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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8cdf | ||||||
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タイトル | Structure of glutarate hydroxylase (GlaH) from Escherichia coli at a resolution of 1.8 angstrom obtained as a contaminant during routine use of E. coli as an expression host | ||||||
![]() | Glutarate 2-hydroxylase | ||||||
![]() | METAL BINDING PROTEIN / Carbon-starvation induced / hydroxylase / non haem Fe (II)-dependent oxygenase | ||||||
機能・相同性 | ![]() glutarate dioxygenase activity / glutarate dioxygenase / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, with 2-oxoglutarate as one donor, and the other dehydrogenated / L-lysine catabolic process / ferrous iron binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Adeyeye, A.A. / Schubert, W. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of glutarate hydroxylase (GlaH) from Escherichia coli at a resolution of 1.8 angstrom obtained as a contaminant during routine use of E. coli as an expression host 著者: Adeyeye, A.A. / Schubert, W. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 95.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 57.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 35974.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: csiD, glaH, ACU57_06710, AM464_04980, BGM66_004646, BJI68_04905, C5N07_05545, CTR35_002510, EIZ93_05365, EL79_1036, FOI11_00325, FOI11_022855, FV293_23215, FWK02_21895, G3V95_09995, GIB53_ ...遺伝子: csiD, glaH, ACU57_06710, AM464_04980, BGM66_004646, BJI68_04905, C5N07_05545, CTR35_002510, EIZ93_05365, EL79_1036, FOI11_00325, FOI11_022855, FV293_23215, FWK02_21895, G3V95_09995, GIB53_09245, GJO56_18475, GKF89_16305, GNW61_23135, GRW05_29650, GRW24_16590, GRW56_10550, GRW57_12335, HMV95_03335, J0541_002578, JNP96_20920, NCTC9045_01367, NCTC9073_04720, NCTC9117_01751, SAMEA3751407_03408 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-FE2 / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.64 % |
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結晶化 | 温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9 / 詳細: 47 mM K3PO4, 0.4 M (NH4)2SO4, 200 mM KCl, 1mM EDTA |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月3日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9795 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.77→53.37 Å / Num. obs: 49508 / % possible obs: 99.95 % / 冗長度: 11.9 % / Biso Wilson estimate: 33.99 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rrim(I) all: 0.106 / Net I/σ(I): 11.9 |
反射 シェル | 解像度: 1.77→1.8 Å / 冗長度: 6 % / Mean I/σ(I) obs: 0.3 / Num. unique obs: 2412 / CC1/2: 0.4 / % possible all: 99.1 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 39.05 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.77→50.35 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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