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- PDB-8bjs: Apo KIF20A[55-510] crystal structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bjs
タイトルApo KIF20A[55-510] crystal structure
要素
  • Kinesin-like protein KIF20A
  • UNK-UNK-UNK-UNK
キーワードMOTOR PROTEIN / Kinesin 6 / motor domain / ATPase / mitosis / cytokinesis / Golgi / microtubule
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitotic Telophase/Cytokinesis / Kinesins / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / midbody abscission / MHC class II antigen presentation / microtubule bundle formation / microtubule motor activity / kinesin complex / intercellular bridge / microtubule-based movement ...Mitotic Telophase/Cytokinesis / Kinesins / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / midbody abscission / MHC class II antigen presentation / microtubule bundle formation / microtubule motor activity / kinesin complex / intercellular bridge / microtubule-based movement / mitotic cytokinesis / regulation of cytokinesis / spindle / protein transport / midbody / microtubule binding / microtubule / protein kinase binding / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin-like protein KIF20A
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Ranaivoson, F.M. / Kikuti, C. / Crozet, V. / Sirkia, M.E. / Houdusse, A.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-15-CE13-0017-01 フランス
Foundation for Medical Research (France)DCM20181039553 フランス
引用ジャーナル: Open Biol / 年: 2023
タイトル: Nucleotide-free structures of KIF20A illuminate atypical mechanochemistry in this kinesin-6.
著者: Fanomezana Moutse Ranaivoson / Vincent Crozet / Matthieu P M H Benoit / Amna Abdalla Mohammed Khalid / Carlos Kikuti / Helena Sirkia / Ahmed El Marjou / Stéphanie Miserey-Lenkei / Ana B ...著者: Fanomezana Moutse Ranaivoson / Vincent Crozet / Matthieu P M H Benoit / Amna Abdalla Mohammed Khalid / Carlos Kikuti / Helena Sirkia / Ahmed El Marjou / Stéphanie Miserey-Lenkei / Ana B Asenjo / Hernando Sosa / Christoph F Schmidt / Steven S Rosenfeld / Anne Houdusse /
要旨: KIF20A is a critical kinesin for cell division and a promising anti-cancer drug target. The mechanisms underlying its cellular roles remain elusive. Interestingly, unusual coupling between the ...KIF20A is a critical kinesin for cell division and a promising anti-cancer drug target. The mechanisms underlying its cellular roles remain elusive. Interestingly, unusual coupling between the nucleotide- and microtubule-binding sites of this kinesin-6 has been reported, but little is known about how its divergent sequence leads to atypical motility properties. We present here the first high-resolution structure of its motor domain that delineates the highly unusual structural features of this motor, including a long L6 insertion that integrates into the core of the motor domain and that drastically affects allostery and ATPase activity. Together with the high-resolution cryo-electron microscopy microtubule-bound KIF20A structure that reveals the microtubule-binding interface, we dissect the peculiarities of the KIF20A sequence that influence its mechanochemistry, leading to low motility compared to other kinesins. Structural and functional insights from the KIF20A pre-power stroke conformation highlight the role of extended insertions in shaping the motor's mechanochemical cycle. Essential for force production and processivity is the length of the neck linker in kinesins. We highlight here the role of the sequence preceding the neck linker in controlling its backward docking and show that a neck linker four times longer than that in kinesin-1 is required for the activity of this motor.
履歴
登録2022年11月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin-like protein KIF20A
U: UNK-UNK-UNK-UNK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9053
ポリマ－52,8092
非ポリマー961
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)132.438, 48.490, 85.836
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 124.410, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Kinesin-like protein KIF20A / Kinesin-like protein 174 / Rab6-interacting kinesin-like protein / Rabkinesin-6


分子量: 52450.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kif20a, Rab6kifl / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P97329
#2: タンパク質・ペプチド UNK-UNK-UNK-UNK


分子量: 358.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.8 M NaCl, 0.5 M (NH4)2SO4, 0.1 M Bis-Tris, pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.73→64.24 Å / Num. obs: 12169 / % possible obs: 99.85 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.1332 / Rrim(I) all: 0.1441 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.73→2.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.6778 / Mean I/σ(I) obs: 2.35 / Num. unique obs: 1209 / CC1/2: 0.887 / Rrim(I) all: 0.7307

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Se-SAD Structure

解像度: 2.73→54.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU R Cruickshank DPI: 0.95 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.868 / SU Rfree Blow DPI: 0.31 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.317
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 1218 10.01 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.21 12169 100 %-
原子変位パラメータBiso max: 140.72 Å2 / Biso mean: 64.12 Å2 / Biso min: 29.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.2457 Å20 Å213.8501 Å2
2--0.5115 Å20 Å2
3---10.7343 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.36 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.73→54.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2741 0 5 46 2792
Biso mean--102.68 55.09 -
残基数----347
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d978SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes465HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2803HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion366SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3035SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2803HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3789HARMONIC21.01
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.27
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.15
LS精密化 シェル解像度: 2.73→2.75 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3128 24 9.84 %
Rwork0.2404 220 -
all0.2471 244 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -8.0171 Å / Origin y: 3.7574 Å / Origin z: 17.5763 Å
111213212223313233
T-0.1184 Å20.0551 Å20.0518 Å2--0.128 Å20.0721 Å2---0.1049 Å2
L2.151 °20.1165 °21.9946 °2-0.8651 °20.1801 °2--3.8453 °2
S-0.0842 Å °-0.2505 Å °-0.0023 Å °0.1135 Å °0.1434 Å °0.1474 Å °-0.235 Å °-0.5702 Å °-0.0592 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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