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- PDB-8bvf: MoeA2 from Corynebacterium glutamicum in complex with FtsZ-CTD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bvf
タイトルMoeA2 from Corynebacterium glutamicum in complex with FtsZ-CTD
要素
  • Cell division protein FtsZ
  • Molybdopterin molybdenumtransferase
キーワードCELL CYCLE / Molybdopterin molybdotransferase / cell division / gephyrin-like protein / Corynebacteriales
機能・相同性
機能・相同性情報


molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site / protein polymerization / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding ...molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site / protein polymerization / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) ...Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) / MoeA C-terminal region (domain IV) / MoaB/Mog-like domain / Molybdenum Cofactor Biosythetic Enzyme; Chain A / MoaB/Mog domain / MoaB/Mog-like domain superfamily / Probable molybdopterin binding domain / Probable molybdopterin binding domain / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Beta Complex / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division protein FtsZ / Molybdopterin molybdenumtransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium glutamicum ATCC 13032 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Martinez, M. / Haouz, A. / Wehenkel, A.M. / Alzari, P.M.
資金援助 フランス, ウルグアイ, 3件
組織認可番号
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-18-CE11-0017 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-21-CE11-0003 フランス
Agencia Nacional de Investigacion e Innovacion (ANII)FCE_1_2019_1_155569ウルグアイ
引用
ジャーナル: Nat Microbiol / : 2023
タイトル: Eukaryotic-like gephyrin and cognate membrane receptor coordinate corynebacterial cell division and polar elongation.
著者: Martinez, M. / Petit, J. / Leyva, A. / Sogues, A. / Megrian, D. / Rodriguez, A. / Gaday, Q. / Ben Assaya, M. / Portela, M.M. / Haouz, A. / Ducret, A. / Grangeasse, C. / Alzari, P.M. / Duran, R. / Wehenkel, A.M.
#1: ジャーナル: Biorxiv / : 2023
タイトル: Eukaryotic-like gephyrin and cognate membrane receptor coordinate corynebacterial cell division and polar elongation.
著者: Martinez, M. / Petit, J. / Leyva, A. / Sogues, A. / Megrian, D. / Rodriguez, A. / Gaday, Q. / Ben Assaya, M. / Portela, M. / Haouz, A. / Ducret, A. / Grangeasse, C. / Alzari, P.M. / Dur N, R. / Wehenkel, A.
履歴
登録2022年12月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.22024年10月23日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Molybdopterin molybdenumtransferase
B: Molybdopterin molybdenumtransferase
C: Cell division protein FtsZ
D: Cell division protein FtsZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,57114
ポリマ-90,7564
非ポリマー81410
4,234235
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7710 Å2
ΔGint-158 kcal/mol
Surface area35360 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)95.580, 95.580, 229.522
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Molybdopterin molybdenumtransferase


分子量: 44229.824 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum ATCC 13032 (バクテリア)
遺伝子: Cgl0883 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NS03
#2: タンパク質・ペプチド Cell division protein FtsZ


分子量: 1148.220 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Corynebacterium glutamicum ATCC 13032 (バクテリア)
参照: UniProt: P94337
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Na
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.41 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1M NaCl, 0.1M Bis-Tris pH 6.5, 1.5M (NH4)2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.68→49.2 Å / Num. obs: 30746 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 9.6 % / CC1/2: 1 / Rpim(I) all: 0.05 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.68→2.81 Å / Num. unique obs: 3905 / CC1/2: 0.8 / Rpim(I) all: 0.296

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1-4487-000精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.68→49.2 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2402 1521 4.96 %
Rwork0.1843 --
obs0.187 30660 99.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.68→49.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5896 0 42 235 6173
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086013
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9488173
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.592870
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057969
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0111076
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.68-2.770.33431430.26932474X-RAY DIFFRACTION96
2.77-2.870.2891640.22152577X-RAY DIFFRACTION100
2.87-2.980.28171220.20162617X-RAY DIFFRACTION100
2.98-3.120.26381350.20922612X-RAY DIFFRACTION100
3.12-3.280.27671080.20132675X-RAY DIFFRACTION100
3.28-3.490.25891380.19182606X-RAY DIFFRACTION100
3.49-3.750.24661300.17332659X-RAY DIFFRACTION100
3.75-4.130.21621530.15962636X-RAY DIFFRACTION100
4.13-4.730.18331400.14492677X-RAY DIFFRACTION100
4.73-5.960.2241400.17862722X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1956-0.419-0.61392.81963.88765.91340.0053-0.01270.0502-0.1687-0.16320.194-0.3143-0.17260.21070.23110.0055-0.00730.2530.00470.3574-7.429645.070178.3479
23.1624-1.0092-0.00633.3963-0.58942.23350.01830.1939-0.132-0.275-0.0073-0.07040.3931-0.1446-0.03810.315-0.03360.03810.2025-0.02680.27022.48629.352346.5505
36.49420.48641.31621.7927-0.91984.81-0.02790.68060.78860.06490.0678-0.0651-0.62610.8526-0.02280.4208-0.09590.16140.4909-0.01590.649722.780524.811240.3157
40.0606-1.1639-0.96643.06493.08613.2264-0.0574-0.01680.05280.14150.13980.01090.15930.1241-0.07830.2392-0.0346-0.01410.2875-0.00860.363322.75551.611247.2646
54.66780.09130.46335.0040.4514.5364-0.16340.3401-0.1278-0.47930.08920.0530.29690.07350.06940.2673-0.01510.00520.22630.00650.27569.204952.006463.5323
69.30030.77841.63026.14750.18334.7970.40971.51080.033-1.5064-0.25730.0734-0.19350.2322-0.10550.7485-0.06-0.03320.68140.10520.32296.587947.874951.1847
79.4631-7.26835.95846.4728-3.77224.4703-0.4246-1.09471.5030.77350.06740.0828-0.75980.58810.31360.724-0.3242-0.16131.18190.03590.907825.245332.258552.0804
82.5223-0.110.52822.8868-0.00012.11170.0078-0.22-0.1240.2394-0.0762-0.03440.0313-0.15050.07580.23840.0192-0.00010.2006-0.01530.23396.537633.805682.7152
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 182 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 183 through 330 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 331 through 416 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 182 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 331 through 418 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 434 through 441 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'D' and (resid 434 through 439 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 183 through 330 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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