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- PDB-8c23: Structure of E. coli Class 2 L-asparaginase EcAIII, mutant M200T ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8c23 | ||||||
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Title | Structure of E. coli Class 2 L-asparaginase EcAIII, mutant M200T (monoclinic form M200T#m) | ||||||
![]() | (Isoaspartyl peptidase subunit ...) x 2 | ||||||
![]() | HYDROLASE / L-asparaginase / isoaspartylpeptidase / mutation / Ntn-hydrolase | ||||||
Function / homology | ![]() beta-aspartyl-peptidase / asparagine catabolic process via L-aspartate / asparaginase activity / beta-aspartyl-peptidase activity / protein autoprocessing / hydrolase activity / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Sciuk, A. / Ruszkowski, M. / Jaskolski, M. / Loch, J.I. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: The effects of nature-inspired amino acid substitutions on structural and biochemical properties of the E. coli L-asparaginase EcAIII. Authors: Janicki, M. / Sciuk, A. / Zielezinski, A. / Ruszkowski, M. / Ludwikow, A. / Karlowski, W.M. / Jaskolski, M. / Loch, J.I. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 423.6 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | Display | ![]() | |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.4 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.4 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 46 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 66.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 8bi3C ![]() 8bkfC ![]() 8bp9C ![]() 8bqoC ![]() 8c0iC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Isoaspartyl peptidase subunit ... , 2 types, 8 molecules AAACCCEEEGGGBBBDDDFFFHHH
#1: Protein | Mass: 19013.773 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 14398.055 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: M200T Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 6 types, 523 molecules ![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/GLY.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/GLY.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-NA / #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-CL / #7: Chemical | ChemComp-GOL / | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.3 Å3/Da / Density % sol: 62.7 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 20-30% PEG4000,10-15% PEG 400,0.2M CaCl2 in 100 mM Tris-HCl pH 8.5, 100mM glycine |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: May 5, 2022 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9763 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.84→84.38 Å / Num. obs: 133092 / % possible obs: 98 % / Redundancy: 7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rrim(I) all: 0.077 / Net I/σ(I): 13.9 |
Reflection shell | Resolution: 1.84→1.84 Å / Num. unique obs: 6430 / CC1/2: 0.564 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK BULK SOLVENT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 39.318 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.842→84.38 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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