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- PDB-8cez: HK97 Portal Protein In situ (prohead II) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cez
タイトルHK97 Portal Protein In situ (prohead II)
要素Portal protein
キーワードVIRAL PROTEIN / portal / HK97 / bacteriophage / packaging
機能・相同性Phage portal protein, HK97 / Bacteriophage/Gene transfer agent portal protein / Phage portal protein / symbiont entry into host cell / Portal protein
機能・相同性情報
生物種Hendrixvirus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.97 Å
データ登録者Hawkins, D.E.D.P. / Antson, A.A.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)AC014501 英国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2023
タイトル: Insights into a viral motor: the structure of the HK97 packaging termination assembly.
著者: Dorothy E D P Hawkins / Oliver W Bayfield / Herman K H Fung / Daniel N Grba / Alexis Huet / James F Conway / Alfred A Antson /
要旨: Double-stranded DNA viruses utilise machinery, made of terminase proteins, to package viral DNA into the capsid. For cos bacteriophage, a defined signal, recognised by small terminase, flanks each ...Double-stranded DNA viruses utilise machinery, made of terminase proteins, to package viral DNA into the capsid. For cos bacteriophage, a defined signal, recognised by small terminase, flanks each genome unit. Here we present the first structural data for a cos virus DNA packaging motor, assembled from the bacteriophage HK97 terminase proteins, procapsids encompassing the portal protein, and DNA containing a cos site. The cryo-EM structure is consistent with the packaging termination state adopted after DNA cleavage, with DNA density within the large terminase assembly ending abruptly at the portal protein entrance. Retention of the large terminase complex after cleavage of the short DNA substrate suggests that motor dissociation from the capsid requires headful pressure, in common with pac viruses. Interestingly, the clip domain of the 12-subunit portal protein does not adhere to C12 symmetry, indicating asymmetry induced by binding of the large terminase/DNA. The motor assembly is also highly asymmetric, showing a ring of 5 large terminase monomers, tilted against the portal. Variable degrees of extension between N- and C-terminal domains of individual subunits suggest a mechanism of DNA translocation driven by inter-domain contraction and relaxation.
履歴
登録2023年2月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Portal protein
B: Portal protein
C: Portal protein
D: Portal protein
E: Portal protein
F: Portal protein
G: Portal protein
H: Portal protein
I: Portal protein
J: Portal protein
K: Portal protein
L: Portal protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)567,82212
ポリマ－567,82212
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Portal protein


分子量: 47318.488 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hendrixvirus (ウイルス) / 発現宿主: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ) / 参照: UniProt: Q77W97

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Hendrixvirus / タイプ: VIRUS
詳細: Proheads were produced by infection of E. coli 594 cells with HK97 amber mutant amC2, propagated using Escherichia LE392 cells.
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.56 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Hendrixvirus (ウイルス) / 株: HK97
由来(組換発現)生物種: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ) / 株: LE392 / 細胞: E.coli
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Escherichia phage EcSzw-2 / 株: 594
緩衝液pH: 7.5
詳細: final buffer = 20 mM Tris pH 7.5, 10 mM MgCl2, 50 mM KGlu, 5 mM ATP-gamma-S
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Packaging reactions 30 nM hk97 proheads, 2.5 micromolar large terminase, 5 micromolar small terminase and 30 nM DNA, 75 micromolar ATP were incubated for 2 mins then 5 micromolar ATP-gamma-S was added.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Topaz粒子像選択
2RELION3.1画像取得
4RELION3.1CTF補正
13RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 82279
3次元再構成解像度: 2.97 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 57279 / クラス平均像の数: 3 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00335016
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.59447268
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.0984752
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.045124
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0056216

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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