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- PDB-8bi9: Structure of a cyclic beta-hairpin peptide derived from neuronal ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bi9
タイトルStructure of a cyclic beta-hairpin peptide derived from neuronal nitric oxide synthase (T112W/T116E variant)
要素Nitric oxide synthase, brain
キーワードPROTEIN BINDING / cyclic beta-hairpin / neuronal nitric oxidase synthase / inhibitor of the NOS/PSD-95 interaction / peptide drugs / stroke treatment
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / negative regulation of calcium ion transport into cytosol / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / myoblast fusion / ROS and RNS production in phagocytes / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / positive regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway ...positive regulation of membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / negative regulation of calcium ion transport into cytosol / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / myoblast fusion / ROS and RNS production in phagocytes / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / positive regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of sodium ion transmembrane transport / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / cadmium ion binding / positive regulation of the force of heart contraction / negative regulation of potassium ion transport / negative regulation of calcium ion transport / nitric oxide mediated signal transduction / nitric-oxide synthase (NADPH) / sodium channel regulator activity / negative regulation of serotonin uptake / regulation of cardiac muscle contraction / nitric-oxide synthase activity / multicellular organismal response to stress / xenobiotic catabolic process / L-arginine catabolic process / striated muscle contraction / regulation of sodium ion transport / Ion homeostasis / negative regulation of blood pressure / response to hormone / photoreceptor inner segment / calcium channel regulator activity / nitric oxide biosynthetic process / cell redox homeostasis / sarcoplasmic reticulum / cell periphery / sarcolemma / cellular response to growth factor stimulus / calcium-dependent protein binding / vasodilation / positive regulation of neuron apoptotic process / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / response to heat / scaffold protein binding / dendritic spine / response to lipopolysaccharide / transmembrane transporter binding / cytoskeleton / response to hypoxia / calmodulin binding / postsynaptic density / membrane raft / synapse / heme binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding ...Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / PDZ domain / Flavoprotein-like superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TERTIARY-BUTYL ALCOHOL / Nitric oxide synthase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.44 Å
データ登録者Balboa, J.R. / Ostergaard, S. / Stromgaard, K. / Knapp, S. / Joerger, A.C. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)JO 1473/1-3 ドイツ
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2023
タイトル: Development of a Potent Cyclic Peptide Inhibitor of the nNOS/PSD-95 Interaction.
著者: Balboa, J.R. / Essig, D.J. / Ma, S. / Karer, N. / Clemmensen, L.S. / Pedersen, S.W. / Joerger, A.C. / Knapp, S. / Ostergaard, S. / Stromgaard, K.
履歴
登録2022年11月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Nitric oxide synthase, brain
A: Nitric oxide synthase, brain
C: Nitric oxide synthase, brain
D: Nitric oxide synthase, brain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,4815
ポリマ－10,4074
非ポリマー741
水1,42379
1
B: Nitric oxide synthase, brain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,6021
ポリマ－2,6021
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Nitric oxide synthase, brain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,6021
ポリマ－2,6021
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Nitric oxide synthase, brain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,6762
ポリマ－2,6021
非ポリマー741
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Nitric oxide synthase, brain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,6021
ポリマ－2,6021
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.739, 29.872, 58.940
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.593, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-1206-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
Nitric oxide synthase, brain / Constitutive NOS / NC-NOS / NOS type I / Neuronal NOS / N-NOS / nNOS / Peptidyl-cysteine S- ...Constitutive NOS / NC-NOS / NOS type I / Neuronal NOS / N-NOS / nNOS / Peptidyl-cysteine S-nitrosylase NOS1 / bNOS


分子量: 2601.842 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: cyclic peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P29475, nitric-oxide synthase (NADPH)
#2: 化合物 ChemComp-TBU / TERTIARY-BUTYL ALCOHOL / 2-METHYL-2-PROPANOL / tert-ブタノ-ル


分子量: 74.122 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.21 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 16% (v/v) tert-butanol, 0.1 M sodium citrate pH 3.9

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.44→27.93 Å / Num. obs: 11979 / % possible obs: 93.2 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 14.1403650487 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 26.2
反射 シェル解像度: 1.44→1.46 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Mean I/σ(I) obs: 10.8 / Num. unique obs: 1176 / CC1/2: 0.99 / % possible all: 62.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QAV

1qav


解像度: 1.44→24.04 Å / SU ML: 0.128584547618 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.47833559702 / 位相誤差: 23.2379736273
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.183407647785 677 5.65391681978 %
Rwork0.151544646339 11297 -
obs0.153394317432 11974 92.5490802288 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 17.9827115008 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.44→24.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数717 0 5 79 801
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00486271908691773
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8623558517521067
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0703022326438117
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00577064021995141
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.5219790826273
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.44-1.55120.2350421874851130.1402635836981869X-RAY DIFFRACTION78.031496063
1.5512-1.70720.2214603469661570.1407206428622308X-RAY DIFFRACTION95.9143968872
1.7072-1.95420.1903979606391410.1233171593422320X-RAY DIFFRACTION95.6842923795
1.9542-2.46170.1817142776491320.1591237255822401X-RAY DIFFRACTION97.686077902
2.4617-24.040.1676117073561340.1601927051612399X-RAY DIFFRACTION95.1182876455

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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