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万見
- PDB-8c0v: Structure of the peroxisomal Pex1/Pex6 ATPase complex bound to a ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8c0v
タイトルStructure of the peroxisomal Pex1/Pex6 ATPase complex bound to a substrate in single seam state
要素
  • (Peroxisomal ATPase ...) x 2
  • unknown peptide
キーワードTRANSLOCASE / AAA ATPase / peroxisomes / peroxisome biogenesis / peroxisome biogenesis disorders / Zellweger Syndrome
機能・相同性
機能・相同性情報


protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / protein import into peroxisome matrix / protein transporter activity / peroxisomal membrane / ATPase complex / protein unfolding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / peroxisome / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peroxisome biogenesis factor 1, N-terminal, psi beta-barrel fold / : / Peroxisome biogenesis factor 1, N-terminal / CDC48 domain 2-like superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core ...Peroxisome biogenesis factor 1, N-terminal, psi beta-barrel fold / : / Peroxisome biogenesis factor 1, N-terminal / CDC48 domain 2-like superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Peroxisomal ATPase PEX1 / Peroxisomal ATPase PEX6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Ruettermann, M. / Koci, M. / Lill, P. / Geladas, E.D. / Kaschani, F. / Klink, B.U. / Erdmann, R. / Gatsogiannis, C.
資金援助 ドイツ, 4件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)GA 2519/1-2 ドイツ
German Research Foundation (DFG)ER 178/7-2 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 211/667-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB 1430/1, A04 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structure of the peroxisomal Pex1/Pex6 ATPase complex bound to a substrate.
著者: Maximilian Rüttermann / Michelle Koci / Pascal Lill / Ermis Dionysios Geladas / Farnusch Kaschani / Björn Udo Klink / Ralf Erdmann / Christos Gatsogiannis /
要旨: The double-ring AAA+ ATPase Pex1/Pex6 is required for peroxisomal receptor recycling and is essential for peroxisome formation. Pex1/Pex6 mutations cause severe peroxisome associated developmental ...The double-ring AAA+ ATPase Pex1/Pex6 is required for peroxisomal receptor recycling and is essential for peroxisome formation. Pex1/Pex6 mutations cause severe peroxisome associated developmental disorders. Despite its pathophysiological importance, mechanistic details of the heterohexamer are not yet available. Here, we report cryoEM structures of Pex1/Pex6 from Saccharomyces cerevisiae, with an endogenous protein substrate trapped in the central pore of the catalytically active second ring (D2). Pairs of Pex1/Pex6(D2) subdomains engage the substrate via a staircase of pore-1 loops with distinct properties. The first ring (D1) is catalytically inactive but undergoes significant conformational changes resulting in alternate widening and narrowing of its pore. These events are fueled by ATP hydrolysis in the D2 ring and disengagement of a "twin-seam" Pex1/Pex6(D2) heterodimer from the staircase. Mechanical forces are propagated in a unique manner along Pex1/Pex6 interfaces that are not available in homo-oligomeric AAA-ATPases. Our structural analysis reveals the mechanisms of how Pex1 and Pex6 coordinate to achieve substrate translocation.
履歴
登録2022年12月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxisomal ATPase PEX1
B: Peroxisomal ATPase PEX6
C: Peroxisomal ATPase PEX1
D: Peroxisomal ATPase PEX6
E: Peroxisomal ATPase PEX1
F: Peroxisomal ATPase PEX6
R: unknown peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)632,29129
ポリマ－626,1227
非ポリマー6,16922
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area62190 Å2
ΔGint-342 kcal/mol
Surface area260110 Å2
手法PISA

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要素

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Peroxisomal ATPase ... , 2種, 6分子 ACEBDF

#1: タンパク質 Peroxisomal ATPase PEX1 / Peroxin-1 / Peroxisomal assembly protein 1 / Peroxisome biogenesis protein PAS1


分子量: 92758.891 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PEX1, PAS1, YKL197C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): MH272-3f/alpha
参照: UniProt: P24004, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Peroxisomal ATPase PEX6 / Peroxin-6 / Peroxisomal assembly protein 8


分子量: 115687.094 Da / 分子数: 3 / Mutation: E832Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PEX6, PAS8, YNL329C, N0310 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): MH272-3f/alpha
参照: UniProt: P33760, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 R

#3: タンパク質・ペプチド unknown peptide


分子量: 783.958 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: MH272-3f/alpha

-
非ポリマー , 3種, 22分子

#4: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Peroxisomal AAA ATPase complex Pex1/Pex6("single seam" state)COMPLEX#1-#30MULTIPLE SOURCES
2Peroxisomal AAA ATPase complex Pex1/Pex6("single seam" state)COMPLEX#1-#21RECOMBINANT
3Unknown peptideCOMPLEX#31NATURAL
分子量値: 0.774 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
22Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
33Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932MH272-3f/alpha
由来(組換発現)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: MH272-3f/alpha / プラスミド: pESC-URA Vector
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 1.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE
詳細: Grids were blotted for 3.5 sec and plunge-frozen after 1 sec drain time at 100% humidity

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 16763
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1crYOLO1.8.1粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1.14CTF補正
9SPHIRE1.4初期オイラー角割当
10RELION3.1.4最終オイラー角割当
11RELION3.1.4分類
12RELION3.1.4３次元再構成
13PHENIX1.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1259079
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 164610 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00345191
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.74961248
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.9146000
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0486979
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0077819

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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