[日本語] English
万見
- PDB-8cnc: Structure of compound 1 bound KMT9 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cnc
タイトルStructure of compound 1 bound KMT9
要素
  • Methyltransferase N6AMT1
  • Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein
キーワードTRANSFERASE / protein methyltransferase / inhibitor / SAM analogue
機能・相同性
機能・相同性情報


arsonoacetate metabolic process / arsenite methyltransferase activity / protein-glutamine N-methyltransferase activity / eRF1 methyltransferase complex / peptidyl-glutamine methylation / tRNA (m2G10) methyltransferase complex / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / toxin metabolic process / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity ...arsonoacetate metabolic process / arsenite methyltransferase activity / protein-glutamine N-methyltransferase activity / eRF1 methyltransferase complex / peptidyl-glutamine methylation / tRNA (m2G10) methyltransferase complex / rRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA methyltransferase activator activity / toxin metabolic process / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol / Methylation / protein methyltransferase activity / tRNA methylation / positive regulation of rRNA processing / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / S-adenosyl-L-methionine binding / rRNA methylation / rRNA modification in the nucleus and cytosol / negative regulation of gene expression, epigenetic / Eukaryotic Translation Termination / maturation of LSU-rRNA / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / maturation of SSU-rRNA / positive regulation of cell growth / methylation / nucleic acid binding / protein heterodimerization activity / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic/archaeal PrmC-related / : / Multifunctional methyltransferase subunit Trm112 / Trm112-like / Trm112p-like protein / Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / N-6 Adenine-specific DNA methylases signature. / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6D6 / Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein / Methyltransferase N6AMT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.46 Å
データ登録者Sheng, W.
資金援助 ドイツ, 6件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SFB850 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB992 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB1381 ドイツ
German Research Foundation (DFG)Schu688/15-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)FR01-374 ドイツ
German Research Foundation (DFG)EXC-2189 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of compound 1 bound KMT9
著者: Sheng, W. / Eric, M. / Roland, S.
履歴
登録2023年2月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Methyltransferase N6AMT1
B: Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5013
ポリマ－36,0762
非ポリマー4241
水3,099172
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2380 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area13770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.344, 110.344, 129.875
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-489-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Methyltransferase N6AMT1 / HemK methyltransferase family member 2 / M.HsaHemK2P / Lysine N-methyltransferase 9 / ...HemK methyltransferase family member 2 / M.HsaHemK2P / Lysine N-methyltransferase 9 / Methylarsonite methyltransferase N6AMT1 / Protein N(5)-glutamine methyltransferase


分子量: 21804.064 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: N6AMT1, C21orf127, HEMK2, KMT9, PRED28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y5N5, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: タンパク質 Multifunctional methyltransferase subunit TRM112-like protein / tRNA methyltransferase 112 homolog


分子量: 14272.412 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRMT112, AD-001, HSPC152, HSPC170 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UI30
#3: 化合物 ChemComp-6D6 / 5'-{[(3S)-3-amino-3-carboxypropyl](3-aminopropyl)amino}-5'-deoxyadenosine / (S)-2-アミノ-4-(5′-アデノシル3-アミノプロピルアミノ)ブタン酸


分子量: 424.455 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H28N8O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 1.3 M Na3Citrate, 0.1M Tris ph 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.46→47.78 Å / Num. obs: 80857 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 38.9 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 1.6
反射 シェル解像度: 1.46→8 Å / Num. unique obs: 3867 / CC1/2: 0.579

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.46→47.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 2.011 / SU ML: 0.034 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.051 / ESU R Free: 0.051 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1833 4070 5 %RANDOM
Rwork0.15179 ---
obs0.15337 76713 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.019 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.46→47.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2401 0 30 172 2603
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0122555
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0162407
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7621.6363489
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.611.5455629
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3375330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg10.7691016
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.62410434
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2406
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022917
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02466
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9551.131290
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9511.1291290
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2051.6981624
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.2051.6991625
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.31.4351265
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.2981.4351266
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.522.0481864
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.22316.1032674
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.22316.1032675
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr5.55934962
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.461→1.499 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 285 -
Rwork0.235 5562 -
obs--99.44 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.63870.1489-0.04322.0508-0.44931.8512-0.02920.07790.0776-0.12950.00510.0609-0.06770.05650.02410.038-0.0031-0.01910.01190.00910.0161-42.4518-6.9587-16.506
22.36320.3419-0.49841.3149-0.01422.0041-0.0007-0.04560.0128-0.0017-0.05340.06520.0567-0.11130.05410.0319-0.0002-0.00720.0104-0.00690.0073-47.1569-26.7944-2.4665
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A20 - 213
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 119

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る