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- PDB-8br4: Structure of GAPDH from Mycobacterium tuberculosis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8br4
タイトルStructure of GAPDH from Mycobacterium tuberculosis
要素Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Dehydrogenase / NAD / glycolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glycolytic process / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Kumar, A. / Karthikeyan, S.
資金援助 インド, 3件
組織認可番号国
Department of Biotechnology (DBT, India)BT/HRD/NBA/37/01/2014 インド
Department of Biotechnology (DBT, India)BT/PR13469/BRB/10/1396/2015 インド
Department of Science & Technology (DST, India)EMR/2016/00/1898 インド
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2024
タイトル: Stoichiometry of ligand binding and role of C-terminal lysines in Mycobacterium tuberculosis and human GAPDH multifunctionality.
著者: Kumar, A. / Kumar, R. / Boradia, V.M. / Malhotra, H. / Kumar, A. / Seth, S. / Garg, P. / Karthikeyan, S. / Raje, M. / Iyengar Raje, C.
履歴
登録2022年11月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
D: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
E: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
F: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
G: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
H: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
I: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
J: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
K: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
L: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
M: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
N: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
O: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
P: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)617,76134
ポリマ－607,02216
非ポリマー10,73918
水00
1
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
D: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,53310
ポリマ－151,7564
非ポリマー2,7786
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19460 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area40690 Å2
手法PISA
2
E: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
F: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
G: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
H: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,4098
ポリマ－151,7564
非ポリマー2,6544
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19210 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area40470 Å2
手法PISA
3
I: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
J: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
K: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
L: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,4098
ポリマ－151,7564
非ポリマー2,6544
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19140 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area40620 Å2
手法PISA
4
M: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
N: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
O: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
P: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,4098
ポリマ－151,7564
非ポリマー2,6544
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19040 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area40610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.886, 139.166, 141.478
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.520, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / GAPDH / NAD-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase


分子量: 37938.891 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: gap, MT1480 / 発現宿主: Mycobacterium tuberculosis H37Ra (結核菌)
参照: UniProt: P9WN82, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 8.0, 28% PEG 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年9月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.28→48.29 Å / Num. obs: 78590 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 63.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rpim(I) all: 0.114 / Rrim(I) all: 0.179 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 3.28→3.34 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.517 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 3434 / Rpim(I) all: 0.439 / Rrim(I) all: 0.681 / % possible all: 76.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Cootモデル構築
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GD1

1gd1


解像度: 3.29→47.15 Å / SU ML: 0.4967 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.7304
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2955 3962 5.05 %
Rwork0.2551 74466 -
obs0.2571 78428 99.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 51.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.29→47.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数37677 0 712 0 38389
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.001439043
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.427353625
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04386453
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00317123
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.03856291
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.29-3.330.35691230.31192297X-RAY DIFFRACTION86.89
3.33-3.370.38551490.32022695X-RAY DIFFRACTION99.82
3.37-3.410.3571440.32212621X-RAY DIFFRACTION100
3.41-3.460.38811260.30792669X-RAY DIFFRACTION99.82
3.46-3.510.35991620.31252662X-RAY DIFFRACTION99.89
3.51-3.560.32691380.30282644X-RAY DIFFRACTION99.96
3.56-3.620.45091480.37762666X-RAY DIFFRACTION99.12
3.62-3.670.42451220.3622668X-RAY DIFFRACTION98.66
3.67-3.740.4351490.34732628X-RAY DIFFRACTION99
3.74-3.810.3311570.28032665X-RAY DIFFRACTION100
3.81-3.880.35511650.26982628X-RAY DIFFRACTION99.79
3.88-3.960.36861600.28722621X-RAY DIFFRACTION99.43
3.96-4.040.30411360.25132704X-RAY DIFFRACTION99.93
4.04-4.140.28491330.24452671X-RAY DIFFRACTION99.96
4.14-4.240.27131210.24032686X-RAY DIFFRACTION99.96
4.24-4.360.23161320.22742661X-RAY DIFFRACTION100
4.36-4.480.26171870.21692661X-RAY DIFFRACTION100
4.48-4.630.25321890.21942629X-RAY DIFFRACTION100
4.63-4.790.27081500.22742666X-RAY DIFFRACTION99.93
4.79-4.990.2441240.23612688X-RAY DIFFRACTION99.93
4.99-5.210.26711390.23272695X-RAY DIFFRACTION99.93
5.21-5.490.31711310.24772698X-RAY DIFFRACTION100
5.49-5.830.2921390.26292688X-RAY DIFFRACTION99.93
5.83-6.280.2741230.23682673X-RAY DIFFRACTION99.93
6.28-6.910.26171220.24072738X-RAY DIFFRACTION99.9
6.91-7.910.22191220.2332736X-RAY DIFFRACTION99.93
7.91-9.940.19471360.18752721X-RAY DIFFRACTION99.9
9.95-47.150.26571350.20952687X-RAY DIFFRACTION96.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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