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- PDB-8c7i: Crystal structure of the PS2 assembly factor Psb32 from the cyano... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8c7i
タイトルCrystal structure of the PS2 assembly factor Psb32 from the cyanobactium Thermosyncechococcus vestitus (formerly elongatus)
要素Green fluorescent protein,Tll0404 protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Assembly Factor Photosystem 2 Cyanobacteria Membrane Protein Fusion Protein
機能・相同性
機能・相同性情報


bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / membrane
類似検索 - 分子機能
TPM domain / TPM domain / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Green fluorescent protein / Tll0404 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Thermosynechococcus vestitus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Liauw, P. / Gasper, R. / Nowaczyk, M.M. / Hofmann, E.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)GRK2341 ドイツ
German Research Foundation (DFG)FOR2092 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SPP2002 ドイツ
引用
ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM analysis of a novel photosystem II assembly intermediate that binds Psb32
著者: Bohn, S. / Lambertz, J. / Lo, Y.K. / Meier-Credo, J. / Fuertges, T. / Liauw, P. / Gasper, R. / Langer, J.D. / Hofmann, E. / Rudack, T. / Schuller, J. / Nowaczyk, M.M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2015
タイトル: Cloning, expression, crystallization and preliminary X-ray studies of a superfolder GFP fusion of cyanobacterial Psb32.
著者: Liauw, P. / Kannchen, D. / Gasper, R. / Dyczmons-Nowaczyk, N. / Nowaczyk, M.M. / Hofmann, E.
履歴
登録2023年1月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein,Tll0404 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6481
ポリマ－48,6481
非ポリマー00
水28816
1
A: Green fluorescent protein,Tll0404 protein

A: Green fluorescent protein,Tll0404 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,2962
ポリマ－97,2962
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_554-y,-x,-z-1/61
Buried area3710 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area34720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.650, 145.650, 91.810
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6

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要素

#1: タンパク質 Green fluorescent protein,Tll0404 protein


分子量: 48648.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Fusion of Psb32 with Superfolder GFP
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ), (組換発現) Thermosynechococcus vestitus (バクテリア)
遺伝子: GFP, tll0404 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: P42212, UniProt: Q8DLS4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.43 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5 / 詳細: 1 M sodium citrate, 0.1 M CHES pH 9.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.95107 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年9月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95107 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→47.68 Å / Num. obs: 1158546 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 35.3 % / Biso Wilson estimate: 64.144 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rrim(I) all: 0.13 / Net I/σ(I): 24.87
反射 シェル解像度: 2.12→2.18 Å / 冗長度: 37.5 % / Rmerge(I) obs: 6.66 / Mean I/σ(I) obs: 1.01 / Num. unique obs: 88765 / CC1/2: 0.563 / Rrim(I) all: 6.76 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_4788精密化
XDSVERSION Jan 10, 2022 BUILT=20220120データ削減
XSCALEVERSION Jan 10, 2022 BUILT=20220120データスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.12→47.68 Å / SU ML: 0.3282 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.3246
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 1639 5 %
Rwork0.2273 31139 -
obs0.2288 32778 99.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 85.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.12→47.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3182 0 0 16 3198
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00583250
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.79584410
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0499488
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0068583
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6411195
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.12-2.180.371330.34112527X-RAY DIFFRACTION98.01
2.18-2.250.35641330.31552518X-RAY DIFFRACTION98.62
2.25-2.330.3531320.31562547X-RAY DIFFRACTION99.11
2.33-2.430.35951340.29612539X-RAY DIFFRACTION98.63
2.43-2.540.31111340.27382556X-RAY DIFFRACTION99.41
2.54-2.670.32221350.26232550X-RAY DIFFRACTION99.15
2.67-2.840.27291360.27972581X-RAY DIFFRACTION99.34
2.84-3.060.32561370.29522594X-RAY DIFFRACTION99.35
3.06-3.360.30231360.25882597X-RAY DIFFRACTION99.64
3.37-3.850.27441390.2282634X-RAY DIFFRACTION99.6
3.85-4.850.20061410.16872670X-RAY DIFFRACTION99.89
4.85-47.680.22051490.20482826X-RAY DIFFRACTION99.93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.450165965760.260731745324-0.7702394337831.945864201220.4490358250561.836722897780.07769276683620.2947942064890.1793026620160.131520287935-0.1577117989380.0114390302938-1.12865194548-0.79027802852-0.07192859597961.113959284020.593064737567-0.1773672217820.995700372465-0.2706425916680.488449471137-44.97243.304-4.842
25.06974893219-0.100958025834-3.329698592343.12816000565-0.626217797982.353751983-0.03382889857070.9176423850930.168813752991-0.1579334532060.26805089319-0.6815582446990.3007316975980.442382001155-0.2853392504110.5613291321960.12785224866-0.1359301772450.753806266265-0.2543631219550.636887693107-28.08424.57-14.556
33.171262389040.5025385939620.6144094914690.568083107377-0.9434047739553.043639076030.43723404662-0.444293681076-1.076570354280.702206944934-0.598858968694-1.02948968534-0.3758105762510.5202585790440.1184457293740.78748897741-0.0485529633745-0.5268092121140.8161437848380.02742679061811.10761677149-8.79228.0948.041
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID -255:-27 )A-255 - -27
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID -26:-1 )A-26 - -1
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 0:150 )A0 - 150

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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