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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ckv | ||||||||||||||||||
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タイトル | HIV-1 mature capsid hexamer from CA-IP6 CLPs | ||||||||||||||||||
![]() | Gag polyprotein | ||||||||||||||||||
![]() | VIRUS LIKE PARTICLE / Capsid / Hexamer / HIV-1 / Mature | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() viral process / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / host cell nucleus / structural molecule activity / virion membrane / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.89 Å | ||||||||||||||||||
![]() | Stacey, J.C.V. / Briggs, J.A.G. | ||||||||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Two structural switches in HIV-1 capsid regulate capsid curvature and host factor binding. 著者: James C V Stacey / Aaron Tan / John M Lu / Leo C James / Robert A Dick / John A G Briggs / ![]() ![]() ![]() 要旨: The mature HIV-1 capsid protects the viral genome and interacts with host proteins to travel from the cell periphery into the nucleus. To achieve this, the capsid protein, CA, constructs conical ...The mature HIV-1 capsid protects the viral genome and interacts with host proteins to travel from the cell periphery into the nucleus. To achieve this, the capsid protein, CA, constructs conical capsids from a lattice of hexamers and pentamers, and engages in and then relinquishes multiple interactions with cellular proteins in an orchestrated fashion. Cellular host factors including Nup153, CPSF6, and Sec24C engage the same pocket within CA hexamers. How CA assembles pentamers and hexamers of different curvatures, how CA oligomerization states or curvature might modulate host-protein interactions, and how binding of multiple cofactors to a single site is coordinated, all remain to be elucidated. Here, using single-particle cryoEM, we have determined the structure of the mature HIV-1 CA pentamer and hexamer from conical CA-IP polyhedra to ~3 Å resolution. We also determined structures of hexamers in the context of multiple lattice curvatures and number of pentamer contacts. Comparison of these structures, bound or not to host protein peptides, revealed two structural switches within HIV-1 CA that modulate peptide binding according to CA lattice curvature and whether CA is hexameric or pentameric. These observations suggest that the conical HIV-1 capsid has different host-protein binding properties at different positions on its surface, which may facilitate cell entry and represent an evolutionary advantage of conical morphology. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 51.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 34.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 16703MC ![]() 8ckwC ![]() 8ckxC ![]() 8ckyC ![]() 8ckzC ![]() 8cl0C ![]() 8cl1C ![]() 8cl2C ![]() 8cl3C ![]() 8cl4C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 6
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25761.623 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: gag / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: HIV-1 Mature Capsid / タイプ: COMPLEX / 詳細: Hexamer / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.026 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 6.1 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: VLP assembly. | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/2 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 291 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 27252 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: TFS Selectris / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 8718298 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C6 (6回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 4742639 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation / 詳細: Initial model:4XFX | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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