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- PDB-8c3h: Cereblon isoform 4 from Magnetospirillum gryphiswaldense in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8c3h
タイトルCereblon isoform 4 from Magnetospirillum gryphiswaldense in complex a long aspartimide degron peptide
要素
  • Cereblon isoform 4
  • P3(40)
キーワードSIGNALING PROTEIN / Protein Damage / Protein Ageing / Protein Chain Break / Aspartimide
機能・相同性
機能・相同性情報


amyloid-beta complex / negative regulation of presynapse assembly / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / regulation of Wnt signaling pathway / synaptic assembly at neuromuscular junction / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport ...amyloid-beta complex / negative regulation of presynapse assembly / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / regulation of Wnt signaling pathway / synaptic assembly at neuromuscular junction / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / axon midline choice point recognition / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / astrocyte activation involved in immune response / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / mating behavior / regulation of spontaneous synaptic transmission / ciliary rootlet / Golgi-associated vesicle / PTB domain binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of amyloid fibril formation / neuron remodeling / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / suckling behavior / signaling receptor activator activity / dendrite development / modulation of excitatory postsynaptic potential / TRAF6 mediated NF-kB activation / presynaptic active zone / positive regulation of protein metabolic process / neuromuscular process controlling balance / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / The NLRP3 inflammasome / negative regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of presynapse assembly / regulation of multicellular organism growth / transition metal ion binding / intracellular copper ion homeostasis / negative regulation of neuron differentiation / ECM proteoglycans / spindle midzone / positive regulation of T cell migration / smooth endoplasmic reticulum / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / forebrain development / positive regulation of chemokine production / clathrin-coated pit / Notch signaling pathway / protein serine/threonine kinase binding / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / extracellular matrix organization / neuron projection maintenance / Mitochondrial protein degradation / response to interleukin-1 / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of mitotic cell cycle / cholesterol metabolic process / axonogenesis / positive regulation of calcium-mediated signaling / dendritic shaft / platelet alpha granule lumen / adult locomotory behavior / positive regulation of glycolytic process / central nervous system development / learning / positive regulation of interleukin-1 beta production / trans-Golgi network membrane / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / locomotory behavior / astrocyte activation / Post-translational protein phosphorylation / positive regulation of JNK cascade / microglial cell activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / synapse organization / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / neuromuscular junction / visual learning / recycling endosome / positive regulation of interleukin-6 production / Golgi lumen / cognition / neuron cellular homeostasis / positive regulation of inflammatory response / endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / cellular response to amyloid-beta / neuron projection development / G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of tumor necrosis factor production / apical part of cell / synaptic vesicle / cell-cell junction / Platelet degranulation
類似検索 - 分子機能
CULT domain / CULT domain profile. / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide ...CULT domain / CULT domain profile. / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cereblon isoform 4 / Amyloid-beta precursor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Magnetospirillum gryphiswaldense (走磁性)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Heim, C. / Spring, A.K. / Hartmann, M.D.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2023
タイトル: Cereblon neo-substrate binding mimics the recognition of the cyclic imide degron.
著者: Heim, C. / Spring, A.K. / Kirchgassner, S. / Schwarzer, D. / Hartmann, M.D.
履歴
登録2022年12月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_polymer_linkage / pdbx_validate_rmsd_bond / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.12024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cereblon isoform 4
B: Cereblon isoform 4
C: Cereblon isoform 4
D: P3(40)
E: P3(40)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2028
ポリマ－43,0065
非ポリマー1963
水1,31573
1
A: Cereblon isoform 4
D: P3(40)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7523
ポリマ－14,6872
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cereblon isoform 4
E: P3(40)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7523
ポリマ－14,6872
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Cereblon isoform 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6982
ポリマ－13,6331
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.256, 58.821, 88.858
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Auth seq-ID: 20 - 123 / Label seq-ID: 20 - 123

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

NCSアンサンブル: (詳細: Local NCS retraints between domains: 1 2)

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要素

#1: タンパク質 Cereblon isoform 4


分子量: 13632.500 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Magnetospirillum gryphiswaldense (走磁性)
遺伝子: MGR_0879 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A4TVL0
#2: タンパク質・ペプチド P3(40) / Aspartimide degron peptide / Amyloid-beta precursor protein


