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- PDB-8boi: Crystal Structure of Ephrin A2 (EphA2) Receptor Protein Kinase wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8boi
タイトルCrystal Structure of Ephrin A2 (EphA2) Receptor Protein Kinase with Compound 9
要素Ephrin type-A receptor 2
キーワードTRANSFERASE / Inhibitor / Complex / Protein Tyrosine Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / axial mesoderm formation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / ephrin receptor activity ...notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / axial mesoderm formation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / ephrin receptor activity / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / response to growth factor / post-anal tail morphogenesis / activation of GTPase activity / bone remodeling / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of lamellipodium assembly / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / central nervous system neuron differentiation / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / tight junction / RND3 GTPase cycle / neural tube development / mammary gland epithelial cell proliferation / RHOV GTPase cycle / growth factor binding / EPHA-mediated growth cone collapse / regulation of cell adhesion mediated by integrin / RHOU GTPase cycle / lamellipodium membrane / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / regulation of angiogenesis / ephrin receptor signaling pathway / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / vasculogenesis / keratinocyte differentiation / RAC1 GTPase cycle / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / osteoclast differentiation / molecular function activator activity / negative regulation of angiogenesis / skeletal system development / protein localization to plasma membrane / cell chemotaxis / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cell motility / receptor protein-tyrosine kinase / ruffle membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / osteoblast differentiation / cell migration / lamellipodium / virus receptor activity / angiogenesis / receptor complex / cell adhesion / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of cell migration / cadherin binding / inflammatory response / focal adhesion / cell surface / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. ...Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-R0O / Ephrin type-A receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Linhard, V. / Witt, K. / Gande, S. / Wollenhaupt, J. / Lennartz, F. / Weiss, M.S. / Schwalbe, H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Chemistry / 年: 2023
タイトル: Optimization of the Lead Compound NVP-BHG712 as a Colorectal Cancer Inhibitor.
著者: Troster, A. / DiPrima, M. / Jores, N. / Kudlinzki, D. / Sreeramulu, S. / Gande, S.L. / Linhard, V. / Ludig, D. / Schug, A. / Saxena, K. / Reinecke, M. / Heinzlmeir, S. / Leisegang, M.S. / ...著者: Troster, A. / DiPrima, M. / Jores, N. / Kudlinzki, D. / Sreeramulu, S. / Gande, S.L. / Linhard, V. / Ludig, D. / Schug, A. / Saxena, K. / Reinecke, M. / Heinzlmeir, S. / Leisegang, M.S. / Wollenhaupt, J. / Lennartz, F. / Weiss, M.S. / Kuster, B. / Tosato, G. / Schwalbe, H.
履歴
登録2022年11月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年3月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年4月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42023年5月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0782
ポリマ－34,4631
非ポリマー6161
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Also verified by NMR
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area14050 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)32.750, 107.450, 40.530
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.610, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 2 / Epithelial cell kinase / Tyrosine-protein kinase receptor ECK


分子量: 34462.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA2, ECK
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P29317, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-R0O / 4-methyl-~{N}-[4-[(4-methylpiperazin-1-yl)methyl]-3-(trifluoromethyl)phenyl]-3-[(1-methyl-6-pyridin-3-yl-pyrazolo[3,4-d]pyrimidin-4-yl)amino]benzamide


分子量: 615.651 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H32F3N9O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.28 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 37,5 % Precipitant Mix 4 (25% (v/v) Hexylene glycol, 25% (w/v) Poly(ethylene glycol) 1000, 25% (w/v) Poly(ethylene glycol) 3350), 0.1M Buffer system 3 pH 8.5 (1M BICINE, 1M Trizma base), 0.15 ...詳細: 37,5 % Precipitant Mix 4 (25% (v/v) Hexylene glycol, 25% (w/v) Poly(ethylene glycol) 1000, 25% (w/v) Poly(ethylene glycol) 3350), 0.1M Buffer system 3 pH 8.5 (1M BICINE, 1M Trizma base), 0.15 M Carboxylic acids Mix (0.2M Ammonium acetate, 0.2M Potassium sodium tartrate tetrahydrate, 0.2M Sodium citrate tribasic dihydrate, 0.2M Sodium formate, 0.2M Sodium oxamate)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→38.41 Å / Num. obs: 32353 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 3.45 % / Biso Wilson estimate: 24.99 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.014 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 1.63→1.73 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.03 / Num. unique obs: 5132 / CC1/2: 0.4 / Rrim(I) all: 0.134 / % possible all: 95.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6q7d

