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- PDB-8c5l: NR2F6 ligand binding domain in complex with NSD1 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8c5l
タイトルNR2F6 ligand binding domain in complex with NSD1 peptide
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 specific
  • Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Nuclear receptor subfamily 2 group F member 6
キーワードTRANSCRIPTION / NR2F6 / NSD1 / Nuclear receptor / EAR-2 / coregulator
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of RNA polymerase II regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of peptidyl-serine phosphorylation / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / nuclear retinoic acid receptor binding / nuclear thyroid hormone receptor binding / histone H3 methyltransferase activity / nuclear androgen receptor binding ...regulation of RNA polymerase II regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of peptidyl-serine phosphorylation / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / nuclear retinoic acid receptor binding / nuclear thyroid hormone receptor binding / histone H3 methyltransferase activity / nuclear androgen receptor binding / entrainment of circadian clock by photoperiod / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / neuron development / nuclear retinoid X receptor binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / nuclear estrogen receptor binding / cell chemotaxis / transcription coregulator activity / PKMTs methylate histone lysines / Nuclear Receptor transcription pathway / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear receptor activity / transcription corepressor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / outer membrane-bounded periplasmic space / methylation / sequence-specific DNA binding / cell differentiation / periplasmic space / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : ...: / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : / NSD Cys-His rich domain / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, variant PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger 1 / : / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / : / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Bacterial extracellular solute-binding protein / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Nuclear receptor subfamily 2 group F member 6 / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Oerlemans, G.J.M. / van den Oetelaar, M.C.M. / Brunsveld, L.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)024.001.035 オランダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural insights into coregulator recruitment to the autorepressed NR2F6 nuclear receptor
著者: Oerlemans, G.J.M. / van den Oetelaar, M.C.M. / Brunsveld, L.
履歴
登録2023年1月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Nuclear receptor subfamily 2 group F member 6
B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Nuclear receptor subfamily 2 group F member 6
C: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 specific
D: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,0376
ポリマ－128,3534
非ポリマー6852
水1,00956
1
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Nuclear receptor subfamily 2 group F member 6
C: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 specific
ヘテロ分子

B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Nuclear receptor subfamily 2 group F member 6
D: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,0376
ポリマ－128,3534
非ポリマー6852
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation1
単位格子
Length a, b, c (Å)170.383, 170.383, 83.667
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
Space group name HallP61
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: -x,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Nuclear receptor subfamily 2 group F member 6 / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / V-erbA-related protein 2 / EAR-2


分子量: 61867.578 Da / 分子数: 2
変異: D108A,K109A,E198A,N199A,K265A,E385A,K388A,D389A in Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein (Uniprot ID P0AEX9)
由来タイプ: 組換発現
詳細: This applies to the NR2F6 part of the protein. Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein originates from E.coli.
由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: K-12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, NR2F6, EAR2, ERBAL2 / プラスミド: pET-28a (+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P10588
#2: タンパク質・ペプチド Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 specific / Androgen receptor coactivator 267 kDa protein / Androgen receptor-associated protein of 267 kDa / ...Androgen receptor coactivator 267 kDa protein / Androgen receptor-associated protein of 267 kDa / H3-K36-HMTase / Lysine N-methyltransferase 3B / Nuclear receptor-binding SET domain-containing protein 1 / NR-binding SET domain-containing protein


分子量: 2308.737 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q96L73, [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 90 mM SPG pH 8.0, 22.5% w/v PEG1500, 100 mM potassium chloride
Temp details: Room Temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.972425 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.972425 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→147.56 Å / Num. obs: 42757 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 76.1 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 10.1 % / Num. unique obs: 4485 / CC1/2: 0.376 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0.352精密化
PDB-REDO精密化
PHENIX1.19.1_4122精密化
autoPROCデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→55.34 Å / SU ML: 0.442 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.1793
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2328 2212 5.18 %
Rwork0.2003 40516 -
obs0.202 42728 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 73.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→55.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8642 0 46 56 8744
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00628904
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.895312158
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05251393
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00791577
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.77073138
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.660.45111290.37942511X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.720.34611220.32932548X-RAY DIFFRACTION99.96
2.72-2.790.33971520.31322512X-RAY DIFFRACTION100
2.79-2.860.38251360.29422490X-RAY DIFFRACTION100
2.86-2.950.32041490.28672511X-RAY DIFFRACTION100
2.95-3.040.32581440.25882516X-RAY DIFFRACTION100
3.04-3.150.31191570.27642492X-RAY DIFFRACTION100
3.15-3.280.33431230.26822550X-RAY DIFFRACTION99.96
3.28-3.420.31521550.24882496X-RAY DIFFRACTION100
3.43-3.60.25211450.20342532X-RAY DIFFRACTION99.96
3.61-3.830.21191400.19342528X-RAY DIFFRACTION100
3.83-4.130.23361180.18282570X-RAY DIFFRACTION100
4.13-4.540.22061570.16882493X-RAY DIFFRACTION100
4.54-5.20.19321290.16912567X-RAY DIFFRACTION99.96
5.2-6.550.23151120.20552600X-RAY DIFFRACTION99.89
6.55-55.340.15761440.15082600X-RAY DIFFRACTION99.78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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