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- PDB-8biq: Crystal structure of acyl-COA synthetase from Metallosphaera sedu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8biq
タイトルCrystal structure of acyl-COA synthetase from Metallosphaera sedula in complex with acetyl-AMP
要素4-hydroxybutyrate--CoA ligase 1
キーワードLIGASE / COA-ligase / acyl-COA ligase / acetyl-COA ligase / Thermostable ligase / Thermostable / Acetyl-AMP / substrate bound / monomer
機能・相同性
機能・相同性情報


4-hydroxybutyrate-CoA ligase (AMP-forming) / medium-chain acyl-CoA ligase / propionate-CoA ligase / propionate-CoA ligase activity / medium-chain fatty acid-CoA ligase activity / acetate-CoA ligase / acetyl-CoA synthetase activity / fatty-acyl-CoA synthase activity / acyl-CoA metabolic process / fatty acid biosynthetic process ...4-hydroxybutyrate-CoA ligase (AMP-forming) / medium-chain acyl-CoA ligase / propionate-CoA ligase / propionate-CoA ligase activity / medium-chain fatty acid-CoA ligase activity / acetate-CoA ligase / acetyl-CoA synthetase activity / fatty-acyl-CoA synthase activity / acyl-CoA metabolic process / fatty acid biosynthetic process / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6R9 / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / 4-hydroxybutyrate--CoA ligase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Metallosphaera sedula DSM 5348 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Capra, N. / Thunnissen, A.M.W.H. / Janssen, D.B.
資金援助1件
組織認可番号
Not funded
引用ジャーナル: Front Catal / : 2024
タイトル: Adapting an acyl CoA ligase from Metallosphaera sedula for lactam formation by structure-guided protein engineering
著者: Capra, N. / Lelievre, C. / Toure, O. / Fossey-Jouenne, A. / Vergne-Vaxelaire, C. / Janssen, D.B. / Thunnissen, A.M.W.H. / Zaparucha, A.
履歴
登録2022年11月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年2月14日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / atom_sites / cell / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_contact_author / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_planes / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / software / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _cell.Z_PDB / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_refine_tls.L[1][1] / _pdbx_refine_tls.L[1][2] / _pdbx_refine_tls.L[1][3] / _pdbx_refine_tls.L[2][2] / _pdbx_refine_tls.L[2][3] / _pdbx_refine_tls.L[3][3] / _pdbx_refine_tls.S[1][1] / _pdbx_refine_tls.S[1][2] / _pdbx_refine_tls.S[1][3] / _pdbx_refine_tls.S[2][1] / _pdbx_refine_tls.S[2][2] / _pdbx_refine_tls.S[2][3] / _pdbx_refine_tls.S[3][1] / _pdbx_refine_tls.S[3][2] / _pdbx_refine_tls.S[3][3] / _pdbx_refine_tls.T[1][1] / _pdbx_refine_tls.T[1][2] / _pdbx_refine_tls.T[1][3] / _pdbx_refine_tls.T[2][2] / _pdbx_refine_tls.T[2][3] / _pdbx_refine_tls.T[3][3] / _pdbx_refine_tls.origin_x / _pdbx_refine_tls.origin_y / _pdbx_refine_tls.origin_z / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 / _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_seq_id / _refine.B_iso_mean / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[1][2] / _refine.aniso_B[1][3] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[2][3] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free / _refine.details / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.overall_SU_B / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.dev_ideal_target / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _reflns.number_obs / _reflns.pdbx_CC_half / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns.pdbx_Rpim_I_all / _reflns.pdbx_Rrim_I_all / _reflns.pdbx_chi_squared / _reflns.pdbx_redundancy / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _reflns_shell.number_measured_all / _reflns_shell.number_unique_obs / _reflns_shell.pdbx_CC_half / _reflns_shell.pdbx_Rpim_I_all / _reflns_shell.pdbx_Rrim_I_all / _reflns_shell.pdbx_chi_squared / _reflns_shell.pdbx_redundancy / _software.classification / _software.name / _software.version / _struct_asym.entity_id / _struct_mon_prot_cis.auth_asym_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id / _struct_ref_seq.ref_id / _struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id / _struct_sheet.number_strands / _struct_sheet_order.range_id_1 / _struct_sheet_order.range_id_2 / _struct_sheet_order.sense / _struct_sheet_order.sheet_id / _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_asym_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_asym_id / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_asym_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id / _struct_sheet_range.id / _struct_sheet_range.sheet_id
解説: Atomic clashes
詳細: Solved ligand-protein clashes, removed K256-C299 linkage.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年3月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.22025年1月15日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / pdbx_database_related / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ISSN / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 2.32026年3月4日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: 4-hydroxybutyrate--CoA ligase 1
A: 4-hydroxybutyrate--CoA ligase 1
B: 4-hydroxybutyrate--CoA ligase 1
C: 4-hydroxybutyrate--CoA ligase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)262,3298
ポリマ-260,8984
非ポリマー1,4314
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)100.864, 88.289, 131.207
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.97, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
4-hydroxybutyrate--CoA ligase 1 / Acetate--CoA ligase / Butyrate--CoA ligase / Propionate--CoA ligase


