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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8cem | |||||||||
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Title | Structure of bovine native C3, re-refinement | |||||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / innate immune system / complement / proteolytic activation / thioester | |||||||||
Function / homology | ![]() Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of lipid storage ...Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of lipid storage / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / complement activation / complement activation, alternative pathway / Neutrophil degranulation / endopeptidase inhibitor activity / G alpha (i) signalling events / complement activation, classical pathway / fatty acid metabolic process / positive regulation of protein phosphorylation / inflammatory response / extracellular space Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Andersen, G.R. / Fredslund, F. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: The structure of bovine complement component 3 reveals the basis for thioester function. Authors: Fredslund, F. / Jenner, L. / Husted, L.B. / Nyborg, J. / Andersen, G.R. / Sottrup-Jensen, L. #1: ![]() Title: Cryo-EM analysis of complement C3 reveals a reversible major opening of the macroglobulin ring. Authors: Trine Amalie Fogh Gadeberg / Martin Høgholm Jørgensen / Heidi Gytz Olesen / Josefine Lorentzen / Seandean Lykke Harwood / Ana Viana Almeida / Marlene Uglebjerg Fruergaard / Rasmus Kjeldsen ...Authors: Trine Amalie Fogh Gadeberg / Martin Høgholm Jørgensen / Heidi Gytz Olesen / Josefine Lorentzen / Seandean Lykke Harwood / Ana Viana Almeida / Marlene Uglebjerg Fruergaard / Rasmus Kjeldsen Jensen / Philipp Kanis / Henrik Pedersen / Emil Tranchant / Steen Vang Petersen / Ida Buch Thøgersen / Birthe Brandt Kragelund / Joseph Anthony Lyons / Jan Johannes Enghild / Gregers Rom Andersen / ![]() Abstract: The C3 protein is the central molecule within the complement system and undergoes proteolytic activation to C3b in the presence of pathogens. Pattern-independent activation of C3 also occurs via ...The C3 protein is the central molecule within the complement system and undergoes proteolytic activation to C3b in the presence of pathogens. Pattern-independent activation of C3 also occurs via hydrolysis, resulting in C3(HO), but the structural details of C3 hydrolysis remain elusive. Here we show that the conformation of the C3(HO) analog, C3MA, is indistinguishable from C3b. In contrast, the reaction intermediate C3* adopts a conformation dramatically different from both C3 and C3MA. In C3*, unlocking of the macroglobulin (MG) 3 domain creates a large opening in the MG ring through which the anaphylatoxin (ANA) domain translocates through a transient opening. C3MA formation is inhibited by an MG3-specific nanobody and prevented by linking the ANA domain to the C3 β-chain. Our study reveals an unexpected dynamic behavior of C3 and forms the basis for elucidation of the in vivo contribution of C3 hydrolysis and for controlling complement upon intravascular hemolysis and surface-contact-induced activation. #2: ![]() Title: The structure of bovine complement component 3 reveals the basis for thioester function. Authors: Fredslund, F. / Jenner, L. / Husted, L.B. / Nyborg, J. / Andersen, G.R. / Sottrup-Jensen, L. #3: Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2012 Title: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine. Authors: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D. #4: Journal: Acta Crystallogr D Struct Biol / Year: 2019 Title: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix. Authors: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty ...Authors: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams / ![]() ![]() ![]() Abstract: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks. | |||||||||
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.5 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 1.1 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.999679219701, 0.0253186404984, -0.000651262065037), (-0.0253206413044, -0.999674022288, 0.00327326848974), (-0.000568175059973, 0.00328870886284, 0.99999443077) ...NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.999679219701, 0.0253186404984, -0.000651262065037), Vector: |
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Components
#1: Protein | Mass: 71474.281 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Details: this is mature C3 with two chains after furin processing, uniprot ID Q2UVX4 Source: (natural) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 113197.094 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Details: this is mature C3 with two chains after furin processing, uniprot ID Q2UVX4 Source: (natural) ![]() ![]() #3: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source Has ligand of interest | N | Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.88 Å3/Da / Density % sol: 74.78 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion / pH: 7.7 / Details: NaCitrate, Hepes, pH 7.7 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: IMAGE PLATE / Date: Jan 15, 2004 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3→40 Å / Num. obs: 138965 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 68.35 Å2 / CC1/2: 0.95 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 12.8 |
Reflection shell | Resolution: 3→3.19 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 21736 / CC1/2: 0.5 / % possible all: 92 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 108.43 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3→37.85 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Type: Torsion NCS / Rms dev position: 1.91618532123 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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