[日本語] English
万見
- PDB-8cik: Altai wapiti (Cervus elaphus sibiricus) chymosin at 2.2 A resolution -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cik
タイトルAltai wapiti (Cervus elaphus sibiricus) chymosin at 2.2 A resolution
要素Chymosin
キーワードHYDROLASE / gastric aspartic protein
機能・相同性
機能・相同性情報


chymosin / digestion / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Pepsin catalytic domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Pepsin catalytic domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Cervus canadensis sibiricus (キジリジカ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Diusenova, S.E. / Shevtsov, M.B. / Borshchevskiy, V.I. / Belenkaya, S.V. / Kolybalov, D.S. / Arkhipov, S.G. / Volosnikova, E.A. / Elchaninov, V.V. / Shcherbakov, D.N.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Higher Education of the Russian Federation075-15-2021-1355 ロシア
引用
履歴
登録2023年2月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Chymosin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7842
ポリマ－35,6921
非ポリマー921
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area160 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area13780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.390, 41.630, 54.550
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.310, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Chymosin


分子量: 35691.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cervus canadensis sibiricus (キジリジカ)
遺伝子: CYM / 発現宿主: Kluyveromyces lactis (酵母) / 株 (発現宿主): SVB-1 / 参照: UniProt: A0A7D3Q7Y7, chymosin
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: PEG 6000, tris, calcium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→50 Å / Num. obs: 15426 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 50.95 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rrim(I) all: 0.114 / Net I/σ(I): 7.58
反射 シェル解像度: 2.22→2.35 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 1.661 / Mean I/σ(I) obs: 0.78 / Num. unique obs: 2365 / CC1/2: 0.516 / Rrim(I) all: 1.972 / % possible all: 92.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.22→46.19 Å / SU ML: 0.4652 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.5975
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 1076 7 %
Rwork0.1981 14299 -
obs0.2012 15375 96.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 55.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.22→46.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2469 0 6 83 2558
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00212586
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.50583533
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0457390
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0038466
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.45899
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.22-2.320.49821270.46131676X-RAY DIFFRACTION91.9
2.32-2.440.40621330.35641797X-RAY DIFFRACTION98.07
2.44-2.60.33241370.28011806X-RAY DIFFRACTION97.69
2.6-2.80.31851340.2641782X-RAY DIFFRACTION98.21
2.8-3.080.26711350.22051805X-RAY DIFFRACTION97.73
3.08-3.530.19981290.18091697X-RAY DIFFRACTION91.53
3.53-4.440.20781370.15681829X-RAY DIFFRACTION98.94
4.44-46.190.20871440.16171907X-RAY DIFFRACTION98.94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5798254600460.296280002726-1.234487483972.94550955953-0.008115463537254.805919202060.0950919745127-0.234004092861-0.08201822544020.153702410828-0.2042175560810.1010364121890.221098199841-0.3472699037010.09348281111940.371075526988-0.0330955233809-0.09103163122460.7153200628910.00174251981610.62825073376549.181398589821.379364849545.1063290975
23.77286285523-1.279840842830.04121613977983.6731964383-1.329339543195.614165180070.1416598347050.0268398648007-0.2019527620580.069872330126-0.0484434087671-0.0197359451869-0.03585260786560.306228577809-0.1267979534550.246273268999-0.00296035098258-0.03285385607330.439339495833-0.02147960700220.48244643877356.224220904624.449710233524.8701159073
32.528835510231.5174000877-0.6517786698273.548980163690.7611967784922.09611099912-0.1622543940120.0827707928103-0.0798279273042-0.2358861643350.1739752639620.232224740825-0.0314785331444-0.379000208509-0.001992541883490.3430870438590.0699757184584-0.05872341242410.6144749345580.06097074883220.54373375614539.275481650719.547845251717.713542385
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 1 through 150 )1 - 1501 - 150
22chain 'A' and (resid 151 through 186 or resid 299 through 323)151 - 323151 - 323
33chain 'A' and (resid 187 through 298 )187 - 298187 - 298

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る