,-x
#23: -x,z,y
#24: -x,-z,-y
#25: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#26: x+1/2,-z+1/2,y+1/2
#27: x+1/2,z+1/2,-y+1/2
#28: z+1/2,y+1/2,-x+1/2
#29: -z+1/2,y+1/2,x+1/2
#30: -y+1/2,x+1/2,z+1/2
#31: y+1/2,-x+1/2,z+1/2
#32: z+1/2,x+1/2,y+1/2
#33: y+1/2,z+1/2,x+1/2
#34: -y+1/2,-z+1/2,x+1/2
#35: z+1/2,-x+1/2,-y+1/2
#36: -y+1/2,z+1/2,-x+1/2
#37: -z+1/2,-x+1/2,y+1/2
#38: -z+1/2,x+1/2,-y+1/2
#39: y+1/2,-z+1/2,-x+1/2
#40: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#41: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#42: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#43: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#44: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2
#45: z+1/2,-y+1/2,x+1/2
#46: -z+1/2,-y+1/2,-x+1/2
#47: -x+1/2,z+1/2,y+1/2
#48: -x+1/2,-z+1/2,-y+1/2

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要素

#1: タンパク質 Inhibitor of growth protein 3


分子量: 12639.346 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Ing3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q498T3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.1 M phosphate-citrate buffer at pH 4.2, 10 % 2-propanol and 0.2 M Li2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.979257 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年11月16日 / 詳細: KB focusing mirrors
放射モノクロメーター: Channel-cut Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979257 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.91→74.69 Å / Num. obs: 6277 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 73.9 % / Biso Wilson estimate: 126.07 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rpim(I) all: 0.011 / Rrim(I) all: 0.081 / Net I/σ(I): 41.4
反射 シェル解像度: 2.91→3 Å / 冗長度: 80.3 % / Rmerge(I) obs: 6.609 / Num. unique obs: 319 / CC1/2: 0.565 / Rpim(I) all: 0.738 / Rrim(I) all: 6.651 / % possible all: 55.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
MrBUMP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.91→60.99 Å / SU ML: 0.5913 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 46.4551
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3154 627 9.99 %
Rwork0.2696 5649 -
obs0.2745 6276 95.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 126.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.91→60.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1702 0 0 4 1706
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00951726
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.312309
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0586239
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0143306
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.1355221
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.91-3.20.54161310.46191181X-RAY DIFFRACTION82.15
3.2-3.660.43491600.35911440X-RAY DIFFRACTION100
3.67-4.610.33531620.29341461X-RAY DIFFRACTION100
4.62-60.990.27611740.23451567X-RAY DIFFRACTION99.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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