分子量: 65224.586 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Metallosphaera sedula DSM 5348 (古細菌)
: ATCC 51363 / DSM 5348 / JCM 9185 / NBRC 15509 / TH2 / 遺伝子: Msed_0406 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): CodonPlus RIPL
参照: UniProt: A4YDT1, 4-hydroxybutyrate-CoA ligase (AMP-forming), acetate-CoA ligase, medium-chain acyl-CoA ligase, propionate-CoA ligase
#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE


分子量: 347.221 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C10H14N5O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: AMP*YM
#3: 化合物 ChemComp-6R9 / [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] ethanoate


分子量: 389.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C12H16N5O8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.01 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: Drops of 3 mg/ml protein solution dispensed with a Mosquito robot into MRC-SD2 plates containing commercial screens with different ratios (1.25:0.75, 0.75:1.25). Best crystals grown in 0.1M ...詳細: Drops of 3 mg/ml protein solution dispensed with a Mosquito robot into MRC-SD2 plates containing commercial screens with different ratios (1.25:0.75, 0.75:1.25). Best crystals grown in 0.1M acetic acid pH 5.2, 200mM NaCl, 7-10% PEG3350. Crystals appeared after 24h.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→66.48 Å / Num. obs: 56843 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 1.9 % / CC1/2: 0.962 / Rmerge(I) obs: 0.165 / Rpim(I) all: 0.165 / Rrim(I) all: 0.234 / Χ2: 0.79 / Net I/σ(I): 3.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.88 Å / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.817 / Num. measured all: 8336 / Num. unique obs: 4641 / CC1/2: 0.527 / Rpim(I) all: 0.817 / Rrim(I) all: 1.156 / Χ2: 0.79 / Net I/σ(I) obs: 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0425精密化
Aimlessデータスケーリング
DIALSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3B7W
解像度: 2.8→66.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 64.626 / SU ML: 0.513 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.451 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27325 2810 4.9 %RANDOM
Rwork0.23456 ---
obs0.23648 54003 99.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.627 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.37 Å20 Å2-0.47 Å2
2---1.28 Å2-0 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→66.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18032 0 95 0 18127
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01218554
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01617735
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0481.85325092
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6591.76940923
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.70852233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg14.225137
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.468103315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.22741
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0221575
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.024289
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4811.2928947
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4811.2928947
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4572.3211175
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.4562.3211176
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7331.4399607
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.7331.4399607
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.9192.55813918
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.86515.4879230
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.86515.4879231
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.414 201 -
Rwork0.367 3995 -
obs--99.81 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1917-0.1691-0.05650.3243-0.01672.88280.0291-0.1449-0.1121-0.00820.03520.1303-0.0419-0.1865-0.06420.29510.0176-0.01981.02820.03830.09443.0942-28.875245.9912
21.02840.0844-0.0590.7336-0.10641.5359-0.00230.0068-0.10870.0467-0.0220.01830.01990.03570.02430.17620.04320.02890.98890.00260.0169-1.032712.239318.0781
31.48680.1509-0.25210.7398-0.09052.18430.0649-0.14090.00450.030.00060.07870.0198-0.1487-0.06550.20050.02580.02581.01940.01360.0488-47.069720.288145.2829
41.7899-0.256-0.23771.6852-0.07792.152-0.04320.049-0.0746-0.1604-0.0944-0.1940.13580.07640.13770.29640.05840.06181.03740.03020.0694-50.5797-26.542318.9221
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1D10 - 601
2X-RAY DIFFRACTION2A9 - 601
3X-RAY DIFFRACTION3B10 - 601
4X-RAY DIFFRACTION4C10 - 601

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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