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- PDB-8bva: Crystal Structure of Mus musculus Protein Arginine Methyltransfer... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bva
タイトルCrystal Structure of Mus musculus Protein Arginine Methyltransferase 2 in complex with RSF1_114-126
要素
  • Protein arginine N-methyltransferase 2
  • RNA-binding protein Rsf1-like
キーワードTRANSFERASE / protein arginine N-methyltransferase / PRMT / SH3 / methylation / TRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-arginine N-methyltransferase activity / mRNA splicing, via spliceosome / methylation / nuclear speck / mRNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / SH3 domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif ...: / Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / SH3 domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-QVR / L(+)-TARTARIC ACID / RNA-binding protein Rsf1 / Protein arginine N-methyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Spodoptera aff. frugiperda 2 BOLD-2017 (蝶・蛾)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Cura, V. / Troffer-Charlier, N. / Marechal, N. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of Mus musculus Protein Arginine Methyltransferase 2 in complex with RSF1_114-126
著者: Cura, V. / Troffer-Charlier, N. / Marechal, N. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J.
履歴
登録2022年12月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 2
B: RNA-binding protein Rsf1-like
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0055
ポリマ－40,5382
非ポリマー4663
水1,53185
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 2
B: RNA-binding protein Rsf1-like
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 2
B: RNA-binding protein Rsf1-like
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,00910
ポリマ－81,0764
非ポリマー9336
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area7070 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area28010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.711, 114.409, 133.065
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-634-

HOH

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 2


分子量: 39067.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prmt2, Hrmt1l1
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: Q3UKX1
#2: タンパク質・ペプチド RNA-binding protein Rsf1-like / SFRICE_009903


分子量: 1470.510 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Spodoptera aff. frugiperda 2 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: A0A2H1V327

-
非ポリマー , 4種, 88分子

#3: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: K
#5: 化合物 ChemComp-QVR / (2~{R},3~{R},4~{S},5~{R})-2-(6-aminopurin-9-yl)-5-[(~{E})-prop-1-enyl]oxolane-3,4-diol


分子量: 277.279 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H15N5O3
由来: (合成) Spodoptera aff. frugiperda 2 BOLD-2017 (蝶・蛾)
タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.2M ammonium tartrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→29.55 Å / Num. obs: 25946 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 13.8 % / Biso Wilson estimate: 44.5 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rrim(I) all: 0.11 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 2.19→2.26 Å / 冗長度: 12.3 % / Rmerge(I) obs: 1.48 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 2056 / CC1/2: 0.686 / Rrim(I) all: 1.541 / Χ2: 0.97 / % possible all: 92.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX1.20.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5FUL

5ful


解像度: 2.19→29.55 Å / SU ML: 0.2088 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.124
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2016 1295 5 %
Rwork0.1769 24611 -
obs0.1783 25906 99.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 54.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→29.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2778 0 11 85 2874
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00562863
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.72693898
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0454438
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0064507
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.95771045
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.19-2.280.28721360.26932544X-RAY DIFFRACTION93.67
2.28-2.380.27741500.23552695X-RAY DIFFRACTION99.82
2.38-2.510.26761380.22552720X-RAY DIFFRACTION99.97
2.51-2.670.2411370.20482747X-RAY DIFFRACTION100
2.67-2.870.2161320.20312775X-RAY DIFFRACTION99.97
2.87-3.160.22291620.20592726X-RAY DIFFRACTION99.97
3.16-3.620.20951420.18032756X-RAY DIFFRACTION99.9
3.62-4.550.16971410.1462746X-RAY DIFFRACTION98.33
4.55-29.550.17881570.15642902X-RAY DIFFRACTION99.93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.74323503168-0.4220803672050.9381592616573.580318993610.01359351991592.69952232886-0.112268179790.02861207104840.07354861126130.15714904236-0.0275401184122-0.152289894786-0.1972646767370.06916143526170.1383822787760.3217913402470.009713370751460.03820813286780.3123640882-0.004471605812880.339061708886-19.490518877412.7332105613-23.1191452468
20.7771973286820.132014979489-1.191941117610.0952103017967-0.7751523477053.65204143054-0.105426169115-0.0254355055726-0.0464470898005-0.0113769597936-0.0863827344269-0.2162175477020.289577948940.09630626221650.2177654514670.5081883440850.04174014597290.09231858799720.349261322343-0.007060215345990.541648382979-10.1479720999-15.9885793264-1.86107075467
30.438614085138-0.3085324057050.7116016544032.58857542856-0.8336088207120.591492304674-0.01757226771310.139880547947-0.098490082297-0.220229940084-0.110371520164-0.2661097063710.2135673946760.1346270652010.1322080370010.4006529339220.05463297528460.137272872640.411861043756-0.0385552040040.413197947239-11.176198218-10.8189904995-21.1294273393
41.84356873607-1.325980869680.9803622681074.5475370296-0.4340674954781.388739980840.03803457464880.221136485239-0.2893201674760.135970111954-0.04466243259840.08714111843530.16019988758-0.0665718280688-0.1295044676770.406637374124-0.0005311899220530.1115419282210.356056836262-0.02727552350160.385659667034-13.2403155833-24.1666421278-15.0420436666
52.01000102896-5.14351585989-2.471139944325.89340930756-1.50735547595.21395196357-0.055609674893-0.451997954654-1.397766581021.46828453432-0.08327489389510.07085134323290.2806653417310.4135320420710.1290824772180.648502755432-0.0777092433735-0.04813928908340.4024532811250.05952063300350.675136810089-20.26361297354.60423925968-14.27265888
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11(chain 'A' and resid 106 through 255)AA106 - 2551 - 150
22(chain 'A' and resid 256 through 307)AA256 - 307151 - 202
33(chain 'A' and resid 308 through 426)AA308 - 426203 - 321
44(chain 'A' and resid 427 through 445)AA427 - 445322 - 340
55(chain 'B' and resid 117 through 121)BC117 - 1211 - 5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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