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- PDB-8bqf: Adenylate Kinase L107I MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bqf
タイトルAdenylate Kinase L107I MUTANT
要素Adenylate kinase
キーワードTRANSFERASE / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


purine ribonucleotide interconversion / adenine metabolic process / nucleoside monophosphate metabolic process / ADP biosynthetic process / nucleoside diphosphate metabolic process / adenylate kinase / AMP kinase activity / AMP salvage / nucleoside diphosphate kinase activity / AMP binding ...purine ribonucleotide interconversion / adenine metabolic process / nucleoside monophosphate metabolic process / ADP biosynthetic process / nucleoside diphosphate metabolic process / adenylate kinase / AMP kinase activity / AMP salvage / nucleoside diphosphate kinase activity / AMP binding / magnesium ion binding / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenylate kinase, active site lid domain / Adenylate kinase, active site lid / Adenylate kinase subfamily / Adenylate kinase, conserved site / Adenylate kinase signature. / Adenylate kinase/UMP-CMP kinase / Adenylate kinase / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
BIS(ADENOSINE)-5'-PENTAPHOSPHATE / Adenylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Scheerer, D. / Adkar, B.V. / Bhattacharyya, S. / Levy, D. / Iljina, M. / Iljina, I. / Dym, O. / Haran, G. / Shakhnovich, E.I.
資金援助European Union, イスラエル, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)742637European Union
Israel Science Foundation1250/19 イスラエル
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2023
タイトル: Allosteric communication between ligand binding domains modulates substrate inhibition in adenylate kinase.
著者: Scheerer, D. / Adkar, B.V. / Bhattacharyya, S. / Levy, D. / Iljina, M. / Riven, I. / Dym, O. / Haran, G. / Shakhnovich, E.I.
履歴
登録2022年11月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22025年10月1日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylate kinase
B: Adenylate kinase
C: Adenylate kinase
D: Adenylate kinase
E: Adenylate kinase
F: Adenylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,24712
ポリマ－154,7486
非ポリマー5,4986
水4,017223
1
A: Adenylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7082
ポリマ－25,7911
非ポリマー9161
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Adenylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7082
ポリマ－25,7911
非ポリマー9161
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Adenylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7082
ポリマ－25,7911
非ポリマー9161
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Adenylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7082
ポリマ－25,7911
非ポリマー9161
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Adenylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7082
ポリマ－25,7911
非ポリマー9161
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Adenylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7082
ポリマ－25,7911
非ポリマー9161
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.975, 84.490, 218.493
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質
Adenylate kinase / AK / ATP-AMP transphosphorylase / ATP:AMP phosphotransferase / Adenylate monophosphate kinase


分子量: 25791.402 Da / 分子数: 6 / 変異: L107I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: adk, dnaW, plsA, b0474, JW0463 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69441, adenylate kinase
#2: 化合物
ChemComp-AP5 / BIS(ADENOSINE)-5'-PENTAPHOSPHATE


分子量: 916.367 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H29N10O22P5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.11 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 7.5% PEG 3,350, 7.5% PEG 4,000, 7.5% PEG 2,000, 7.5% PEG 5,000 monomethyl ether, 0.07M ammonium nitrate, 2.5% ethylene glycol and 0.05M MES pH=7.
PH範囲: 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.3405 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-3000 / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年3月20日
放射モノクロメーター: Ga / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.3405 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→21.04 Å / Num. obs: 93318 / % possible obs: 99.69 % / 冗長度: 8.1 % / CC1/2: 0.995 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1043 / Rpim(I) all: 0.03909 / Rrim(I) all: 0.1117 / Net I/σ(I): 20.47
反射 シェル解像度: 2.05→2.123 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.4044 / Mean I/σ(I) obs: 4.39 / Num. unique obs: 8992 / CC1/2: 0.931 / CC star: 0.982 / Rpim(I) all: 0.1585 / Rrim(I) all: 0.435 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
CrysalisProデータ削減
CrysalisProデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7F7U

7f7u
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.05→21.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 4.648 / SU ML: 0.129 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.194 / ESU R Free: 0.173 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25789 4792 4.9 %RANDOM
Rwork0.21882 ---
obs0.22073 93318 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.461 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å20 Å20 Å2
2--1.35 Å2-0 Å2
3----1.45 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.05→21.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9486 0 338 223 10047
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.01310044
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0159444
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8851.66113718
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3091.58521718
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.04451264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.00622.444450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.319151638
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.311563
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.21392
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211171
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022023
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3612.8835078
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.362.8825076
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5114.3056334
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.514.3056334
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6883.0464965
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.6873.0464965
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.1474.4527385
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.58633.84410662
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.58833.84810627
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.052 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 342 -
Rwork0.271 6856 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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