分子量: 1054.198 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05067
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 274 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.5 M (NH4)H2PO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9998 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→47.53 Å / Num. obs: 32554 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 12.84 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 1.71→1.81 Å / 冗長度: 12.42 % / Rmerge(I) obs: 1.629 / Mean I/σ(I) obs: 1.15 / Num. unique obs: 5215 / CC1/2: 0.701 / % possible all: 98.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0266精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 4V2Y

4v2y


解像度: 1.71→47.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 6.138 / SU ML: 0.086 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.099 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2104 1630 5.007 %
Rwork0.1794 30923 -
all0.181 --
obs-32553 99.7 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.69 Å2-0 Å20 Å2
2--2.273 Å20 Å2
3----0.584 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.71→47.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2139 0 19 73 2231
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0132266
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0182013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7691.6343074
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4511.5864603
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.95287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.68321.043115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.50815320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2011514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2280
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022665
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02609
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2410.2378
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.2060.21776
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1750.21037
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0850.21040
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1790.281
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0550.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1090.218
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.220.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1580.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8292.7251139
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8292.7261138
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5444.0671417
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.5434.0671418
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5042.9731127
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.5042.9731127
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.844.3631653
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.8394.3621654
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it5.69530.9012420
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other5.6730.8182416
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.1070.053144
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.106550.05008
12BX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.106550.05008
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.71-1.7530.331230.352218X-RAY DIFFRACTION97.8679
1.753-1.8010.3181110.3032174X-RAY DIFFRACTION99.4343
1.801-1.8540.2681100.2572140X-RAY DIFFRACTION99.6457
1.854-1.9110.2371050.2362067X-RAY DIFFRACTION99.7703
1.911-1.9730.231180.2022029X-RAY DIFFRACTION99.7677
1.973-2.0420.195960.1791937X-RAY DIFFRACTION99.9017
2.042-2.1190.1941010.1681888X-RAY DIFFRACTION99.8996
2.119-2.2060.196960.1651819X-RAY DIFFRACTION100
2.206-2.3030.203870.1481744X-RAY DIFFRACTION99.9454
2.303-2.4160.191870.151691X-RAY DIFFRACTION100
2.416-2.5460.209880.1611609X-RAY DIFFRACTION100
2.546-2.70.19830.171504X-RAY DIFFRACTION100
2.7-2.8860.201740.1641421X-RAY DIFFRACTION100
2.886-3.1160.216680.1591353X-RAY DIFFRACTION100
3.116-3.4120.18670.1611225X-RAY DIFFRACTION100
3.412-3.8120.161610.1641122X-RAY DIFFRACTION100
3.812-4.3980.18540.1511009X-RAY DIFFRACTION100
4.398-5.3750.238410.167869X-RAY DIFFRACTION100
5.375-7.5570.264380.254688X-RAY DIFFRACTION100
7.557-47.530.315220.232416X-RAY DIFFRACTION99.5455
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0568-0.02130.8852.13181.39925.05330.02210.0239-0.1715-0.0281-0.02550.16990.15030.01760.00340.01180.0109-0.01910.0257-0.01850.108818.617117.54622.3276
22.9391-1.41520.20413.6177-0.68773.4290.0464-0.0503-0.0686-0.0890.0063-0.0802-0.00610.0951-0.05270.0063-0.00580.00820.01410.00550.054631.88346.98523.5485
34.4802-1.01173.88214.44060.46985.5832-0.0254-0.3968-0.46410.03290.21040.7664-0.0593-0.7882-0.1850.12070.01760.05810.36920.0640.35931.2318-2.6142-8.2947
46.30910.37190.46962.3179-0.21191.02870.0460.4440.382-0.2476-0.0298-0.2773-0.32420.2206-0.01620.2316-0.03160.02540.1967-0.00530.151628.812722.2432-5.7771
51.42772.97551.03296.48372.53631.51640.167-0.14750.13040.1886-0.1910.1343-0.3279-0.08160.0240.33170.0413-0.01430.2219-0.05790.196926.432618.065930.8194
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLA20 - 123
2X-RAY DIFFRACTION2ALLB20 - 123
3X-RAY DIFFRACTION3ALLC18 - 123
4X-RAY DIFFRACTION4ALLD2 - 7
5X-RAY DIFFRACTION5ALLE2 - 7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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