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万見
- PDB-8bsm: Human GLS in complex with compound 18 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bsm
タイトルHuman GLS in complex with compound 18
要素Glutaminase kidney isoform, mitochondrial 65 kDa chain
キーワードHYDROLASE / GLUTAMINASE / Thiadiazole / Pyridazine / Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine catabolic process / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / glutamate biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / intracellular glutamate homeostasis / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / glutaminase / glutaminase activity / suckling behavior / TP53 Regulates Metabolic Genes ...glutamine catabolic process / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / glutamate biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / intracellular glutamate homeostasis / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / glutaminase / glutaminase activity / suckling behavior / TP53 Regulates Metabolic Genes / chemical synaptic transmission / protein homotetramerization / mitochondrial matrix / synapse / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutaminase, EF-hand domain / EF-hand domain / Glutaminase / Glutaminase / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5XX / Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.782 Å
データ登録者Debreczeni, J.E.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J Med Chem / 年: 2019
タイトル: Discovery of a Thiadiazole-Pyridazine-Based Allosteric Glutaminase 1 Inhibitor Series That Demonstrates Oral Bioavailability and Activity in Tumor Xenograft Models.
著者: Finlay, M.R.V. / Anderton, M. / Bailey, A. / Boyd, S. / Brookfield, J. / Cairnduff, C. / Charles, M. / Cheasty, A. / Critchlow, S.E. / Culshaw, J. / Ekwuru, T. / Hollingsworth, I. / Jones, N. ...著者: Finlay, M.R.V. / Anderton, M. / Bailey, A. / Boyd, S. / Brookfield, J. / Cairnduff, C. / Charles, M. / Cheasty, A. / Critchlow, S.E. / Culshaw, J. / Ekwuru, T. / Hollingsworth, I. / Jones, N. / Leroux, F. / Littleson, M. / McCarron, H. / McKelvie, J. / Mooney, L. / Nissink, J.W.M. / Perkins, D. / Powell, S. / Quesada, M.J. / Raubo, P. / Sabin, V. / Smith, J. / Smith, P.D. / Stark, A. / Ting, A. / Wang, P. / Wilson, Z. / Winter-Holt, J.J. / Wood, J.M. / Wrigley, G.L. / Yu, G. / Zhang, P.
履歴
登録2022年11月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial 65 kDa chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6907
ポリマ－34,6891
非ポリマー1,0016
水2,018112
1
A: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial 65 kDa chain
ヘテロ分子

A: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial 65 kDa chain
ヘテロ分子

A: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial 65 kDa chain
ヘテロ分子

A: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial 65 kDa chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,75828
ポリマ－138,7544
非ポリマー4,00424
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation10_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation15_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)139.928, 139.928, 156.093
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-602-

SO4

21A-606-

5XX

31A-760-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glutaminase kidney isoform, mitochondrial 65 kDa chain


分子量: 34688.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLS, GLS1, KIAA0838 / 器官: kidney / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: O94925
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-5XX / 2-phenyl-~{N}-[5-[[(3~{R})-1-[5-(2-phenylethanoylamino)-1,3,4-thiadiazol-2-yl]pyrrolidin-3-yl]amino]-1,3,4-thiadiazol-2-yl]ethanamide


分子量: 520.630 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H24N8O2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 1.8M Lithium sulphate 0.1M BisTris pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.78→40 Å / Num. obs: 19775 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.116 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.122 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.78→3 Å / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.608 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique obs: 4025 / Rpim(I) all: 0.214 / Rrim(I) all: 0.679 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.782→40.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU R Cruickshank DPI: 0.285 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.299 / SU Rfree Blow DPI: 0.219 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.216
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2186 1010 -RANDOM
Rwork0.2017 ---
obs0.2026 19746 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 59.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.117 Å20 Å20 Å2
2--8.117 Å20 Å2
3----16.234 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.782→40.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2348 0 61 112 2521
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0052465HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.813337HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d829SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes415HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2465HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion303SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1756SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.49
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.01
LS精密化 シェル解像度: 2.782→2.8 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3084 15 -
Rwork0.2939 --
obs--99.49 %
精密化 TLSOrigin x: -7.199 Å / Origin y: 15.5401 Å / Origin z: 23.5427 Å
111213212223313233
T0.0045 Å20.0219 Å20.0258 Å2--0.1934 Å2-0.0461 Å2---0.027 Å2
L1.2993 °20.0141 °20.2496 °2-2.0192 °20.1658 °2--1.3822 °2
S-0.0467 Å °0.2654 Å °0.0213 Å °0.2654 Å °0.0454 Å °-0.105 Å °0.0213 Å °-0.105 Å °0.0013 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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