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- PDB-8bhe: K141H and S142H double mutant of hGSTA1-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bhe
タイトルK141H and S142H double mutant of hGSTA1-1
要素Glutathione S-transferase A1
キーワードTRANSFERASE / Thermostability / Glutathione / Detoxification / Catalysis
機能・相同性
機能・相同性情報


異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / linoleic acid metabolic process / steroid delta-isomerase activity / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process ...異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / linoleic acid metabolic process / steroid delta-isomerase activity / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / epithelial cell differentiation / glutathione metabolic process / xenobiotic metabolic process / fatty acid binding / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, alpha class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal ...Glutathione S-transferase, alpha class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione S-transferase A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Papageorgiou, A.C. / Poudel, N.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Union (EU)871037European Union
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2023
タイトル: A Key Role in Catalysis and Enzyme Thermostability of a Conserved Helix H5 Motif of Human Glutathione Transferase A1-1.
著者: Chronopoulou, E.G. / Mutabdzija, L. / Poudel, N. / Papageorgiou, A.C. / Labrou, N.E.
履歴
登録2022年10月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Glutathione S-transferase A1
A: Glutathione S-transferase A1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4602
ポリマ－51,4602
非ポリマー00
水5,314295
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2960 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.499, 79.609, 93.679
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase A1 / 13-hydroperoxyoctadecadienoate peroxidase / Androst-5-ene-3 / 17-dione isomerase / GST HA subunit 1 ...13-hydroperoxyoctadecadienoate peroxidase / Androst-5-ene-3 / 17-dione isomerase / GST HA subunit 1 / GST class-alpha member 1 / GST-epsilon / GSTA1-1 / GTH1


分子量: 25730.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTA1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P08263, glutathione transferase, 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ, 異性化酵素; ...参照: UniProt: P08263, glutathione transferase, 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ, 異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 295 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.54 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 4000 17-20% w/v, Na malonate 0.2 M

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→93.68 Å / Num. obs: 37747 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 39.53 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.048 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 1.87→1.92 Å / 冗長度: 1.5 % / Num. unique obs: 1358 / CC1/2: 0.514 / Rrim(I) all: 1.245 / % possible all: 36.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.87→49.64 Å / SU ML: 0.2305 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.9248
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2395 1906 5.06 %
Rwork0.2007 35771 -
obs0.2027 37677 94.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→49.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3352 0 0 295 3647
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00873435
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.00864631
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0569510
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0152587
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.5742456
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.87-1.920.3772590.32361070X-RAY DIFFRACTION39.78
1.92-1.970.32091330.31132445X-RAY DIFFRACTION93.61
1.97-2.030.35351320.28652621X-RAY DIFFRACTION98.64
2.03-2.10.30491310.25862657X-RAY DIFFRACTION99.75
2.1-2.170.29631470.2282651X-RAY DIFFRACTION99.86
2.17-2.260.27121450.21222652X-RAY DIFFRACTION99.82
2.26-2.360.2591470.22172665X-RAY DIFFRACTION99.79
2.36-2.490.22831430.21372664X-RAY DIFFRACTION99.82
2.49-2.640.31191280.22612694X-RAY DIFFRACTION99.75
2.64-2.850.28931630.2382657X-RAY DIFFRACTION99.72
2.85-3.130.31251470.22382681X-RAY DIFFRACTION99.58
3.13-3.580.23421260.19072719X-RAY DIFFRACTION99.61
3.58-4.520.19191530.16292739X-RAY DIFFRACTION99.38
4.52-49.640.19621520.18152856X-RAY DIFFRACTION99.34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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