6q7d


解像度: 1.63→38.41 Å / SU ML: 0.2287 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.9444
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2111 1616 5 %
Rwork0.1791 30727 -
obs0.1807 32343 97.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→38.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2151 0 45 153 2349
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052378
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.83033231
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0474343
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0125454
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4726938
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.63-1.680.33631320.30682509X-RAY DIFFRACTION94.97
1.68-1.730.31511320.28852511X-RAY DIFFRACTION96.53
1.73-1.790.29381330.25922512X-RAY DIFFRACTION96.92
1.79-1.860.3141330.23092546X-RAY DIFFRACTION97.14
1.87-1.950.24791350.21692558X-RAY DIFFRACTION97.89
1.95-2.050.25781350.19762565X-RAY DIFFRACTION97.58
2.05-2.180.18911350.17132569X-RAY DIFFRACTION98.33
2.18-2.350.20021350.16142565X-RAY DIFFRACTION98.18
2.35-2.590.21481350.16992565X-RAY DIFFRACTION98.43
2.59-2.960.19731380.16922610X-RAY DIFFRACTION99.1
2.96-3.730.21360.15392598X-RAY DIFFRACTION98.74
3.73-38.410.15991370.15082619X-RAY DIFFRACTION98.64
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.088819481321.205891307130.928471731862.984385665820.1295605708673.97413153706-0.0176197035423-0.223562493005-0.0203104514784-0.1954229629930.1383875401-0.1846468568580.2223805088350.0882758969246-0.09337573635480.2637081674440.02872737919210.01333373646420.190976853714-0.08425868800570.290689294684-83.8849218556-28.991701865481.7751158666
20.9680198242810.3984252313190.02659718575442.7210800789-3.070111007785.01318837593-0.0475823797955-0.151656714729-0.0421862294738-0.03501367875380.1895152975320.2446561384360.119598312174-0.0510135028174-0.07562068880020.2429592095530.0208366777983-0.01061847823910.137378386391-0.002826800379080.275778842942-89.1502826233-27.580569844791.7626079025
30.7200812357790.2731382322350.0937776765271.22820897471-0.08419636126080.342495095257-0.03259306385490.0973459795889-0.13344183526-0.09422521154480.0227803620384-0.005263256224740.129989179580.03572214560140.01224251295160.203804068461-0.008088837308940.0102286042560.175882737486-0.01867289521220.154332463297-82.5495009816-16.001223123882.7879598536
41.23694306973-0.19578280582-0.2209547187230.9545272516270.1519092812861.19970206826-0.006269988170270.0386628064072-0.0748214456151-0.05602446014720.001310786277250.007226782521350.06681372515040.0112643972226-0.002126543706740.1194509689-0.007691406667140.005674011706530.1373806857360.01076318219020.122168427021-86.1683131001-6.4349473345186.8887445236
50.8026181361840.153656964213-0.09246717119580.6606706826510.868004088761.87245175281-0.0413371872062-0.124865492357-0.03506633917470.104876085436-0.0232576587388-0.06649024024570.1435126671320.01900922984350.01095886270340.172394874621-0.000481898232412-5.72570582544E-60.1915159366740.03837455222460.131344165683-83.9610327352-8.823846798103.83132104
61.53408730095-0.04085830544710.308550115851.08910231941-0.2812810520181.46147689535-0.0342156292614-0.08000057485280.04037795450460.0426905136903-0.0110725899305-0.0651363500968-0.0642228809220.03424371425210.04452458211240.126802527793-0.002707901830250.007674236371340.128398225698-0.0005774287323190.134343953569-80.8027480063.613757272895.9306397563
78.081029932750.3583990048670.7129898577981.85427907614-0.1622211181152.22627588186-0.0235309849217-0.4933433986550.0708438881934-0.0044233397201-0.0825351739011-0.510452384110.05205339481020.3865090862960.1174657115660.2745905172650.0196798391390.01077530238730.2669557100460.04528381618410.363834542054-64.282781629114.830920500491.2855455806
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 604 through 640 )604 - 6401 - 31
22chain 'A' and (resid 641 through 669 )641 - 66932 - 60
33chain 'A' and (resid 670 through 712 )670 - 71261 - 103
44chain 'A' and (resid 713 through 755 )713 - 755104 - 146
55chain 'A' and (resid 756 through 795 )756 - 795147 - 168
66chain 'A' and (resid 796 through 881 )796 - 881169 - 254
77chain 'A' and (resid 882 through 896 )882 - 896255 - 269

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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