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- PDB-8co7: Crystal structure of human soluble adenylyl cyclase (sAC) in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8co7
タイトルCrystal structure of human soluble adenylyl cyclase (sAC) in complex with inhibitor TDI-09066
要素Adenylate cyclase type 10
キーワードSIGNALING PROTEIN / cAMP / adenylyl cyclase / inhibitor / catalytic domain
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cardiac muscle cell contraction / mitochondrial ATP transmembrane transport / bicarbonate binding / epithelial cilium movement involved in extracellular fluid movement / neuron projection retraction / astrocyte end-foot / central region of growth cone / positive regulation of glycogen catabolic process / glucose catabolic process / regulation of mitophagy ...negative regulation of cardiac muscle cell contraction / mitochondrial ATP transmembrane transport / bicarbonate binding / epithelial cilium movement involved in extracellular fluid movement / neuron projection retraction / astrocyte end-foot / central region of growth cone / positive regulation of glycogen catabolic process / glucose catabolic process / regulation of mitophagy / regulation of membrane repolarization / adenylate cyclase / basal part of cell / positive regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / cAMP biosynthetic process / positive regulation of ossification / adenylate cyclase activity / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / neuron projection extension / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of ATP biosynthetic process / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / spermatid development / negative regulation of mitochondrial membrane potential / positive regulation of axon extension / Hedgehog 'off' state / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / neuron projection maintenance / manganese ion binding / ATPase binding / cytoskeleton / intracellular signal transduction / cilium / apical plasma membrane / neuronal cell body / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / mitochondrion / extracellular region / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenylate cyclase, type 10 / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / TRIETHYLENE GLYCOL / Chem-V9E / Adenylate cyclase type 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Steegborn, C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)STE1701/11 ドイツ
引用ジャーナル: J.Chem.Inf.Model. / 年: 2023
タイトル: Scaffold Hopping and Optimization of Small Molecule Soluble Adenyl Cyclase Inhibitors Led by Free Energy Perturbation.
著者: Sun, S. / Fushimi, M. / Rossetti, T. / Kaur, N. / Ferreira, J. / Miller, M. / Quast, J. / van den Heuvel, J. / Steegborn, C. / Levin, L.R. / Buck, J. / Myers, R.W. / Kargman, S. / Liverton, N. ...著者: Sun, S. / Fushimi, M. / Rossetti, T. / Kaur, N. / Ferreira, J. / Miller, M. / Quast, J. / van den Heuvel, J. / Steegborn, C. / Levin, L.R. / Buck, J. / Myers, R.W. / Kargman, S. / Liverton, N. / Meinke, P.T. / Huggins, D.J.
履歴
登録2023年2月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylate cyclase type 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,97121
ポリマ－54,2701
非ポリマー1,70120
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4460 Å2
ΔGint17 kcal/mol
Surface area20010 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)99.291, 99.291, 99.403
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Adenylate cyclase type 10 / AH-related protein / Adenylate cyclase homolog / Germ cell soluble adenylyl cyclase / sAC / ...AH-related protein / Adenylate cyclase homolog / Germ cell soluble adenylyl cyclase / sAC / Testicular soluble adenylyl cyclase


分子量: 54269.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADCY10, SAC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96PN6, adenylate cyclase

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非ポリマー , 8種, 228分子

#2: 化合物 ChemComp-V9E / 4-chloranyl-6-[1-methyl-4-(thiophen-2-ylmethyl)pyrazol-3-yl]pyrimidin-2-amine


分子量: 305.786 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H12ClN5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#8: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.1 M sodium acetate pH 4.8, 0.2 M trisodium citrate, 15%(w/v) PEG 4000, 10%(v/v) glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年1月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→32.5 Å / Num. obs: 42660 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 0.997 / Rrim(I) all: 0.168 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Num. unique obs: 3656 / CC1/2: 0.13 / % possible all: 68.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→32.5 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2335 1085 2.59 %
Rwork0.1909 --
obs0.1919 41951 95.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→32.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3684 0 105 208 3997
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013993
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8565402
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.1743226
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059589
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007689
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9001-1.98650.32391070.34713867X-RAY DIFFRACTION72
1.9865-2.09130.32431340.29935066X-RAY DIFFRACTION96
2.0913-2.22230.28941390.265246X-RAY DIFFRACTION99
2.2223-2.39390.24841410.22655317X-RAY DIFFRACTION100
2.3939-2.63470.21761400.20525313X-RAY DIFFRACTION100
2.6347-3.01590.25151410.18735350X-RAY DIFFRACTION100
3.0159-3.79940.20811410.1635333X-RAY DIFFRACTION100
3.7994-32.50.21441420.15895374X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2161.14620.40511.88430.20851.1693-0.0203-0.0901-0.1722-0.04880.0913-0.21920.10750.0606-0.11390.18810.01280.00230.2330.02110.1867-29.0278-27.46593.0951
22.212-0.09130.75170.8278-0.32792.52740.0792-0.2086-0.16210.0873-0.0243-0.09380.25070.3235-0.01810.22370.021-0.01960.2481-0.01570.2281-21.7792-24.847510.8804
31.95710.595-1.81882.4279-0.17182.91590.01060.06210.1351-0.24640.0606-0.1679-0.24060.258-0.06010.1854-0.0153-0.00080.24570.02270.2341-18.8564-21.2823-13.6509
44.8149-1.1749-4.6241.0661.10125.1181-0.22510.1551-0.3159-0.18930.0198-0.05050.22710.22180.21110.2941-0.0250.01010.3278-0.01960.2855-14.4555-31.9204-18.9287
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 7 through 88 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 89 through 287 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 288 through 398 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 399 through 468 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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