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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8c0o | ||||||||||||
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タイトル | African cichlid nackednavirus capsid at pH 5.5 | ||||||||||||
![]() | C protein | ||||||||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / T=3 / Capsid protein | ||||||||||||
機能・相同性 | C protein![]() | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | ||||||||||||
![]() | Pfister, S. / Rabl, J. / Boehringer, D. / Meier, B.H. | ||||||||||||
資金援助 | European Union, ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural conservation of HBV-like capsid proteins over hundreds of millions of years despite the shift from non-enveloped to enveloped life-style. 著者: Sara Pfister / Julius Rabl / Thomas Wiegand / Simone Mattei / Alexander A Malär / Lauriane Lecoq / Stefan Seitz / Ralf Bartenschlager / Anja Böckmann / Michael Nassal / Daniel Boehringer / Beat H Meier / ![]() ![]() ![]() 要旨: The discovery of nackednaviruses provided new insight into the evolutionary history of the hepatitis B virus (HBV): The common ancestor of HBV and nackednaviruses was non-enveloped and while HBV ...The discovery of nackednaviruses provided new insight into the evolutionary history of the hepatitis B virus (HBV): The common ancestor of HBV and nackednaviruses was non-enveloped and while HBV acquired an envelope during evolution, nackednaviruses remained non-enveloped. We report the capsid structure of the African cichlid nackednavirus (ACNDV), determined by cryo-EM at 3.7 Å resolution. This enables direct comparison with the known capsid structures of HBV and duck HBV, prototypic representatives of the mammalian and avian lineages of the enveloped Hepadnaviridae, respectively. The sequence identity with HBV is 24% and both the ACNDV capsid protein fold and the capsid architecture are very similar to those of the Hepadnaviridae and HBV in particular. Acquisition of the hepadnaviral envelope was thus not accompanied by a major change in capsid structure. Dynamic residues at the spike tip are tentatively assigned by solid-state NMR, while the C-terminal domain is invisible due to dynamics. Solid-state NMR characterization of the capsid structure reveals few conformational differences between the quasi-equivalent subunits of the ACNDV capsid and an overall higher capsid structural disorder compared to HBV. Despite these differences, the capsids of ACNDV and HBV are structurally highly similar despite the 400 million years since their separation. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3.7 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2.8 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 440 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 704.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 16371MC ![]() 8aacC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19851.234 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: African cichlid nackednavirus / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 3.57 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() | |||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE | |||||||||||||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Ophthalmotilapia ventralis | |||||||||||||||||||||||||
ウイルス殻 | 名称: capsid / 直径: 230 nm / 三角数 (T数): 3 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 5.5 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: The protein concentration is approx. 0.1-0.5 mg/mL | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 166000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Calibrated defocus min: 500 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 2000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: BASIC |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 55 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 実像数: 5362 |
電子光学装置 | エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 215225 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 77129 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL 詳細: One protein chain was manually built in Coot. The chain was multiplied to give 180 chains, which were arranged as an icosahedral capsid. The capsid was refined with phenix and Isolde. |