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万見
- PDB-8c2z: Crystal structure of DYRK1B in complex with AZ191 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8c2z
タイトルCrystal structure of DYRK1B in complex with AZ191
要素Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1B
キーワードTRANSFERASE / Kinase / diabetes / kinase inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


myoblast fusion / dual-specificity kinase / adipose tissue development / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / chromosome / protein tyrosine kinase activity / transcription coactivator activity / protein kinase activity / protein phosphorylation / DNA repair ...myoblast fusion / dual-specificity kinase / adipose tissue development / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / chromosome / protein tyrosine kinase activity / transcription coactivator activity / protein kinase activity / protein phosphorylation / DNA repair / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-QS0 / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Grygier, P. / Pustelny, K. / Dubin, G. / Czarna, A.
資金援助 ポーランド, 2件
組織認可番号国
Polish National Science Centre2019/34/E/NZ1/00467 ポーランド
National Center for Research and Development (Poland)PPN/PPO/2018/1/00046 ポーランド
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural perspective on the design of selective DYRK1B inhibitors
著者: Grygier, P. / Pustelny, K. / Dubin, G. / Czarna, A.
履歴
登録2022年12月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4985
ポリマ－42,9041
非ポリマー5944
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area390 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area15060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.896, 121.509, 54.021
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1B / Minibrain-related kinase / Mirk protein kinase


分子量: 42904.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYRK1B, MIRK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y463, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-QS0 / N-[2-methoxy-4-(4-methylpiperazin-1-yl)phenyl]-4-(1-methylpyrrolo[2,3-c]pyridin-3-yl)pyrimidin-2-amine / N-[2-methoxy-4-(4-methylpiperazin-1-yl)phenyl]-4-(1-methylpyrrolo[2,3-c]pyridin-3-yl)pyrimidin-2-amine / N-[2-メトキシ-4-(4-メチル-1-ピペラジニル)フェニル]-4-(1-メチル-1H-ピロロ[2,3-c]ピリジ(以下略)


分子量: 429.517 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C24H27N7O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.5 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 25% PEG3350, 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M manganese (II) chloride.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→45.41 Å / Num. obs: 29064 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 38.16 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.083 / Χ2: 1.04 / Net I/σ(I): 13.8 / Num. measured all: 242154
反射 シェル解像度: 1.91→1.95 Å / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 2.035 / Num. measured all: 16608 / Num. unique obs: 1945 / CC1/2: 0.453 / Rpim(I) all: 0.726 / Rrim(I) all: 2.164 / Χ2: 1.08 / Net I/σ(I) obs: 1.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.91→45.41 Å / SU ML: 0.2807 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.7947
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2196 1488 5.12 %
Rwork0.1767 27567 -
obs0.1789 29055 96.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 49.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→45.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2659 0 35 185 2879
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01332760
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.31533739
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0792405
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0129492
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.65341043
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.91-1.970.38211290.34322456X-RAY DIFFRACTION97.07
1.97-2.040.32171440.28262493X-RAY DIFFRACTION97.23
2.04-2.120.2771200.22842476X-RAY DIFFRACTION96.58
2.12-2.220.25851250.21142366X-RAY DIFFRACTION92.16
2.22-2.340.23041480.19212502X-RAY DIFFRACTION97.53
2.34-2.480.26871490.19542502X-RAY DIFFRACTION98.26
2.48-2.680.2421390.18512522X-RAY DIFFRACTION98.41
2.68-2.950.23591210.18052558X-RAY DIFFRACTION97.95
2.95-3.370.21871280.17812462X-RAY DIFFRACTION94.22
3.37-4.250.19111390.14842600X-RAY DIFFRACTION98.99
4.25-45.410.19161460.15972630X-RAY DIFFRACTION95.89
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.59103312069-0.824844561071-1.606946687345.979480602940.5279237494517.725008587140.2397599305530.218726606814-0.274821372127-0.620151400834-0.156718574318-0.3772478569290.8359691545070.0907377116992-0.148946269730.3994595912520.06169429933360.006661969678010.3575810588930.1035093412880.463312032178-9.22193855471-34.25418642144.84453868738
21.04837783773-0.3448260746531.193538393182.8571312573-0.860998430751.542457846420.0281402929310.056466879085-0.000462138198757-0.0388237312458-0.241618608229-0.3904301034860.1430776287840.2492993197060.2272799631770.2522755866060.02731786836690.07988563504150.3344007599350.07474315523910.31182708708-16.0660030233-17.2817082247-0.993329403315
31.63081695185-0.33082226763-0.4476219387971.351709929920.03390757069734.559135172280.04649788877320.2041191637130.03587343481-0.438695232352-0.212768330989-0.01023763588480.1201541665590.1347462770310.1696709543460.3557800389790.05066592768030.01893553434470.2973885853170.05426298053240.29859866342-25.9323276073-12.3290653824-20.7776091066
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 88 through 145 )88 - 1451 - 58
22chain 'A' and (resid 146 through 272 )146 - 27259 - 185
33chain 'A' and (resid 274 through 434 )274 - 434187 - 334

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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